Связи, участвующие в формировании третичной структуры белков

Гидрофобные взаимодействия

гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулярной структуры

Ионные и водородные связи и Ковалентные связи

дисульфидные связи, образующиеся за счёт взаимодействия SН-групп двух остатков цистеина.

Активный центр белков - определённый участок белковой молекулы, находящийся в её углублении сформированный радикалами собранных при формировании третичной структуры осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата

конформационной лабильностью - склонностью к изменениям конформации за счёт разрыва одних,и образования других слабых связей. Конформация белка меняется при изменении хим и физ свойств среды, при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры и конформации белка в целом.

3. Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином, аллостерические ферменты).

Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичная структура белков». Отдельные полипептидные цепи в таком белке- протомеров, или субъединиц. они объединяются гидрофобных, ионных, водородных.

Каждый протомер взаимодействует с другим во многих точках. субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие.

Например, у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединение О₂ к гемоглобину.

Миоглобин относят к классу гемсодержащих белков, т.е. он содержит простетическую группу - гем, связанную с белковой частью апомиоглобин. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь. Миоглобин участвует в запасании кислорода.

Третичная структура имеет вид компактной глобулы

Гемоглобины, так же как миоглобин, относят к гемопротеинам, но он имеют четвертичную структуру (состоят из 4 полипептидных цепей), благодаря которой возникает возможность регуляции их функций.

Гемоглобин А - основной гемоглобин взрослого организма, составляет около 98% от общего количества гемоглобина, тетрамер, состоит из 2 полипептидных цепей α и 2 β (2α2β).

Гемоглобин А₂ 2%. Он состоит из 2 α- и 2 δ-цепей.

Протомеры гемоглобина, так же как и апомиоглобин, состоят из 8 спиралей, свёрнутых в плотную глобулярную структуру, содержащую внутреннее гидрофобное ядро и «карман» для связывания гема. но тетрамерная структура гемоглобина представляет собой более сложный комплекс, чем миоглобин.

Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется не только количеством молекул субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами; они имеют аллостерический центр, удалённый от каталитического активного центра; эффекторы присоединяются к ферменту нековалентно в аллостерических (регуляторных) центрах;

4. Понятие о ферментах. Специфичность действия ферментов. Кофакторы ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентра­ции субстрата, фермента, температуры и рН. Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности.

Ферменты являются белками. они увеличивают скорость протекания химической реакции, но не расходуются.

Простые ферменты состоят только из АК, а сложные из 2х частей: белковой (апофермент) и небелковой (кофактор). Если кофактор прочно связан с апоферментом, он называется простетической группой, если непрочно – коферментом.