В специфичных для данного фермента участках - «кармашках», складках или бороздках (рис. 1.6), образуемых внутри молекулярного клубка, находится активный центр (2) фермента, состоящий из расположенных определенным образом аминокислот и других активных групп.
Активный центр воздействует на субстрат притягивающей силой (а). Когда субстрат находится в ферментном кармашке, то аминокислоты и другие действующие группы фермента связываются с ним. Эти связи имеют электронную или химическую природу. При этом объемное расположение аминокислот изменяется, субстрат находится в своего рода ловушке (b). После расщепления (с) аминокислоты активного центра возвращаются в исходное положение, продукт отделяется от фермента (d), и фермент готов для следующего процесса расщепления.
В связи тем, что кармашек и активный центр обладают специфической структурой, каждый фермент способен реагировать только со строго определенным субстратом. Отсюда возникает высокая избирательность всех ферментов к тем или иным субстратам, и поэтому для механизма действия фермента характерен каталитический реакционный цикл, представленный на рис. 1.7.
У многих ферментов каталитическое действие связано с присоединением простетической группы (кофермента, или коэнзима). Для работы некоторых ферментов зачастую важно наличие двухвалентных ионов металлов, например, железа, магния, кальция и т. д. Эти металлы образуют связи в структуре фермента.
