Биологические функции белков

1. Ферментативная (каталитическая). Все химические реак­ции, протекающие в живой клетке, катализируются ферментами. Ферменты — биологические катализаторы — по химической природе являются белками.

•2. Структурная. Белки — основа структурной организации каж­дой клетки ткани, органа, организма — составляют около 15—25 % от сырой массы или около 50 % от сухой массы тела.

3. Энергетическая. Распад 1 г белка дает 17,15 кДж (4,1 ккал) энергии.

4. Транспортная. Транспортные белки взаимодействуют с опре­деленными соединениями и переносят их: гемоглобин и миоглобин переносят О₂ и СО₂, трансферрин — Fe, ретинолсвязывающий белок — витамин А, липопротеиды — липиды, альбумины крови — билирубин и жирные кислоты.

5. Опорная. Близка по назначению к структурной. Белки обеспе­чивают прочность опорных тканей (коллагена, проколлагена, элас­тина), являются белками костной и хрящевой тканей, сухожилий.

6. Защитная. Белки кожи предохраняют организм от темпера­турных воздействий и солнечной радиации.

При введении в организм чужеродных белков — антигенов — клетки крови вырабатывают антитела, которые служат защитными белковыми веществами, тормозящими патогенное действие микро­организмов и разрушающими их.

, 7. Двигательная. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движе­ние протоплазмы в клетке) осуществляются белковыми структурами клеток.

8. Регуляторная (гормональная). Ряд гормонов по химической природе являются белками, полипептидами, продуктами белкового рбмена. Гормоны участвуют в регуляции обменных процессов. К ним Относятся гормоны гипофиза, поджелудочной, щитовидной и пара-китовидной желез.

I 9. Генетическая. Нуклеопротеиды — сложные белки — участву-|ют в хранении и передаче генетической информации.

! Нуклеопротеиды = нуклеиновые кислоты (РНК + ДНК) + + простые белки (гистоны, протамины)

10. Гемостатическая. Белки крови участвуют в образовании тромбов и тем самым предотвращают или останавливают кровотече--ния. Структурной основой тромбов является фибриноген.

11. Рецепторная. Белки наружной плазматической мембраны являются рецепторами.

12. Сократительная. Белки мышечной ткани (актин, миозин, актомиозин, тропомиозин, тропонин) участвуют в мышечном сокра­щении.

13. Буферное действие. Белки входят в состав буферных систем, влияют на кислотно-основное равновесие крови.

14. Резервная (трофическая). Белки служат запасным материа­лом для питания клеток.

15. Токсигенная. Некоторые белки и пептиды, выделяемые микро­организмами, являются ядами для животных организмов. Так, напри­мер, токсины клостридий (ботулинические токсины) смертельны для человека.

Типы структурной организации б.

4типа. Первичная структура белка

Это сама полипептидная цепь, кот определяется последовательностью А-аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями; характер этих связей — ковалентный.

Первые исследования аминокислотной последовательности были выполнены в Кембриджском университете дважды лауреатом Нобе­левской премии Ф. Сэнгером, который в течение 10 лет (1944—1954) работал с гормоном инсулином быка — первым белком, первичная структура которого была расшифрована.

В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, две полипептид­ные цепи (А и В), которые удерживаются дисульфидными мостиками; М = 5 733.

Для первичной структуры белка характерно следующее:

— Аминокислотная последовательность белка определена гене­тически и влияет на его биологическую ценность.

— Для ряда белков свойственны идентичные пептидные груп­пировки. Особая роль принадлежит тождественным трипептидным группировкам. Кроме того, существуют тетра-, пента- и гексапептидные группировки.

— Для полипептидных цепей характерны аналогичные пептид­ные группировки, которые отличаются взаимозаменяемыми и близ­кими по строению аминокислотными остатками.

— Совпадение первичной структуры присуще белкам, выполня­ющим сходные биологические функции.

— Для первичной структуры гомологичных белков характерно ограниченное число аминокислотных замен в полипептидной цепи в строго определенных положениях, например: замена одной амино­кислоты в а-, β, γ- и δ-цепи гемоглобина приводит к возникновению новых типов аномального гемоглобина. Известно 200 типов аномаль­ных гемоглобинов, которые являются причиной молекулярных болезней человека, например, наследственное заболевание серповидная анемия.

Вторичная структура белка

Наиболее характерными видами вторичной структуры белка являются следующие.

1. а-Спираль.

Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. Полностью ос-спираль-ную конформацию имеет кератин — структурный белок, содержа­щийся в волосах, шерсти, перьях, ногтях, когтях, клювах, рогах и коже позвоночных. Твердость и растяжимость кератина определяется числом дисульфидных мостиков между, соседними полипептидными

цепями.

Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в обра­зовании водородных связей, так как а-спираль — очень устойчивая конформация. Однако большинство белков существует в глобуляр­ной форме, в которой имеются участки β-слоя и участки с нерегу­лярной структурой. Объясняется это тем, что образованию водо­родных связей препятствуют наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков, а также то, что аминокислота пролин вообще не способна образо­вывать водородные связи.

Характер связей вторичной структуры — водородные и дисульфидные ковалентные связи.

2. (β-Слой, или складчатый слой.

Цепи расположены параллельно, вытянуты сильнее, чем цепи а-спирали, соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Характер связей — водородные и дисульфидные ковалентные связи.

3. Особый вид вторичной структуры.

Одним из представителей белков такого вида является коллаген, три полипептидные цепи которого свиты вместе и образуют тройную спираль (тропоколлаген). Каждая полипептидная цепь содержит 1 000 аминокислотных остатков. Такой белок невозможно растянуть.

Третичная структура белка

Третичная структура — более высокий этап структурной органи­зации. Существуют следующие виды третичной структуры.

1. Глобулярные белки — белки, обладающие третичной структу­рой в виде глобул (шариков). Характер связей — дисульфидные, ион­ные, электростатические силы, силы Ван-дер-Ваальса, а также водо­родные и гидрофобные взаимодействия. В количественном отношении наиболее важны гидрофобные взаимодействия (белок свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, а гидрофильные боковые цепи выставлены наружу). Пред­ставителями глобулярных белков являются глобулины и альбумины.

2. Фибриллярные белки — белки с третичной структурой в виде фибрилл (нитей). К фибриллярным белкам относятся:

— а-кератины (белки волос, шерсти, перьев, ногтей, когтей, рогов, копыт, панциря);

~β-кератины (белки нитей шелка и паутины);

— коллагены (белки соединительной ткани — кожа, хрящи);

— эластины (белки стенок кровеносных сосудов);

— фибрины (белки кровяного сгустка — тромба);

— актин, миозин, актомиозин, тропонин, тропомиозин (белки мышечной ткани).

Четвертичная структура белка

Четвертичная структура — это образование, состоящее из несколь­ких субъединиц, а также способ совместной упаковки и укладки полипептидных цепей. Субъединицей (протомером) является отдельная молекула белка с третичной структурой (глобула). Белки с четвер­тичной структурой называются олигомерными белками, эпимоле-кулами (сверхмолекулами), мультимерами. Характер связей — гидро­фобные, водородные, ионные взаимодействия.

К белкам с четвертичной структурой относится гемоглобин, который имеет четыре полипептидные цепи (четыре субъединицы), две а- и две β-цепи (а-цепи содержат по 141 аминокислоте, β-цепи — по 146 аминокислот), в центре находится гем, содержащий Fe. Молярная масса гемоглобина 68 000, молярная масса каждой субъ­единицы 17 000.

Белком, имеющим четвертичную структуру, является капсид— белковая оболочка вирусов, состоящая из многих полипептидных цепей, упакованных высокоупорядоченным образом.

К белкам с четвертичной структурой относятся мультимерные белки — сложные надмолекулярные структуры, содержащие до несколь­ких сотен субъединиц (жгутики бактерий, головки вирусов). Четвер­тичную структуру имеют и многие ферменты.

Азотистый баланс и азотистое равновесие

В организме непрерывно протекают биосинтез белка и распЗд тканевых белков, продукты распада которых непрерывно выводятся. Азотистый баланс создается из азота белков, поступающих в орга­низм, и удаляемого азота.

Положительный азотистый баланс — это баланс, при котором количество азота, поступающего с пищей, превышает количество азота, выводимого из организма. Положительный азотистый ба­ланс имеет место в растущих организмах, а также после интенсив­ной мускульной работы.

Отрицательным азотистым балансом называется баланс, при котором количество удаляемого азота больше, чем количество вводимого, вследствие чего возникает эндогенное белковое питание за счет использования белков мышц, печени и крови. Отрицатель­ный азотистый баланс возникает при недостатке белковой пищи и заболеваниях. Белки не накапливаются организмом, поэтому необходимо ежедневно вводить их с пищей.

Нормальное существование организма обеспечивается азотис­тым равновесием — количество вводимого азота должно быть равно количеству выводимого азота.

Качественные реакции на аминокислоты и белки

1. Биуретовая реакция (реакция Пиотровского).

2. Нингидриновая реакция.

3. Ксантопротеиновая реакция (реакция Мульдера).

4. Реакция на тирозин (реакция Миллона).

5. Реакция на триптофан (реакция Адамкевича).

6. Реакция на триптофан (реакция Шульца — Распайля).

7. Реакция на гистидин (реакция Паули).

8. Реакция на аргинин (реакция Сакагучи).

9. Реакция на серосодержащие аминокислоты (реакция Фоля).

10. Нитропруссидная реакция на серосодержащие аминокислоты..