Визначення і функції білків.

ЛЕКЦІЯ 3

ТЕМА: Білки, їх склад і властивості.

План

Визначення і функції білків.

Хімічний склад і будова білків.

Структура білків.

Класифікація білків.

ВИЗНАЧЕННЯ І ФУНКЦІЇ БІЛКІВ.

Білки – це високомолекулярні органічні сполуки, які побудовані з великої кількості залишків амінокислот.Вони є найбільш важливими в біологічному відношенні і найбільш складними по своїй хімічній структурі сполуками. Білки становлять структурну і функціональну основу усіх живих організмів.

Важлива роль білків в життєдіяльності організмів відзначалась ще в першій половині XIX ст. Так, Н.Мульдер, в 1838 р. назвав їх протеїнами

(від. грец. рroteous – перший, найважливіший). Назва „білки” виникла в зв’язку з тим, що вони за рядом своїх властивостей нагадували яєчний білок. Зараз використовують обидва терміни – білки і протеїни.

Білки в організмі виконують найрізноманітніші функції.

Структурна функція – білки входять до складу усіх органів і тканин. Вони беруть участь в утворенні структурної основи клітин і їх органел – мембранних структур, мітохондрій, рибосом, цитоплазми.

Каталітична функція -усі ферменти - біологічні каталізатори, які що зумовлюють перебіг хімічних реакцій в організмі, мають білкову природу. Вони є необхідними для життєдіяльності кожного живого організму. За участю ферментів у клітинах одночасно проходить багато різних хімічних реакцій, які забезпечують синтез і розпад різноманітних сполук з досить великою швидкістю при звичайних t і тиску.

Гормональна функція. Значна кількість гормонів також є білками або продуктами білкового обміну. Це, зокрема, такі гормони, як інсулін,

тетелін, тиреотропін, окситоцин, вазопресин та ін. Гормони, беруть активну участь в регуляції обміну, впливають на проникність клітинних мембран, регулюють активність ферментів, діють на процеси трансляції і транскрипції.

Захисна функція здійснюється в основному за участю білків γ-глобулінів, з якими пов’язані імунні реакції організму. Антитіла, які утворюються в організмі при несприятливій дії на нього різних факторів мають білкову природу. Зв’язуючись з мікроорганізмами чи токсинами, вони ін активують їх, гальмують патогенну дію і знешкоджують токсичні продукти. Відомо ряд інших процесів, в яких білки також виконують захисну функцію, наприклад у процесах зсідання крові, оберігаючи організм від надмірної втрати її при різних травмах.

Транспортна функція. Білки виконують також важливу транспортну функцію. Для нормальної життєдіяльності кожного організму необхідне постійне забезпечення його органів і тканин поживними речовинами. Транспорт різних груп ліпідів і жиророзчинних вітамінів до різних органів і тканин здійснюється за участю складних ліпідів – ліпопротеїдів.

Механічна функція. Білки беруть участь в забезпеченні різних форм механічного руху – скороченні і розслабленні м’язів, роботі внутрішніх органів – серця, легень, шлунка і т. д. Ці процеси здійснюються за участю таких білків, актин, міозин, тропоміозин і ряду ін.

Енергетична функція. Білки,як і вуглеводи і ліпіди, є також важливим джерелом енергії для організму. За рахунок білків організм людини одержує 10-15% енергії.

 

2. ХІМІЧНИЙ СКЛАД І БУДОВА БІЛКІВ.

 

Дослідження елементного складу білків розпочалося ще на початку XIX ст. Перші дані про елементний склад білків з’явилися у 1809 р. на основі досліджень Ф.Грена. У результаті хімічного аналізу білків було визначено їх важливі складові елементи та кількісне співвідношення. Так, було встановлено, що до складу білків входять, % - вуглець – 50-55%, водень -6,5-7,3; азот – 15-17; кисень – 21-23; сірка - 0,3-2,5. У складі було виявлено також фосфор, йод, залізо та ін. елементи.

Як ви вже знаєте, що Фішер першим прийшов до 2 висновків, які складають основу сучасної поліпептидної теорії будови білків.

1) головними структурними елементами білків є амінокислоти;

2) амінокислотні залишки з’єднуються в білкових молекулах за допомогою пептидних зв’язків.

Пептидний зв’язок утворюється внаслідок взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з аміногрупою другої амінокислоти. Сполуки, які при цьому утворюються, називаються пептидами. Схематично цей процес можна зобразити так:

NH₂ – CH – COOH + NH₂ – CH – COOH ----

CH₃CH

 

H₃C CH₃

Аланін Валін

 

NH₂ – CH – CO – NH – CH – COOH + H₂O

 

CH₃ CH

 

H₃C CH₃

Дипептид аланіл-валін

 

NH₂ – CH – CO – NH – CH – COOH + NH₂ – CH – COOH -------

 

CH₃ CH CH₂

 

H₃C CH₃ SH

Дипептид аланіл-валін Цистеїн

 

NH₂ – CH – CO – NH – CH – CO - NH - CH – COOH -------

 

CH₃ CH CH₂

 

H₃C CH₃ SH

Трипептид аланіл-валіл-цистеїн

 

Утворений три пептид може взаємодіяти з наступною амінокислотою, утворюючи тетрапептид. Залежно від кількості залишків амінокислот, які беруть участь в реакції поліконденсації, утворені сполуки мають назву ди, три, тетра або полі пептидів. Назва пептидів утворюється з назв залишків амінокислот, які входять до їх складу, починаючи з N – кінцевої амінокислоти. Причому в назві амінокислоти, карбоксигрупи яких беруть участь в реакції конденсації і руйнуються, утворюючи ацильні залишки, суфікс н змінюється на л.

В молекулах білка, крім пептичного зв’язку існують також інші зв’язки – водневий, дисульфід ний, іонний та гідрофобний. Вони мають важливе значення.

Водневий зв’язок досить поширений в хімічних сполуках. У молекулах білка водневий зв’язок найчастіше утворюється при взаємодії атома водню імінної групи залишку однієї амінокислоти з атомами кисню карбонільної групи залишку іншої амінокислоти

(NH: CO). Водневий зв’язок у молекулі білка може бути внутрішньо ланцюговим (з’єднує окремі витки однієї спіралі) і між ланцюговим

(з’єднує поліпептидні ланцюги). Водневий зв’язок, на відміну від інших зв’язків, досить слабкий. Тому він досить легко утворюється і легко руйнується при звичайних умовах. Він відіграє важливу роль в утворенні вторинної, третинної і четвертинної структур білка.

Дисульфідний зв’язок. Відомо, що до складу переважної більшості білків входять залишки амінокислоти цистеїну. Цей досить міцний ковалентний зв’язок утворюється внаслідок відщеплення атомів водню від сульфгідрильних груп двох амінокислотних залишків цистеїну. Дисульфідні зв’язки мають важливе значення в формуванні третинної структури білків.

Іонний зв’язок утворюється при наявності у поліпептидних ланцюгах молекул білків залишків моноамінодикарбонових і диаміномонокарбонових кислот. Вільні карбоксильні і амінні групи цих залишків амінокислот перебувають переважно в іонізованому стані, в результаті чого між ними виникає електростатична взаємодія. Даний зв’язок відіграє важливу роль при утворенні третинної структури білка.

Гідрофобний зв’язок утворюється внаслідок міжмолекулярної взаємодії між гідрофобними радикалами таких амінокислот як аланін, валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін. Гідрофобний зв’язок має важливе значення для стабілізації третинної, четвертинної структур.

СТРУКТУРА БІЛКІВ.

 

Для повного уявлення будови білків важливе значення має не тільки вивчення їх кількісного та якісного амінокислотного складу і способів зв’язку амінокислот в їх молекулах, але й цілого ряду інших питань. Особливо важливим є дослідження послідовності розміщення залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах, тобто первинної структури білка. Остання визначає визначає трьохмірну структуру поліпептидних ланцюгів, які називаються конформацією білка. Це термодинамічний, найбільш стійкий стан поліпептидних ланцюгів. Сюди ж належать вторинна, третина і четвертинна структури білка.

Отже, згідно з сучасними уявленнями, у білках розрізняють чотири рівні структури – первинну, вторинну, третинну і четвертинну.

Первинна структура білка – це певна послідовність залишків амінокислот в поліпептидних ланцюгах молекул білка. Вона специфічна для кожного білка і визначається генетичною інформацією.

При формуванні первинної структури закладається специфічність білка:

Видова, тканинна і біологічна активність. Ця специфічність визначається 3 факторами:

1) якісним складом амінокислот;

2) кількісним співвідношенням;

3) послідовністю розміщення в поліпептидному ланцюгу.

Первинна структура генетично детермінована і визначається особливостями складу, послідовністю з’єднання і кількісним співвідношенням триплетів нуклеотидів у складі відповідних ділянок ДНК. Прості розрахунки показують, що із 20 амінокислот, які постійно зустрічаються можна одержати необмежену різноманітність білкових молекул. Так, із 12 амінокислот можна одержати 10 ³⁰⁰ білків з молекулярною масою 24 тис.

Найчастіше у структурній подібності білків важлива роль належить 3-пептидним угрупуванням білків з повною структурою.

Значення первинної структури:

- амінокислотний набір в білках служить важливою генетичною ознакою, тому що по амінокислотній послідовності можна зробити наближені значення до поліпептидної послідовності;

- дані, що до послідовності амінокислот дають цінну інформацію про еволюцію видів на молекулярному рівні. Справа в тому, що функціонально однакові білки, виділені з організму різних видів мають багато спільного в будові;

- зміни в послідовності амінокислот можуть привести до порушення нормальної функції білка і стати причиною хвороб. Такі хвороби одержали назву молекулярні або спадкові.

Вивчення первинної структури – необхідна умова пізнання молекулярних основ біологічної активності білків.

Вторинна структура білка – це та просторова форма, якої набувають окремі ділянки поліпептидного ланцюга, внаслідок просторової взаємодії амінокислотних радикалів, що розташовані в безпосередній близькості один від другого, завдяки чому досягається їх енергетично вихідне, просторове, взаємне розміщення.

Рушійною силою, до утворення ІІ структури є взаємодія близько розташованих в ланцюгу амінокислотних радикалів, утворення численних водневих зв’язків з участю атомів Н і О пептидних угрупувань, які знаходяться на сусідніх витках.

α-спіраль має вигляд стержня, туго закрученого поліпептидного хребта, утвореного N- C- C фрагментами, який оточений з усіх сторін амінокислотними радикалами. При цьому кожний амінокислотний залишок з’єднується 2 водневими зв’язками з кожним четвертим залишком амінокислот по ходу спіралі. Водневі зв’язки дуже не міцні. Вторинна структура обумовлена особливостями первинної структури і найчастіше виникає в тих місцях, де знаходяться амінокислоти з неполярними радикалами, α-спіраль не може виникати в тих місцях, де знаходяться амінокислоти з полярними радикалами, тому 100% спіралізації білка не спостерігається, це є великою рідкістю.

Крім ІІ структури, для білка є характерна ІІІ структура. Це така просторова форма, якої набуває один або кілька з’єднаних поліпептидних ланцюгів даної білкової молекули, внаслідок взаємного укладання одних ділянок ланцюга відносно інших ланцюгів і набуває форму сфероїда. Рушійною силою до утворення ІІІ-ної структури є взаємодія амінокислотних радикалів, що оточують поліпептидний хребет з водно сольовим розчином, при цьому полярні радикали орієнтуються до водно сольового розчину, а неполярні радикали намагаються розміститися якомога далі і в цих місцях ланцюг робить згини, що веде до формування глобул. Основними типами зв’язку у ІІІ структурі є іонний, водневий, гідрофобний і ковалентний зв’язки.

Дослідження показало, що білки, які мають молекулярну масу більше 100 тис., як правило, складаються із 2 і більше поліпептидних ланцюгів. Такі білкові молекули одержали назву мультимери, а їх структурні одиниці називаються протомерами або субодиницями.

ІV структура білка – це чітко фіксоване, взаємне, просторове розміщення окремих протомерів в молекулі мультимери, завдяки чому білок володіє тією чи іншою біологічною активністю, підтримується іонними, дисульфідними зв’язками. Завдяки протомерному складу молекула одного і того самого білка може існувати в кількох формах, які відрізняються між собою в співвідношеннях. Такі форми білків називаються ізоформами.

 

КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ.

 

У природі велика кількість білків рослинного і тваринного походження, різних за хімічним складом і структурою, фізико-хімічними властивостями. Зараз усі білки класифікують переважно за фізико-хімічними властивостями та хімічним складом. За цими ознаками білки поділяються на дві групи – прості (протеїни) і складні (протеїди).

Протеїни – це білки, до складу яких входять лише залишки амінокислот. Протеїди – це складні білки, молекули яких, крім залишків амінокислот містять ще й інші компоненти – протетичні групи. Протеїни і протеїди, в свою чергу, поділяють на ряд класів, які характеризуються різними фізико-хімічними властивостями.

Прості білки поділяють на такі класи – альбуміни, глобуліни, протаміни, пістони, проламіни, глутеліни і протеїноїди.

Альбуміни – ці білки дуже розповсюджені у рослинних і тваринних організмах. Вони також входять до складу продуктів харчування рослинного і тваринного походження – зерна злакових і бобових культур, молока, яєць. Одна із основних функцій альбумінів регуляція осмотичних процесів. Вони виконують важливу роль у транспорті різних речовин, зокрема тих, які погано розчиняються у воді.

Глобуліни – велика їх кількість входить до складу зерна злаків, насіння соняшника, льону, бавовнику та бобових рослин. На відміну від альбумінів, глобуліни у концентрованих розчинах нейтральних солей не розчиняються.

Протаміни – це група простих білків з характерними складом амінокислот. Ці білки добре розчиняються у воді і не осаджуються при кип’ятінні.

Гістони – відіграють важливу роль у процесах синтезу білків, оскільки вони входять до складудезоксирибонуклеотидів ядра.

Проламіни – входять до складу насіння злакових культур. Для проламінів характерним є те, що вони зовсім не містять лізину.

Глутеліни – в значній кількості містяться в зелених частинах рослин та насінні. Характерною особливістю є те, що до їх складу входить велика кількість глютамінової кислоти і лізину. Вони погано розчинні у воді і добре розчинні в розбавлених розчинах лугів.

Протеїноїди - входять до складу тваринних тканин і виконують в основному механічну і опорну функцію. Для цих білків характерним є вміст сірковмісних амінокислот. До протеїноїдів належать фіброни шовку, кератин, колаген, еластин.

Складні білки (протеїди) залежно від хімічної природи протетичної групи поділяють на нуклеопротеїди, хромопротеїди, металопротеїди, глікопротеїди, фосфопротеїди, ліпопротеїди.

Нуклеопротеїди – це складні білки, протетичною групою яких є НК. З нуклеопротеїдами пов’язані процеси росту, розвитку, розмноження, передачі спадкових ознак, біосинтезу білка. Особливе місце належить НК.

Хромопротеїди – побудовані з простого білка і забарвленої простетичної групи. Важливим хромопротеїдом є гемоглобін.

Глікопротеїди – містять у складі простетичної групи залишки вуглеводів та їх похідні. Ця група білків досить різноманітна за структурою і складом вуглеводневих компонентів, які входять до складу олігосахаридної частини їх молекул.

Металопротеїди – до складу простетичної групи яких входять залізо, мідь, кобальт, цинк та інші елементи. До їх групи належить велика кількість ферментів, які каталізують різні біохімічні процеси в організмі.

Фосфопротеїди – у складі простетичної групи містять залишки ортофосфорної кислоти, зв’язані з білковою частиною складно ефірним зв’язком. До фосфопротеїдів належить велика кількість білків організму, які виконують важливі функції, входять до складу тканин, які забезпечують ріст і розвиток організму, приймають участь в обмінних процесах.

Ліпопротеїди – до складу простетичної групи входять ліпіди та їх похідні. Вони є основою біологічних мембран і різних органів клітин.