Значение ферментов в биологических реакциях

В нормальных условиях между ферментом и субстратом устанавливается химическая связь — образуется ак­тивированный комплекс — фермент-субстратный комп­лекс. Под действием фермента конфигурация электрон­ного облака реагирующей молекулы изменяется так, что облегчается ее вступление в реакцию. Энергия актива­ции реакции при этом понижается. Катализаторы, в том числе и ферменты, не способны вызвать реакции, невоз­можные по термодинамическим условиям. Они только ускоряют обычно медленно идущие реакции в результате понижения энергии активации, необходимой для осу­ществления данной реакции (рис. 16).

105

 

 

Рис. 16. Энергия активации неферметативной (A), ферментативной одноступенчатой (Б)и ферментативной многоступенчатой (В)реак­ций. Е_а— энергия активации; Е_х — энергия, выделяющаяся при реакции.

В 1949 г. Чанc показал, что большинство ферментативных реакций представляет собой многоступенчатый процесс. Весь суммарный ферментативный процесс раз­бивается на ряд составляющих его стадий, каждая из которых характеризуется относительно небольшой энер­гией активации, поэтому многоступенчатый катализ об­ладает существенными преимуществами по сравнению с одноступенчатым (рис. 16, B).

При действии ферментов благодаря уменьшению энергии активации увеличивается количество активированных молекул, что приводит к ускорению реакции. На­пример, реакция разложения перекиси водорода на воду и кислород

2Н₂0₂ —>2Н₂0 + 0₂

при отсутствии катализатора имеет энергию активации 18 ккал/моль. При действии фермента каталазы энергия активации снижается до 5,5 ккал/моль. Интересно, что под влиянием ферментов энергия активации реакций снижается значительно больше, чем при действии неорганических катализаторов. Например, энергия активации гидролиза сахарозы при действии кислот равна 25,6 ккал/моль, а при действии амилазы — 11 ккал/моль. Ферментативные реакции подчиняются общим закономерностям кинетики химических реакций.  

106

 

 

Зависимость скорости v ферментативной реакции от концентрации С субстрата выражается уравнением Михаэлиса — Ментен:

(15)

где v ₀ — максимальная скорость реакции в условиях насыщения фермента; k — константа. Из уравнения (15) следует, что при повышении концентрации субстрата скорость реакции возрастает и приближается к некоторому постоянному значению, характерному дляполного свя­зывания фермента субстратом.

Помимо зависимости от концентрации субстрата, имеется зависимость скорости ферментативного катализа от ряда других факторов: наличия ингибиторов или актива­торов ферментов, наличия ионов металлов, рН среды, давления, температуры и пр. Поэтому в биологических системах скорости реакций могут меняться в очень широ­ких пределах.

Как и все белки, ферменты представляют собой поливалентные ионы (см. главу 8), и их суммарный заряд зависит от величины рН. Вследствие этого и активность ферментов весьма сильно зависит от рН, причем для разных ферментов значения рН, при которых эта активность оказывается максимальной, могут быть различ­ными. Зависимость активности фермента от рН обус­ловлена рядом факторов: диссоциацией тех боковых це­пей в молекуле фермента, которые непосредственно взаимодействуют с субстратом в процессе катализа, диссоциацией субстрата, и, наконец, влиянием рН на общую конформацию молекулы фермента.

Благодаря наличию ферментов, в клетках протекают такие реакции, которые в технике или вообще невозможно осуществить, или можно осуществить в жестких ус­ловиях — при высокой температуре и высоком давлении. Ферменты уменьшают энергетический барьер, который необходимо преодолеть реагирующим молекулам, и бла­годаря этому в организмах реакции протекают в мяг­ких условиях – при нормальном давлении и при невысо­кой температуре. Поэтому исследование механизма фер­ментативного катализа представляет большой интерес и для бионики, открывая перспективы создания новых вы­сокоэффективных катализаторов для химической про­мышленности.

107