Особенности пространственной организации белков и нуклеиновых кислот. Модели фибрилляторных и глобулярных белков. Качественная структурная теории белка.

Общие черты пространственных структур различных белков были установлены в работах Л.Полинга и Р.Кори:

1. Длины связей и величины валентных углов всех пептидых груп - одинаковы.

2. Все атомы пептидной группы расположены в одной плоскости и предпочтительной конфигурацией пептидной группы является транс-конфигурация

3. Полипептидная цепь полностью насыщена водородными связями

4. Двухгранные углы вращения вокруг связей N - Cа и Cа - С' отвечают минимумам торсионных потенциалов, а расстояния между всеми валентно не связанными атомами превышают суммы ван-дер-ваальсовых радиусов.

5. Конформационные состояния всех звеньев полипептидной цепи эквивалентны.

Полинг и Кори, сформулировали гипотезу, согласно которой альфа-спираль и складчатая бэта-структура имеют фундаментальное значение в пространственной организации белковых молекул и что структуры фибриллярных, глобулярных белков и синтетических пептидов могут быть описаны с помощью небольшого числа канонических форм - некоторых структурных блоков.

Общая структура свернутого белка исключительно компактна. Например, полностью вытянутая цепь панкреатического трипсинового ингибитора (58 остатков) имеет длину 21.1 нм, а максимальный габаритный размер свернутого белка равен около 2.9 нм. Карбоксипептидаза, состоящая из 307 аминокислотных остатков, в вытянутой форме имеет длину 111.4 нм, а в свернутой - 5.0 нм.

Нуклеиновые кислоты - это длинные цепочки, состоящие из четырех многократно повторяющихся единиц (нуклеотидов). Их структуру можно представить следующим образом:

Символ Ф обозначает фосфатную группу. Чередующиеся остатки сахара и фосфорной кислоты образуют сахарофосфатный остов молекулы, одинаковый у всех ДНК, а огромное их разнообразие обусловливается тем, что четыре азотистых основания могут располагаться вдоль цепи в самой разной последовательности.

Сахаром в нуклеиновых кислотах является пентоза; четыре из пяти ее углеродных атомов вместе с одним атомом кислорода образуют кольцо. Атомы углерода пентозы обозначают номерами от 1ў до 5ў. В РНК сахар представлен рибозой, а в ДНК - дезоксирибозой, содержащей на один атом кислорода меньше.

Поскольку фосфатные группы присоединены к сахару асимметрично, в положениях 3ў и 5ў, молекула нуклеиновой кислоты имеет определенное направление. Сложноэфирные связи между мономерными единицами нуклеиновых кислот чувствительны к гидролитическому расщеплению (ферментативному или химическому), которое приводит к высвобождению отдельных компонентов в виде небольших молекул.

Азотистые основания – это плоские гетероциклические соединения. Они присоединены к пентозному кольцу по положению 1ў. Более крупные основания имеют два кольца и называются пуринами: это аденин (А) и гуанин (Г). Основания, меньшие по размерам, имеют одно кольцо и называются пиримидинами: это цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У). В ДНК входят основания А, Г, Т и Ц, в РНК вместо Т присутствует У. Последний отличается от тимина тем, что у него отсутствует метильная группа (CH₃). Урацил встречается в ДНК некоторых вирусов, где он выполняет ту же функцию, что и тимин.

Фибриллярные белки - расположенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи, образующие длинные нити или слои. Существует четыре типа фибриллярных белков, выполняющих в животных организмах защитную или структурную роль: альфа-кератины, бэта-керотины, коллаген и эластин. Все эти белки не растворяются в воде при физиологических условиях.

В глобулярных белках полипептидная цепь свернута в компактную глобулу. Белки этого класса имеют значительно более сложные конформации, чем фибриллярные белки. Некоторые глобулярные белки выполняют транспортные функции: вместе с током крови они переносят кислород, питательные вещества и неорганические ионы; к этому же классу белков принадлежат антитела, часть гормонов, а также компоненты мембран и рибосом.