Пектинолитические ферменты издавна применяются для обработки

Льносоломы и получения из нее волокна. Амилолитические ферменты

Используют для удаления клея из тканей (расшлифовка); некоторые про-

Теиназы применяют для удаления серицина и высвобождения шелковых

Волокон из шелка-сырца; для обезжиривания волокон используют липазы.

В кожевенной промышленности при помощи протеолитических фермен-

Тов производят обезволашивание шкур и мягчение голья, ускоряют также

Процессы получения высококачественной шерсти. Ферментные препараты

Применяют в сельском хозяйстве при производстве кормов. Пектиназы и

Гемицеллюлазы повышают доступность и усвояемость кормов, ускоряют

Процессы силосования трудно- и несилосующихся зеленых кормов.

Все большее применение ферменты находят в тонком органическом

Синтезе в процессах получения различных сложных соединений (амино-

Кислот, пептидов, нуклеотидов, полусинтетических антибиотиков), а так-

же в медицине. Ряд ферментов применяют в так называемой «замести-

тельной терапии» для восполнения имеющегося ферментативного дефи-

Цита. Так, препараты протеиназ используют для удаления некротических

Тканей в ходе лечения гнойных ран и ожогов. Бактериальную аспарагина-

Зу, расщепляющую аспарагин, необходимый лейкозным клеткам, приме-

Няют при ряде злокачественных заболеваний. Препараты протеиназ (тер-

Рилин и стрептокиназа) обладают тромболитическим действием и приме-

Няются для борьбы с тромбозами. Холестеринэстераза гидролизует холе-

Стерин, локализованный на внутренних стенках кровеносных сосудов.

Особое место занимают высокоочищенные ферменты, используемые в

Аналитике, микроанализе, биоэлектрокатализе.

Таким образом, объемы и спектр выпускаемых ферментов, а также об-

Ласти их применения расширяются с каждым годом.

Микроорганизмы, являющиеся источником для получения разнообраз-

Ных ферментов, существенно различаются между собой по способности

Синтезировать данные биологически активные соединения. Эти различия

Проявляются как в ассортименте синтезируемых ферментов тем или иным

Микробным видом, так и в их активности и исходных свойствах. Фермен-

ты – вещества белковой природы, поэтому в смеси с другими белками

Определить их не представляется возможным. Наличие фермента устанав-

Ливают по протеканию той реакции, которую катализирует фермент; ко-

Личественное определение фермента проводят по величине образовавше-

Гося продукта реакции либо по расходу исходного субстрата. Принята так

называемая стандартная единица активности (E или U) – это количество

Фермента, которое катализирует превращение 1 микромоля субстрата в

Минуту при заданных стандартных условиях.

Выбор продуцента необходимого фермента сопряжен с проверкой ак-

Тивности огромного количества культур, приводящей к отбору наиболее

Активного продуцента. Природные штаммы обычно не синтезируют фер-

Менты в избыточных количествах, так как процесс их синтеза находится

Под строгим генетическим контролем. Исключение составляют конститу-

Тивные ферменты, например ферменты гексозомонофосфатного пути, ко-

Торые синтезируются в больших количествах в любых условиях роста.

Наряду с отбором наиболее активных штаммов-продуцентов ферментов

Из микробных коллекций или выделенных из природных источников,

Продуцирующих конститутивные ферменты, широко используют индуци-

Бельные и репрессибельные ферменты, которые синтезируются клетками

В результате изменения условий ферментации или генетического аппарата

Клетки. К индуцибельным относятся многие ферменты, имеющие коммер-

Ческую ценность.

Индукция – это универсальный контроль для катаболических путей.

Процесс ферментации с целью получения индуцибельных ферментов ве-