соединены связью:
I) фосфоангидридными 4) 2',5'-фосфодиэфирными
2) 2',3'-фосфодиэфирными 5) N-гликозидными
3) 3',5'-фосфодиэфирными
- Модель вторичной структуры ДНК предложена:
1) Р.Митчелом и В.П.Скулачевым
2) Дж.Уотсоном и Ф.Криком
3) Ф.Жакобом и Ж.Моно
Согласно правилу комплементарности Чаргаффа
водородные связи в молекуле ДНК замыкаются между:
1) аденином и гуанином 4) цитозином и тимином
2) аденином и тимином 5) цитозином и гуанином
3) урацилом и аденином
При формировании структур нуклеиновых кислот
водородные свзи не возникают между:
1) аденином и гуанином 4) цитозином и тимином
2) аденином и тимином 5) цитозином и гуанином
3) урацилом и аденином
В молекуле ДНК число остатков аденина всегда
равно числу остатков:
1) тимина 4) дегидроурацила
2) урацила 5) пиримидина
3) цитозина
В молекуле ДНК число остатков гуанина всегда
равно числу остатков:
1) гуанин 4) цитозина
2) тимина 5) ксантина
3) урацила
Полинуклеотидные цепи в двухспиральной
молекуле ДНК удерживаются:
1) коориднационными связями 3) ионными связями
2) водородными связями 4) гидрофобными
взаимодействиями
В формировании третичной структуры ДНК
у эукариот участвуют белки:
1) протамины 4) альбумины
2) глютелины 5) глобулины
3) гистоны
19. Вторичная структура тРНК имеет форму:
1) линейную
2) «клеверного листа»
3) «локтевого сгиба»
20. В продуктах полного гидролиза нуклеиновых кислот отсутствуют:
1) азотистые основания 3) гексозы
2) пентозы 5) фосфорные кислоты
21. При формировании структур нуклеиновых кислот водородные связи не возникают между:
1) аденином и тимином 4) гуанином и аденином
2) аденином и урацилом 5) тимином и урацилом
3) гуанином и цитозином
22. В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу остатков:
1) гуанина 4) цитозина
2) тимина 5) ксантина
3) урацила
23. В молекуле ДНК число остатков гуанина всегда равно числу остатков:
1) тимина 4) дигидроурацила
2) урацила 5) пиримидина
3) цитозина
24. Полинуклеотидные цепи в двухспиральной молекуле ДНК удерживаются:
1) координационными связями 3) ионными связями
2) водородными связями 4) гидрофобными взаимодей
ствиями
25. В формировании третичной структуры ДНК у эукариот участвуют белки:
1) протамины 4) альбумины
2) глютелины 5) глобулины
3) гистоны
26. Вторичная структура тРНК имеет форму:
1) линейную
2) «клеверного листа»
3) «локтевого сгиба»
Глава 4. ФЕРМЕНТЫ
1. Иммобилизация ферментов осуществляется:
1) Путем химической связи фермента с твердым носителем;
2) Путем адсорбции фермента на поверхности твердого носителя;
3) Путем растворения фермента в органических растворителях;
4) Путем лиофильной сушки.
2.Установить соответствие:
ферменты катализируемая реакция
1) Протеиназа а) переносит электроны
2) цитохром С б) расщепляет H2O2
3) протеинкиназа в) фосфорилирует белок
4) каталаза г) гидролизует 1,4-гликозид-
ные связи
5) α-амилаза д) гидролизует пептидные связи
3. Простые ферменты состоят из:
1) аминокислот 4) аминокислот и небел-
2) аминокислот и углеводов ковых компонентов
3) липидов 6) липидов и углеводов
4) углеводов
4. Скорость ферментативной реакции зависит от:
1) концентрации фермента 3) молекулярной массы
2) молекулярной массы субстрата
фермента 4) молекулярной гетерогенности
фермента
5. К коферментам относятся:
1) пируват 4) витамин B1
2) НАД+ 5) тирозин
3) глюкоза
6. Класс ферментов указывает на:
1) конформацию фермента
2) тип кофермента
3) тип химической реакции, катализируемой данным ферментом
4) строение активного центра фермента
6. Установить соответствие:
Класс фермента ферменты
по классификации
1) 1 а) трансферазы
2) 2 б) лиазы
3) 3 в) оксидоредуктазы
4) 4 г) лигазы
5) 5 д) гидролазы
6) 6 е) изомераз
8. Активаторами ферментов являются:
1) ионы металлов 4) полипептиды
2) анионы 5) коферменты
3) аминокислоты
9. Ферменты необратимо ингибируются под действием:
1) липидов 3) ионов тяжелых металлов
2) аминокислот 4) углеводов
10. В состав фермента, катализирующего перенос электронов и протонов, входит:
1) биотин 4) НАД+
2) глутатион 5) фолиевая кислота
3) пиридоксин
11. Аллостерическими эффекторами ферментов являются:
1) коферменты 4) углеводы
2) дипептиды 5) липиды
3) продукты превращения субстрата
12. Аллостерические ферменты могут иметь:
1) только один аллостерический центр;
2) несколько аллостерических центров;
3) в процессе ферментативной реакции число аллостерических центров фермента может изменяться.
- В мультиферментных комплексах:
4) все субстраты подобны друг другу;
5) все субстраты отличаются друг от друга;
6) продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента;
4) все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата.
- При взаимодействии фермента с субстратом конформационные изменения характерны для:
1) фермента 2) субстрата 3) фермента и субстрата
- Активный центр сложных ферментов формируется из:
1) одной аминокислоты;
2) остатков нескольких аминокислот;
3) остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов
4) небелковых компонентов
- В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации соответствующей
ферментативной реакции:
1) увеличивается 2) уменьшается 3) не изменяется
17. При иммобилизации ферментов на нерастворимых носителях появляется возможность:
1) увеличить активность ферментов;
2) получить продукт реакции, не загрязненный ферментным
белком;
3) уменьшить время протекания ферментативной реакции.
18. Для лечения вирусных инфекций наиболее эффективно применение фермента:
1)пепсина 3)трансаминазы
2) дезоксирибонуклеазы 4) каталазы
19. При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента:
1) альдолазы 3) липазы
2) пепсина 4) трансаминазы
20. Для очищения гнойных ран и удаления некротирующих тканей применяют фермент:
I) липазу 3) амилазу
2) протеиназу 4) дегидрогеназу
21. Для определения глюкозы применяют фермент:
1) глюкозо-6-фосфатазу 3) гликозилтрансферазу
2) глюкозооксидазу 4) глюкокиназу
ГЛАВА 5. ВИТАМИНЫ
1. В качестве структурных элементов изопреноидные фрагменты содержат витамины:
1) эргокальциферол 4) ретинол
2) токоферол 5) аскорбиновую кислоту
3) рутин
