Под интенсификацией технологического процесса понимают увеличение скорости его протекания вследствии чего увеличивается производительность в динициу времени.
Согласно общему кинетическому закону этого можно достичь увеличением потенциала процесса, увеличением кинетического коэффициента или одновременным увеличением этих двух факторов. В парктике пищевых производств используют отдельные или все эти способы интенсификации в зависимости от особенностей конструктивного процесса.
При использовании в качестве фактора интенсификации потенциала процесса необходимо иметь в виду, что поведение равновесной системы обусловливается не только значением потенциала, но и значением движущей силы – отдаленностью системы от состояния равновесия:
DХ = Хt - Хр
где DХ – движущая сила
Хt - текущий потенциал системы в момент времени t;
Хр – потенциал системы в состоянии равновесия
Исходя из этого уравнения, увеличить движущую силу можно 3 путями: увеличением текущего потенциала; снижением потенциала равновесия или одновременным изменением обоих потенциалов. На практике чаще используется способ, который заключается в максимально возможном увеличении начального потенциала (Хо) при t=0. Это достигается за счет увеличения градиентов переноса – градиента температуры, давления, концентрации, напряжения тока или другой переносимой субстанции.
Согласно молекулярно-кинетической теории взаимодействия повышения температцры в зоне реакции приводит к увеличению скорости движения молекул (ионов, атомов), из-за того, что увеличивается вероятность их столкновения и взаимодействия. Кроме того, повышение температуры увеличивает внутреннюю энергию взаимодействующих частиц, а это увеличивает количество эффективных контактов между ними.
Согласно правила Аррениуса-Вант-Гоффа повышение температуры в зоне реакции на 10 0С увеличивает скорость реакции в 2-4 раза. Таким образом, воздействие повышения температуры на скорость процесса носит комплексный характер. Оно влияет как на потенциал, так и на кинетический коэффициент. Проявлением последнего является увеличение коэффициентов диффузии, тепло- и массообмена и др.
Путем повышения температуры интенсифицируют процессы термической сушки, выпаривания, растворения, десорбции и др. для этого повышают температуру в рабочей зоне или предварительным нагревом продуктов, или подогревом рабочей зоны с помощью барботирования горячим паром, змеевиков или обогревательных кожухов. В случае обратных процессов – конденсации, кристаллизации, абсорбции, адсорбции, сублимации увеличения скорости процесса достигают снижением температуры в рабочей зоне. Это возможно путем предварительного охлаждения продукта или непосредственным охлаждением рабочей зоны аппарата.
Значительно большего эффекта можно достичь путем одновременного объединения воздействия температуры и давления. Чаще такое объединение используется при проведении процессов, часть или все компоненты которых находятся в газовой фазе. Следствием увеличения давления является повышение парциальных давлений газовых компонентов, что равнозначно увеличению их концентрации.
Для гомогенного процесса в газовой фазе скорость реакции прямо пропорциональна
??????????
§1.2. Роль отдельных пищевых веществ в жизнедеятельности организма и в пищевых технологиях
Качественный состав питания представляет содержание в рационе белков, жиров, углеводов, минеральных солей и витаминов. Все пищевые вещества по их преимущественному назначению можно разделить на 3 группы:
1) белки и минеральные соли: кальций и фосфор – с преимущественно пластической функцией;
2) жиры и углеводы – с преимущественно энергетической функцией;
3) витамины и минеральные соли (микро- и макроэлементы) – вещества, выполняющие в организме специфическую функцию катализаторов обменных процессов.
БЕЛКИ
Название белки или протеины происходит от греческого слова «protео» – первенствующий. Они представляют собой биополимеры, состоящие из остатков различных аминокислот, связанных между собой пептидной связью СО-NH.
 |
Аминокислоты R-CH-COOH являются своеобразными кирпичиками, из которых
NH2
строится белковая молекула. Они состоят из двух активных группировок (карбоксильной и аминной). При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид, при взаимодействии трех аминокислот – трипептид, многих – полипептид.
Общая формула полипептида:
|  |  | |||
H2N-CH- CO-NH -CH- CO-NH -CH-CO…CH-COOH
|
R R1 R2 Rn
Между понятиями о пептидах и белках существует условное разделение: вещества с молекулярной массой до 5000 Да называют пептидами (или полипептидами), вещества с большей молекулярной массой – белками. Многие белки, кроме того, состоят из нескольких полипептидных цепей.
Белки – органические высокомолекулярные соединения, в состав большинства которых входят 5 элементов: Азот – 16,8-18,4%; Углерод – 51-53%; Водород – 6,9%; Кислород – 21-23%; Сера – 0,7-1,3%. Может входить фосфор – 1%
Чем ниже молекулярная масса, тем они лучше растворяются. Белки построены из 22 протеиногенных a-аминокислот, которые, как и белки являются оптически активными веществами и относятся к амфотерным соединениям в зависимости от того, в какую сторону они вращают плоскость поляризуемого света (+) (-).
Благодаря наличию кислотной и основной группы в белке они определяют буферные свойства белковых растворов, т.е. при добавлении соответствующей кислоты или щелочи поддерживают водород на заданном уровне.
Разнообразие белков определяется последовательностью размещения аминокислот в аминокислотной цепочке (первичная структура), она очень стабильна и держится благодаря пептидным и дисульфидным связям.
-СО-NH- обладает энергией 200 кДж/моль
-S-S- обладает энергией 260 кДж/моль
Вторичная структура – это упорядоченная структура полипептидной цепочки молекулярными и водородными связями, иными словами, закрученная в спираль полипептидная цепь (представьте спиралевидный электропровод, например, у телефона, бритвенного прибора). Вторичная структура представлена в основном: a-спиралью – характерной для большинства зерновых культур и складчатым слоем или b-структурой – для фибриллярных белков, содержащихся в волосах, рогах, копытах.
Водородная связь – это нековалентная связь, которая очень легко разрывается. Если для разрыва обычной химической связи необходимо затратить энергию от 200 до 450 кДж/моль, то для водородной требуется 4-30 кДж/моль.
Водородная связь возникает между атомом водорода (валентно связанным с каким-либо электроотрицательным атомом) и другим электроотрицательным атомом (кислородом или азотом)
-О-Н…О=
=N-H…Nº
O-H…Nº
=N-H…O=
Это биологически наиболее важные водородные связи.
Третичная структура – т.е. та конфигурация, которую принимает в пространстве скрученная в спираль полипептидная цепь (представьте электроспираль скрученную в клубок). Она характеризует внешнюю форму белковой молекулы.
Связи третичной структуры:
Водородная; ионная (или солевая); гидрофобное взаимодействие – это нековалентные связи и дисульфидные связи – это ковалентная связь.
Водородные связи в третичной структуре такие же, как и во вторичной.
Ионная или солевая связь – это электростатическое притяжение или отталкивание заряженных частичек. Эта связь легко разрушается при изменении рН среды и белок может легко изменять третичную структуру при изменении рН среды.
Гидрофобное взаимодействие – это слипание жирных углеводородных радикалов. Хвосты радикалов аминокислот содержат жирные остатки слипание которых приводит к определенным изгибам белковой молекулы. Способностью к гидрофобным взаимодействиям обладают: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин.
Важное значение для поддержания третичной структуры имеет взаимодействие углеводородных радикалов. Это можно понять так: в составе радикалов аминокислотных звеньев имеются полярные (например, карбоксильные, гидроксильные) и неполярные (углеводородные) группы атомов. В водной среде, где функционирует белок, полярные группы взаимодействуют с водой, а неполярные, «выталкиваются» ею. Вследствие этого макромолекула принимает третичную структуру в виде свернувшейся глобулы, у которой функциональные группы оказываютсмя снаружи, а углеводородные радикалы, отторгаемые водой, внутри глобулы. Взаимодействие последних между собой (силы Ван-дер-Ваальса) способствует поддержанию такой структуры.
Особое значение в структуре и свойствах белков придается дисульфидным связям, возникающим между полипептидными цепочками и сульфгидрильными группировками (SH) при действии сильного окислителя
-R-SH R-S
 |
-R-SH + O R-S + H2O
От соотношения дисульфидных связей и сульфгидрильных группировок во многом зависит характер вторичной и третичной структуры белка, физические и технологические свойства продукта. Чем больше возникает дисульфидных связей и сульфгидрильных группировок, тем более плотнее будет белковая молекула, тем больше упругость и меньшая растяжимость клейковины в муке, а также выше сила муки.
При денатурации дисульфидная связь разрывается и полипептидная цепочка раскручивается.
Четвертичная структура – это соединения нескольких белковых молекул в одну макромолекулу с помощью нековалентных связей (водородной, солевой, гидрофобного взаимодействия).
Классическим примером белка с четвертичной структурой является молекула гемоглобина крови, состоящая из 4-х субъединиц: 2-е имеют a-структуру и 2-е b-структуру.
Четвертичной структурой обладают большинство ферментов, следовательно, четвертичная структура характеризует каталитическую активность ферментов.
Белки являются аморфными веществами и находятся в в 3-х состояниях: жидком (молоко), полужидком (куриное яйцо), твердом (волосы, рога, копыта, ногти).
Белки отличаются друг от друга не только по аминокислотному составу, но и по форме белковой молекулы: глобулярные (шаровидные) – это в основном белки растений и фибриллярные (нитевидные) – белки животного происхождения. При денатурации глобулярные белки могут переходить в фибриллярные.
Отрицательное влияние избытка белка в питании. Из-за большой реакционной способности организм переносит избыток белков труднее, чем других пищевых веществ, например жиров и углеводов. Особенно страдают от перегрузки белками печень и почки. Длительный избыток белка в питании вызывает перевозбуждение нервной системы, нарушение обмена витаминов, ожирение организма, заболевание суставов. Все это связано с повышенным поступлением вместе с белками нуклеиновых кислот, накоплением мочевой кислоты – продукта обмена пуринов, превращением избытка белков в жиры и т.д. Неусвоенный белок превращается в ядовитые вещества (птоамины или трупные яды). На утилизацию белков, на вынужденное их уничтожение уходит энергия организма, а это приводит к тому, что другие вещества (жиры, углеводы) уже исключаются из сгорания и откладываются в теле непереваренными. Это и ведет к излишнему весу и тучности, т.е. создает почву для сосудистых, сердечно-сосудистых и других заболеваний.
Среди белковых веществ могут находиться и крайне токсичные для человека соединения (токсин ботулизма и продукт распада белков, образующийся при гниении: индол и скатол).
Под переваримостью понимают ту часть белкового азота пищи, которая задерживается в человеческом организме и которая используется для белковых структур собственных органов и тканей.
Как правило, переваримость связана с доступностью пептидных связей молекул белка действию пищеварительных ферментов человеческого организма. Такая доступность напрямую связана с увеличением степени денатурации белковых молекул.
Полноценные и неполноценные белки. Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты, называют полноценными, а белки, в составе которых отсутствует хотя бы одна незаменимая АК, называют неполноценными.
В зависимости от сложности белки делят на протеины – простые белки, состоящие только из аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью в одну или несколько полипептидные цепочки. Большинство растительных белков – простые.
Все простые белки в зависимости от растворителей делятся на:
1. альбумины – белки, растворимые в воде, обладают относительно невысокой молекулярной массой
2. глобулины – белки, растворимые в слабых солевых растворах
3. проламины – белки, растворимые в 60-80% этиловом спирте
4. глютелины – белки, растворимые в 0,2% растворе щелочи
Сложные белки - протеиды, состоящие из белка, соединенного с веществами небелковой природы, которая называется простетической группой.
В качестве простетической группы могут выступать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды); красящие вещества (хомопротеиды); углеводы (гликопротеиды); липиды (липопротеиды); фосфор (фосфопротеиды) – казеин молока, вителин яичного желтка, ихтулин рыб.
Функции белков:
1. пластическая или структурная;
2. транспортная (гемоглобин);
3. энергетическая (при распаде белков);
4. передача наследственности (ДНК, РНК);
5. каталитическая (ферменты);
6. защитная (антитела);
7. регуляторная
 |  |
Общий фонд аминокислот
Роли белка
| Транспортные белки | Гормоны | Ферменты | Гены | Антитела | Сократительные белки (работа мышц) |
 | |||||
 | |||||
 |
Рис. 1. Образование белков и их роль в организме
Антителами называются специфические (иммунные) вещества, вырабатывающиеся в тканях организма при воздействии на него антигенов (живые микробы и их токсины и т.д) и обладающие способностью вступать в реакцию с этими антигенами, уничтожая их вредное для организма действие
