Энергия активации, активированный комплекс, зависимость скорости реакции от температуры

Как уже отмечалось, скорость химических реакций пропорциональна количеству столкновений частиц друг с другом в единицу времени. Раньше полагали, что каж­дое столкновение реагирующих частиц приводит к химическому взаимодействию. Тогда, если количество столк­новений частиц в единицу времени равно Z, а концент­рации реагирующих веществ равны единице, то

(5)

где k — константа скорости реакции.

Медицинская биофизика                                                                                                                     97

 

Однако впоследствии расчеты показали, что если бы каждое соударение приводило к реакции, то скорости реакций были бы в 10²—10⁶ раз выше реально существующих. Отсюда возникло представление, что лишь часть соударений приводит к осуществлению реакции. Для того чтобы при столкновении произошла реакция, необходимо, чтобы сталкивающиеся молекулы обладали некоторым запасом кинетической энергии, не ниже некоторого уровня Е_а, называемого энергией активации.

Молекулы обладают потенциальной и кинетической энергией. Потенциальная энергия представляет собой энергию движущихся по орбитам электронов. Эту энер­гию можно считать электронной или химической, по­скольку она выделяется при химических реакциях. Помимо этого, молекулы обладают кинетической энер­гией теплового хаотического движения, складывающейся из энергии поступательного, колебательного и враща­тельного движений.

Из квантовой физики известно, что самопроизвольная химическая реакция связана с понижением уровня потенциальной энергии реагирующих молекул. Если по оси абсцисс отложить время, которое будет характеризовать фазы каждого элементарного акта реакции, или расстоя­ние между реагирующими молекулами — координату реакции, а по оси ординат — потенциальную энергию мо­лекул, то уровень Е₂ будет соответствовать энергии ис­ходных продуктов реакции, а более низкий уровень Е ₁— энергии конечных продуктов (рис. 13). В процессе акта реакции электроны реагирующих частиц переходят на более низкий энергетический уровень, в результате чего потенциальная энергия частиц понижается. Однако при сближении реагирующих частиц их потенциальная энергия уменьшается не сразу. Для того чтобы произош­ла реакция, чтобы произошло образование общих элек­тронных пар реагирующих частиц, их потенциальная энергия должна вначале возрасти, т.е. реагирующие ча­стицы вначале должны получить энергию. Это связано с тем, что вначале при сближении частиц их одноименно заряженные электронные оболочки испытывают отталки­вание. На преодоление этого отталкивания необходима затрата энергии. Энергия, необходимая для преодоления сил отталкивания электронных оболочек при сближении реагирующих частиц, и будет энергией активации. Энергия активации представляет энергетический барьер для

98

 

 

 

Рис. ИЗ. Схема изменения потенциальной энергии молекул в процессе

химической реакции.

Е_а— энергия активации прямой реакции; E _a^-—энергия активации обратной реакции; Е _x— энергия, выделяющаяся (поглощающаяся) при реакции.

частиц, вступающих в реакцию. Обычно активация мо­лекул происходит за счет кинетической энергии их по­ступательного, колебательного и вращательного движе­ний, но может быть вызвана и поглощением квантов лучистой энергии, что бывает при фотохимических ре­акциях.

После того как реагирующие частицы достаточно сблизились, их электронные облака достаточно деформи­ровались и перекрылись, происходит образование общих электронных пар — химической связи. На этом втором этапе акта химического превращения потенциальная энергия реагирующих частиц уже понижается и происхо­дит выделение избыточной энергии. Как следует из рис. 13, выделяющаяся при этом энергия суммируется из энергии активации и энергии химической реакции, оп­ределяемой разностью энергетических уровней исходных и конечных продуктов реакции.

Сближенное состояние реагирующих частиц, когда они обладают максимумом потенциальной энергии, на­зывается активированным комплексом. Активированный комплекс образуется при каждом акте химического пре­вращения и представляет собой промежуточное состоя­ние между исходными и конечными продуктами реакции. При распаде активированного комплекса образуются продукты реакции.

7*                                                                                                   99

 

Так, реакция замещения типа АВ+С —> АС+В протекает с образованием активированного комплекса по схеме:

 

 

В ходе такой реакции происходит перераспределение энергии. Активированный комплекс образуется в результате поглощения энергии активации +Е ₁, а распад его сопровождается выделением энергии — Е₂ , суммирующейся из ранее поглощенной энергии активации и вы­деляющейся энергии химической реакции, обусловлен­ной понижением энергетического уровня валентных электронов.

Таким образом, чтобы молекулы могли вступить в реакцию, они должны обладать определенным запасом кинетической энергии. Химическая реакция происходит только в том случае, если молекулы за счет своей кинетической энергии сумеют преодолеть энергетический барьер отталкивания электронных облаков. Поэтому не всякое столкновение реагирующих частиц приводит к химической реакции. К реакции приводит лишь столкновение частиц, обладающих кинетической энергией, кото­рая не меньше энергии активации. Чтобы отразить дан­ное положение математически, необходимо определить долю активированных молекул в их общем количестве и подставить ее в уравнение (5).

Не все реагирующие молекулы обладают одинаковой кинетической энергией. Молекулы находятся в беспрестанном хаотическом движении и испытывают столкно­вения друг с другом, которые имеют случайный харак­тер. В результате этого одни молекулы приобретают бо­лее высокую скорость движения, другие — менее высокую. При установлении равновесия в системе имеется устойчивое, независимое от времени распределение молекул по скоростям, а следовательно, и по энергиям. Это распределение описывается кривой Максвелла — Больцмана: отношение количества молекул п, обладающих энергией Е, к общему количеству молекул N равно

                                                                                

(6)

100

 

 

Рис. 14. Распределение молекул по энергиям гари двух температурах

(Т ₁меньше, чем Т₂).

По оси абсцисс отложена кинетическая энергия Е _k молекул; по оси орди­нат — количество молекул п, обладающих данной энергией; Е _a — энергия ак­тивации.

где R — газовая постоянная; Т — абсолютная темпера­тура; е — основание натуральных логарифмов. Отноше­ние п/N представляет собой вероятность того, что данная молекула обладает энергией Е. На рис. 14 зависимость (6) изображена графически.

Вероятность того, что молекула обладает энергией активации Е_а, будет равна:

Чтобы учесть, что к реакции приводит лишь столкнове­ние активированных молекул, необходимо эту вероят­ность подставить в уравнение (5):

                                                        (8)

 

Рис. 13 и 14 и уравнение (8) показывают, что чем боль­ше энергия активации (энергетический барьер), тем ниже значение константы скорости химической реакции. Однако, как показали исследования, не все столкно­вения даже активированных молекул приводят к реак­ции. Это связано с геометрической конфигурацией моле­кул. Реакция осуществляется лишь тогда, когда молеку­лы сталкиваются своими активными центрами, которые представляют собой такие участки молекул, где проис­ходит разрыв старых связей и образование новых. Эти участки занимают лишь некоторую часть общей поверх-

101

 

ности молекулы, и чем больше размер молекулы, тем меньшая доля всей поверхности будет приходиться на площадь активных центров. Для характеристики эффективности столкновений молекул вводится понятие стерического фактора. Стерический фактор р представляет со­бой вероятность столкновения молекул активными цент­рами. Для крупных молекул, например белка, р имеет небольшое значение (до 10^-5). Подставляя стерический фактор в уравнение (8), получим конечное уравнение, связывающее константу скорости, количество столкно­вений молекул, энергию активации и температуру:

                                                 (9)

Уравнение (9) называется уравнением Аррениуса, кото­рый впервые изложил эти положения в 1889 г.

Реакция может протекать как в прямом, так и в обратном направлении. Однако для преодоления энергетического барьера конечные продукты должны обладать более высоким значением кинетической энергии по срав­нению с исходными продуктами. Энергия активации об­ратной реакции будет больше энергии активации прямой реакции на величину энергии химической реакции (рис. 13). В связи с этим обратная реакция идет при поглощении энергии из окружающей среды. Ее константа

скорости k будет меньше константы скорости прямой ре­акции и определится из уравнения:

                                                  (10)

где Е_х — энергия химической реакции.

Но в процессе реакции за счет повышения концентрации конечных продуктов скорость обратной реакции может сравняться со скоростью прямой реакции, что приведет к установлению химического равновесия.

Из уравнения Аррениуса следует, что скорость реак­ции зависит от температуры. При повышении темпера­туры константа скорости реакции увеличивается. Это объясняется увеличением энергии реагирующих молекул. Как указывалось в главе 2, средняя кинетическая энер­гия молекул линейно связана с абсолютной температу­рой. При повышении температуры энергия молекул уве-

102

 

 

Рис. 15. Диаграмма Аррениуса для определения энергии активации

биологической реакции.

По оси абсцисс — обратная температура 1/ Т; по оси ординат — логарифм

скорости реакции ln k.

личивается (кривая распределения сдвигается вправо по оси энергий) и число молекул, обладающих энергией ак­тивации, увеличивается.

Удовлетворительное совпадение с законом Аррениуса было найдено для реакций гемолиза эритроцитов ам­миаком и гемолитическими ядами, для реакций дена­турации гемоглобина при нагревании, реакции измене­ния ритма сердца у холоднокровных, люминесценции у бактерий и т.д.

Изучение температурных зависимостей биологиче­ских реакций имеет большое значение. Из температур­ной зависимости константы скорости можно найти энер­гию активации этой реакции. Если прологарифмируем уравнение Аррениуса по основанию е, то получим:

 

                            

(11)

Между ln k и 1/ T имеется линейная зависимость, кото­рая представлена на рис. 15. По углу наклона прямой можно экспериментально найти величину энергии акти­вации:

                                      (12)

где φ —угол наклона прямой ln k —1/ T к оси абсцисс. Прямая ln k —1/ T может иметь перелом. Это будет сви­детельствовать о том, что данный биологический про­цесс определяется какими-то двумя реакциями с разной энергией активации. При этом в одном интервале темпе­ратур определяющей является одна реакция, а в ином интервале — другая.

103

В условиях целостного организма изменение температуры может влиять на скорость реакций как непосредственно, так и косвенным образом. Так, понижение температуры организма, как и в любой неживой систе­ме, замедляет химические реакции. На этом основано применение гипотермии в медицине. Но вместе с тем оно может ввести в действие механизмы терморегуляции, ускоряющие реакции.

В отличие от реакций, протекающих в неживых системах, большинство биологических процессов имеют температурный оптимум — интервал температур, в котором реакция протекает с максимальной скоростью. Это объясняется ферментативным характером большинства биологических процессов. В случае ферментативной ре­акции одновременно действуют два различных фактора, определяющих влияние температуры: с одной стороны, увеличение скорости самой реакции; с другой — повыше­ние скорости деструкции фермента при нагревании, что обусловливает непрерывное уменьшение концентрации активного фермента. Оптимальная температура зависит от соотношения между влиянием температуры на ско­рость самой ферментативной реакции и ее влиянием на скорость инактивации фермента.

Влияние температуры на скорость биологических процессов часто оценивают с помощью температурного ко эффициента Q₁₀ Вант-Гоффа. Он показывает, во сколько раз ускоряется процесс при повышении температуры на 10 °С:

                                                               (13)

где v _T— скорость процесса или величина какого-либо физико-химического показателя процесса при температуре Т; v _T+10 — то же самое при температуре T+10°.

Температурный коэффициент зависит от природы протекающих реакций. Для физических процессов он немногим отличается от единицы: диффузия — 1,1 — 1,2; электропроводность — 1,2 — 1,3. Для ферментативных ре­акций Q₁₀ имеет величину около 1,7, а для химических процессов — 2 — 4.

Живые организмы не всегда выдерживают изменение температуры на 10 °С. Поэтому для определения температурного коэффициента берут меньший температурный

104

 

интервал и пересчитывают полученные результаты

на 10 °С.

По величине температурного коэффициента биологического процесса можно судить о природе протекающих реакций, а также о разделении процесса на стадии и о механизме этих стадий. Так, А. Ф. Самойлов установил, что (процесс возбуждения в нерве имеет Q₁₀ = 1,7,что характерно для ферментативных реакций. Для проведе­ния же возбуждения от концевых пластинок нерва к мышце получен коэффициент 2,5—2,7, характерный для химических процессов.

Зная температурный коэффициент, можно определить энергию активации реакции, которая связана с ним соотношением:

                                                     (14)

1

Из уравнения (14) следует, что энергия активации и логарифм температурного коэффициента связаны линейной зависимостью. Следовательно, реакции, имеющие более высокую энергию активации, будут иметь более выраженную температурную зависимость.

Энергии активации большинства биологических процессов — того же порядка, что и для химических реакций. Они группируются в основном у трех величин: 8, 12, 18 ккал/моль. Энергии активации процессов разрушения структур различными токсическими факторами очень велики — порядка 150 ккал/моль, что способствует устойчивости клеток к повреждающим воздействиям.