Иммуноглобулинами называются белки, которые синтезируются под влиянием антигена и специфически с ним реагируют. При электрофорезе они локализуются в глобулиновых фракциях.
Иммуноглобулины состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:
1. Первичная – это последовательность определенных аминокислот. Она строится из нуклеотидных триплетов, генетически детерминируется и определяет основные последующие структурные особенности.
2. Вторичная определяется конформацией полипептидных цепей.
3. Третичная определяет характер расположения отдельных участков цепи, создающих пространственную картину.
4. Четвертичная характерна для иммуноглобулинов. Из четырех полипептидных цепей возникает биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют одинаковую структуру.
Любая молекула иммуноглобулина имеет Y-образную форму и состоит из 2 тяжелых (Н) и 2 легких (L) цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Каждая молекула иммуноглобулина имеет 2 одинаковых антигенсвязывающих фрагмента Fab (англ. Fragment antigen binding) и один Fc-фрагмент (англ. Fragment cristalisable), с помощью которого ИГ комплементарно связываются с Fc-рецепторами клеточной мембраны.
Концевые участки легких и тяжелых цепей молекулы иммуноглобулина достаточно разнообразны (вариабельны), а отдельные области этих цепей отличаются особенно выраженным разнообразием (гипервариабельностью). Остальные участки молекулы ИГ относительно низменны (константны). В зависимости от строения констатных областей тяжелых цепей иммуноглобулина разделяются на классы (5 классов) и подвиды (8 подвидов). Именно эти константные области тяжелых цепей, существенно отличаясь по аминокислотному составу у различных классов иммуноглобулинов, в конечном итоге определяют особые свойства каждого класса антител:
IgM активируют систему комплемента;
IgE связывается со специфическими рецепторами на поверхности тучных клеток и базофилов с высвобождением из этих клеток медиаторов аллергии;
IgA секретируется в различные жидкости организма, обеспечивая секреторный иммунитет;
IgD функционирует в основном в качестве мембранных рецепторов для антигена;
IgG проявляет разнообразные виды активности, в том числе способность проникать через плаценту.
Молекулы каждого класса ИГ могут существовать в виде свободных антител и в виде молекул, прикрепленных к клеточной мембране (т.е. служить в качестве рецепторов В-лимфоцитов), что обеспечивается структурными различиями концевых участков этих двух разновидностей молекул.
Иммуноглобулин G.
Количество иммуноглобулинов G составляет около 70% всех сывороточных иммуноглобулинов.
Функции иммуноглобулинов G:
• проникают через плацентарный барьер, обеспечивая организму новорожденного естественный пассивный иммунитет;
• активно участвуют в развитии иммунного ответа и одновременно регулируют его;
• являются поздними антителами против полисахаридных антигенов бактерий;
• участвуют в активации комплемента;
• усиливают фагоцитоз.
Иммуноглобулины G вырабатываются при обязательном участии Т-лимфоцитов. Поэтому воздействия на иммунную систему, такие, как облучение и прием иммунодепрессантов подавляют синтез иммуноглобулинов G.
Иммуноглобулин М.
Составляют 5 -10% от общего количества.
Функции иммуноглобулинов М:
• первыми синтезируются в организме новорожденного;
• являются ранними антителами против вирусов и грамотрицательных бактерий;
• участвуют в активации комплемента;
• усиливают фагоцитоз.
К классу иммуноглобулинов М принадлежат холодовые агглютинины, антитела против стрептококка, ревматоидный фактор, агглютинины групп крови. Иммуноглобулины М привлекают фагоциты в очаг инфекции и активируют фагоцитоз. Являются слабоспецифичными, могут связывать одновременно пять молекул антигена. Это приводит к образованию больших иммунных комплексов, что способствует более быстрому выведению антигенов из циркуляции, и предотвращает прикрепление антигенов к клеткам. Агглютинирующая и комплементсвязывающая способности иммуноглобулинов М в сотни раз выше, чем у иммуноглобулинов G.
Иммуноглобулин А.
Составляют 10 -15% от общего количества.
Функции иммуноглобулинов А:
• защищают слизистые оболочки;
• нейтрализуют вирусы и бактериальные токсины.
Иммуноглобулины А в больших количествах содержатся в слюне, слезах, желудочном и кишечном секретах, желчи, во влагалище, легких, бронхах, мочеполовых путях. Богатым источником иммуноглобулина А является грудное молоко. Этим обеспечивается защита детей первых месяцев жизни при естественном вскармливании.
Иммуноглобулин Е.
Составляют около 0,2% от общего количества иммуноглобулинов.
Функции иммуноглобулинов Е:
• индуцируют аллергическую реакцию и анафилаксию;
• защищают от паразитов;
• активируют тканевые базофилы.
Иммуноглобулины Е защищают слизистые оболочки, контактирующие с окружающей средой.
Они прикрепляются к специфическим рецепторам поверхности тучных клеток и базофилов, и если происходит связывание с антигеном, то образуется комплекс, стимулирующий освобождение из клеток медиаторов аллергических реакций.
Иммуноглобулин D.
Составляют около 0,2% от общего количества иммуноглобулинов.
Функции иммуноглобулинов D:
• функционируют почти исключительно в качестве мембранных рецепторов для антигенов;
• участвуют в дифференцировке лимфоцитов.
