Нітрогеновмісні органічні сполуки

Амінокислоти.

 

 

Амінокислоти — нітрогеновмісні органічні речовини, у молекулах яких міститься аміногрупа -NH₂ і карбоксильна група -СООН, з’єднані з вуглеводневим радикалом.

Загальна формула амінокислот: H₂N - R - СООН.

За систематичною номенклатурою назви амінокислот утворюються з назв відповідних кислот з додаванням префікса аміно- і зазначенням місця розташування аміногрупи відносно карбоксильної групи.

Наприклад:

 

 

Часто використовується також інший спосіб побудови назв амінокислот, відповідно до якого до тривіальної назви карбонової кислоти додається префікс аміно - із зазначенням положення аміногрупи літерою грецького алфавіту. Наприклад:

Для α-амінокислот R-CH(NH₂)COOH, які відіграють винятково важливу роль у процесах життєдіяльності тварин і рослин, застосовуються тривіальні назви.

Найпростіший представник класу амінокислот має формулу: H₂N-CH₂-COOH — аміноетанова (або амінооцтова) кислота — перший член гомологічного ряду одноосновних насичених амінокислот.

Фізичні властивості. За фізичними властивостями амінокислоти — білі кристалічні речовини, добре розчинні у воді, багато які з них мають солодкий смак.

Амінокислоти дуже поширені в природі. Це цеглинки, з яких побудовані всі рослинні й тваринні білки.

Хімічні властивості.

 

Унаслідок наявності в молекулах амінокислот функціональних груп кислотного й основного характеру а-амінокислоти є амфотерними сполуками, тобто вони утворюють солі як з кислотами, так і з лугами.

1) Як основи амінокислоти взаємодіють з кислотами:

H₂N – CH₂ – COOH + HCl → [H₃N – CH₂ COOH]⁺ Cl^-

хлоридна сіль амінооцтової кислоти

2) Як кислоти амінокислоти взаємодіють з лугами:

H₂N – CH₂ – COOH + NaOH → H₂N – CH₂ – COONa + H₂O

натрієва сіль амінооцтової кислоти

3) Утворення пептидних зв’язків: аміногрупа однієї молекули амінокислоти може взаємодіяти з карбоксильною групою іншої молекули амінокислоти:

О Н O H

|| | || |

H₂N – CH₂ – С - OH + H - N – CH₂ – COOH → H₂N –CH₂– C – N –CH₂-COOH + H₂O

дипептид

Оскільки на кінцях молекули дипептиду зберігаються аміно- та карбоксильна групи, можливе приєднаня наступних молекул амінокислот з утворенням поліпептиду. Пептидний зв’язок - СО – NH - є ознакою білкових молекул. А реакція взаємодії амінокислот між собою лежить в основі синтезу білків.

 

Білки.

Білки – це природні полімери, що складаються зі з’єднаних у певній послідовності залишків α-амінокислот.

Вміст білків в організмі людини: у м’язах – 80%, у шкірі, в печінці 57%, в кістках 28%.

До складу живих організмів входять видів білків, з них 5 млн. – до складу людини і тварини.

Хімічний склад білків.

У 1810 вчені Ж.Гей–Люссак і Д.Бісноз встановили елементарний склад білків. Вони з’ясували, що до їх складу входять такі елементи як Карбон (50 – 55%), Гідроген (близько 7%), Оксигену (21,5 – 23,5%), Нітрогену (15 – 17%), Сульфуру (0,3 – 2,5%). Крім того, в білках може міститись невелика кількість Фосфору, галогенів, металічних елементів. Наприклад, формула гемоглобіну, білка крові С₇₅₉H₁₂₀₈N₂₁₀S₂O₂₀₄Fe₄.

Класифікація. Через наявність різноманітних функціональних груп білки не можна віднести до якогось певного класу органічних сполук. Вони поєднують ознаки різних класів, що дає нову якість.

За хімічним складом:

1) Прості (протеїни) – гідролізуються з утворенням тільки амінокислот.

2) Складні (протеїди) – в результаті гідролізу утворюють крім амінокислот ще вуглеводи, ортофосфатну кислоту, нуклеїнові кислоти тощо.

За фізіологічними функціями:

1) Фібрилярні – з них побудовані волокна живих тканин (шкіра, волосся, нігті, роги, пір’я, м’язи).

2) Глобулярні – підтримують і регулюють життєві процеси. До них належать ферменти, гормони.

Будова молекул. Білок – вища форма розвитку речовин. Величезна різноманітність білків, що містяться в органах і тканинах тварин, рослин, мікроорганізмів, обумовлена безмежним числом комбінацій амінокислот, які різняться поєднанням різної кількості неоднакових амінокислот, порядком їх чергування в поліпептидних ланцюгах і просторовою структурою ланцюгів.

Відомо чотири рівні структурної організації білків: первинна, вторинна, третинна і четвертинна.

^ Первинна структура – це послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу. Різноманітність білкових молекул зумовлена різними комбінаціями залишків лише 20 ά-амінокислот. Їх кількість у молекулах окремих білків коливається у великих межах. Приміром в інсуліні їх 51, у міоглобіні – близько 140. Тому й відносна молекулярна маса білків різноманітна. Наприклад, в інсуліні вона становить близько 6500, а в білка вірусу грипу – 320 000 000.

Таким чином первинна структура білка виникає внаслідок утворення пептидних зв’язків між амінокислотними залишками, а певна послідовність амінокислот зумовлює специфічні функції білка в організмі.

^ Вторинна структура характеризує просторове розміщення молекули білка внаслідок утворення водневих зв’язків між групами N-Н і С=О. Якщо полярні групи фрагментів первинної структури віддалені одна від одної, то при цьому утворюються складчасті шари з кількох зигзагуватих поліпептидних ланцюгів. Якщо ж полярні групи фрагментів первинної структури розташовані близько, то утворюється так звана α-спіраль, один виток якої містить чотири амінокислотні залишки.

^ Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватись певним чином утворюючи грудку, або глобулу (кульку). Така структура підтримується ковалентними зв’язками, що виникають між функціональними групами різної хімічної природи.

 

^ Четвертинна структура білків виникає внаслідок об’єднання окремих глобул, які разом утворюють функціональну одиницю. Наприклад: четвертинна структура гемоглобіну складається з чотирьох макромолекул. Вони утворюють надмолекулярну структуру сферичної форми.

 

Фізичні властивості. Фібрилярні білки нерозчинні у воді, глобулярні – розчинні у воді та водних розчинах кислот, лугів, солей.

Деякі білки можна виділити в кристалічному стані (гемоглобін крові, білок курячого яйця).

Хімічні властивості.

1) Гідроліз. Під дією ферментів або внаслідок нагрівання з розчином кислоти чи лугу білки гідролізуються утворюючи суміш відповідних амінокислот

 

 

Н₂N – CH₂ – C – N – CH – COOH + Н₂О →Н₂N–CH₂–C–ОН + Н₂N-CH-C-OH

ІІ | I || | ||

О Н CH₃ О CH₃ O

Дипептид (гліцил-аланін)

 

2) Денатурація. Це процес руйнування структури білка (вторинної та третинної) під дією різних чинників: нагрівання, радіації, лугів, кислот, солей важких металів, сильного струшування тощо. Причина денатурації полягає в порушенні зв’язків, які обумовлюють вторинну та третинну структури.

Денатурацію ми спостерігаємо, коли готуємо їжу, наприклад, варимо м’ясо чи яйця.

3) Кольорові реакції білків.

 

а) Біуретова реакція: під дією на білок лугу та кількох крапель купрум (ІІ) сульфату утворюється фіолетове забарвлення.

 

б) Ксантопротеїнова реакція: при дії на білок концентрованою нітратною кислотою виникає жовте забарвлення, яке при додаванні нашатирного спирту NH₄OH перетворюється на помаранчеве.

 

4)Термічний розклад. Під час сильного нагрівання відбувається розклад білків з виділенням летких речовин, які мають характерний запах паленого пір’я. Це явище використовують для виявлення білків.