Лекции.Орг


Поиск:




Категории:

Астрономия
Биология
География
Другие языки
Интернет
Информатика
История
Культура
Литература
Логика
Математика
Медицина
Механика
Охрана труда
Педагогика
Политика
Право
Психология
Религия
Риторика
Социология
Спорт
Строительство
Технология
Транспорт
Физика
Философия
Финансы
Химия
Экология
Экономика
Электроника

 

 

 

 


Белки плазмы и сыворотки крови




Плазма содержит 2,5-8,0% белка, в том числе фибриногена – 0,5%. У разных видов животных содержание белка в плазме составляет следующие величины, в %: куры – 5,2; кролики – 7,1; коровы – 7,5; лошади – 7,8; свиньи – 7,4.

Содержание белка в сыворотке крови колеблется в зависимости от возраста, пола, продуктивности. Снижение содержания белка – гипопротеинемия наблюдается при белковом голодании, при приеме больших количеств жидкости, нарушении функции почек, печени, неполноценном белковом питании, повышенном распаде белков. При сильных поносах и рвоте концентрация белков в крови повышается (гиперпротеинемия). При электрофорезе в полиакриламидном геле белки крови можно разделить до 30 и более фракций.

Альбумины имеют повышенную электрофоретическую подвижность, хорошо растворимы в воде, на 98% состоят из аминокислот. Изоэлектрическая точка при рН 4,9; М.м. 65000-70000 Да; период полураспада 3,7 суток. В крови 30-55% белков – альбумины.

Синтезируются в основном в клетках печени. Они участвуют в регуляции водно-солевого обмена между кровью и тканями. Альбумины можно рассматривать как аминокислотный резерв организма. Кроме того, они адсорбируют аминокислоты и в таком виде транспортируют их в ткани.

Альбумины могут образовывать различные комплексы с металлами, гормонами, витаминами, токсинами, осуществляя их транспорт в организме. В этих комплексах многие биологически активные вещества теряют свою активность или, наоборот, усиливают, т.е. альбумины регулируют влияние их на метаболические процессы. Выступают в виде буферных веществ, поддерживая рН.

Глобулины. Различают α, β, γ-глобулины.

α-Глобулины при электрофорезе продвигаются за альбуминами, разделяются на несколько фракций (α1, α2, α3 -глобулины). М.м. 160000 - 200000. Изоэлектрическая точка при рН 4,7-5,2. Их функция – белки-переносчики, (легко соединяются с липидами, углеводами, витаминами, желчными пигментами). В их составе 25-35% углеводов. Сюда относится гаптоглобулин – переносчик железа, церулоплазмин – переносчик меди. Церулоплазмин, относящийся к α2-гликопротеидам плазмы крови, играет главную роль в обмене медьсодержащих энзимов. Во фракции α-глобулинов находятся также белки, участвующие в свертывании крови.

β-Глобулины. Молекулярная масса 90000-1,Зх106 Да. Изоэлектрическая точка рН 4,4. Образуют комплексы с липидами. К этой группе относится трансферрин. В этой фракции находится белок проконвертин, участвующий в превращении протромбина в тромбин.

γ-Глобулины. Наименее подвижная фракция с высокой М.м., выполняют защитные функции. В их составе белки-антитела, обеспечивающие защиту против инфекционных болезней.

Иммунные белки – иммуноглобулины (Ig). Содержание иммуноглобулинов резко увеличивается при иммунизации, хронических заболеваниях. Иммуноглобулины синтезируются в лимфоидной ткани селезенки, лимфоузлов, костного мозга и т.д. против чужеродных белков (антигенов). Их молекулярная масса составляет до Ix106 Да и более. Состоят из двух тяжелых полипептидных цепей (H-Heavy, Мм 50-75 кДа) и двух легких цепей L (Light, Мм 23 кДа), соединенных дисульфидными мостиками, (рис. 14.1.). Н-цепи имеют ≈ 700, а L-цепи ≈ 200 аминокислотных остатков. В пептидных цепях различают вариабельные (v) и постоянные константные (с) области. В результате различных сочетаний отдельных участков иммуноглобулинов может образовываться большое число индивидуальных иммуноглобулинов - до 107.

Рис. 14.1. Структура молекулы иммуноглобулина.

Две легкие и две тяжелые цепи удерживаются вместе дисульфидными связями. Каждая из легких и тяжелых цепей имеет на своем N- конце вариабельный yчасток (VL или VH). B состав легких цепей входит один константный участок (CL); у тяжелых цепей константная часть состоит из четырех доменов (СН1, СН2, СнЗ и шарнирный участок).

Различают иммуноглобулины классов IgG, M, A, D, E. Они различаются по молекулярной массе, по скорости седиментации, концентрации в сыворотке крови и т.д.

В сыворотке крови содержатся и другие белки. Например, C-реактивный белок появляется при воспалительных процессах и некрозах. Пропердин и интерферон – защитные белки. Интерферон является универсальным противовирусным белком. Фибриноген и протромбин принимают участие в процессе свертывания крови. В небольших количествах в сыворотки крови содержатся гормоны и ферменты. Металлопротеиды – целый ряд белков крови способных связывать различные металлы, образуя комплексные соединения: церулоплазмин – М.м. 150 кДа, 8 атомов Cu++, трансферрин, гаптоглобин и другие.





Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2016-11-02; Мы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 1978 | Нарушение авторских прав


Поиск на сайте:

Лучшие изречения:

Начинать всегда стоит с того, что сеет сомнения. © Борис Стругацкий
==> читать все изречения...

2299 - | 2050 -


© 2015-2024 lektsii.org - Контакты - Последнее добавление

Ген: 0.007 с.