Необратимое ингибирование фермента возникает, если:
1- фермент и ингибитор связаны ковалентно
2- фермент и ингибитор связаны водородной связью
3- фермент и ингибитор связаны гидрофобными взаимодействиями
4- фермент и ингибитор связаны ионной связью
Выберите правильный ответ.
Все ферменты делятся на классы на основе:
1- типа катализируемой химической реакции
2- химической природы фермента
3- химической природы субстрата
Выберите правильный ответ.
В основе деления ферментов на классы лежит:
1- строение субстрата
2- строение продуктов реакции
3- тип катализируемой реакции
4- строение кофермента
Выберите правильные ответы.
Ферменты, используемые в целях энзимодиагностики должны:
1- обладать органоспецифичностью
2- поступать в кровь при повреждении органов
3- иметь низкую активность или полностью отсутствовать в сыворотке крови в норме
4-иметь высокую стабильность
Выберите правильные ответы.
Основные направления использования в медицине протеолитических ферментов (пепсина, трипсина)
1- для очистки ран и участков омертвевшей ткани
2- в лечении злокачественных образований
3- при недостаточном синтезе этих ферментов в организме или секреции
4- для диагностики заболеваний желудочно-кишечного тракта
5- нарушении переваривания белков в желудке
Выберите правильный ответ.
При остром панкреатите в крови обнаруживаются ферменты:
1- лактатдегидрогеназа
2- a-амилаза
3- креатинфосфокиназа
Выберите правильный ответ.
У пациента с острыми болями в области сердца обнаруживается преимущественное повышение активности аминотрансфераз в крови
1- АлАТ
2- АсАТ
Выберите правильные ответы
Снижение содержания белков плазмы крови (гипопротеинемия) приводит:
1- к увеличению осмотического давления в капиллярах
2- к появлению отеков
3- к снижению онкотического давления
4- к увеличению транспорта жирных кислот альбуминами плазмы
Выберите правильные ответы
Гипопротеинемия за счет снижения количества альбуминов наблюдается при:
1- усилении биосинтеза белков крови
2- поражении печеночных клеток
3- белковом голодании
4- сильных ожогах
5- заболеваниях почек
6- избыточном потреблении белков с пищей
СПИСОК ОСНОВНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:
1. Лекции по биохимии
2. Северин Е.С. Биохимия. М. 2003
3. Северин Е. С. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. М. 2001
4. Березов Т.Т., Коровкин В.Ф. Биологическая химия, 1982
5. Строев В.А. Биологическая химия, 1986
6. Николаев А.Я. Биологическая химия,1989
7. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача.1984
СПИСОК ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:
1. Страйер Л. Биохимия М. Мир. 1984
2. Уайт А., Хенглер Ф. Смит Э. и др. Основы биохимии, М. 1981
3. Марри Р. Греннер Д. Биохимия человека, 1993
4. Коровкин Б.Ф. Ферменты в жизни человека. Л. Медицина, 1972
Занятие 5
Коллоквиум по теме: «Белки. Ферменты»
Цель занятия: проверка усвоенных знаний и умений.
Вопросы для самоподготовки
1. Белки: элементный и аминокислотный состав. Физиологическая роль белков.
2. Гидролиз белков (кислотный, щелочной, ферментативный, полный и частичный).
3. Анализ аминокислотного состава белков с помощью цветных реакций (биуретовой, нингидриновой). Хроматографические методы изучения аминокислотного состава гидролизатов белков.
4. Осаждение белков из растворов. Механизм обратимого осаждения белков: факторы, вызывающие обратимое осаждение белков.
5. Практическое использование необратимого осаждения белка в медицине.
6. Денатурация белков: факторы, вызывающие денатурацию, механизм тепловой денатурации белков. Свойства денатурированного белка.
7. Ренатурация (ренативация).
8. Выделение и очистка белков.
9. Классификация белков. Характеристика простых белков (альбуминов и глобулинов, гистонов, протаминов, глютелинов и проламинов, белков опорных тканей).
10. Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные.
11. Классификация белков по их биологическим функциям.
12. Классификация белков на семейства (сериновые протеазы, иммуноглобулины).
13. Методы количественного определения белков.
14. Электрофорез белков сыворотки крови на бумаге, в ПААГ и на других носителях.
15. Белковый спектр крови в норме и патологии.
16. Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность, взаимодействие с антигеном. Классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования.
17. Функции простых белков (альбуминов, гистонов, глобулинов).
18. Белковый спектр крови в норме и его изменения при патологии.
19. Химическая природа ферментов. Изоферменты (на примере ЛДГ и МДГ). Проферменты (зимогены). Мультиферментные комплексы.
20. Структурно - функциональная организация ферментных белков: активный центр, его свойства. Контактный и каталитический участки активного центра ферментов.
21. Кофакторы ферментов: химическая природа, классификация, роль в биологическом катализе. Роль витаминов в построении кофакторов. Коферменты и простетические группы.
22. Общие свойства ферментов: зависимость активности ферментов от реакции среды и температуры: биологическое и медицинское значение этих свойств ферментов. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности. Биологическое значение специфичности действия ферментов.
23. Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Аллостерические модуляторы ферментов. Зависимость активности ферментов от конформации белков.
24. Механизм действия ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Константа Михаэлиса.
25. Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды активирования и ингибирования ферментов. Биологическое и медицинское значение активаторов и ингибиторов ферментов.
26. Номенклатура и классификация ферментов.
27. Принципы количественного и качественного определения активности ферментов. Единицы активности.
28. Определение активности ферментов в диагностике заболеваний.
29. Применение ферментов как лекарственных препаратов.
Решить ситуационные задачи и ответить на вопросы:
1. Мороженая картошка имеет сладковатый привкус. Почему? Биохимическое исследование ископаемых останков мамонта, которые находились многие тысячелетия в условия вечной мерзлоты, показало сохраность в них ферментативной активности. Как объяснить такой феномен?
2. Почему сырое мясо нужно держать в морозильнике, а вареное – в общей камере холодильника?
3. При обследовании пациента обнаружено снижение кислоности желудочного сока. Как это отразится на переваривании белков в желудке? Какую коррекцию нужно провести, чтобы нормализовать пищеварение?
4. Известно, что для лечения некоторых инфекционных заболеваний, вызванных бактериями, принимают сульфаниламидные препараты. На чем основано их применение? Опишите механизмы.
5. Известно, что синильная кислота явяляется очень сильным ядом и при попадании в организм может привести к смерти. Что лежит в основе этого явления?
6. Почему при поражении пожделудочной железы в кале появляется примесь крахмала (креаторея) и капли жира (стеаторея)?
7. Почему при отравлении метанолом в качестве терапии назначают этиловый спирт? В одном растворе трипептид аргиниллейциллизин, в другом – аспарагилглутамилаланин. Вы проводите электрофорез на бумаге при рН 8,6. На какой конец электрофоретической бумаги Вы будете наносить каждый раствор (ближе к аноду или катоду)? Какой из трипептидов будет быстрее передвигаться в электрическом поле?
8. В отделение поступил больной 30 лет. При биохимическом исследовании было обнаружено, что количество белка в плазме составляет 39 г/л. О каких состояниях можно думать на основании полученного анализа? Нарушение каких процессов, связанных с гипопротеинемией, можно ожидать у больного?
При подготовке к коллоквиуму прорешать задачи и тесты, рекомендованные к занятиям 1, 2,3,4.
СПИСОК ОСНОВНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:
1. Лекции по биохимии
2. Северин Е.С. Биохимия. М. 2003
3. Северин Е. С. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. М. 2001
4. Северин Е.С. Биохимия. М. 2003
5. Березов Т.Т., Коровкин В.Ф. Биологическая химия, 1982.
6. Строев В.А. Биологическая химия. 1986.
7. Николаев А.Я. Биологическая химия.1989.
СПИСОК ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:
1. Страйер Л. Биохимия М. Мир. 1984
2. Уайт А., Хенглер Ф. Смит Э. и др. Основы биохимии. М. 1981
3. Марри Р. Греннер Д. Биохимия человека. 1993
4. Коровкин Б.Ф. Ферменты в жизни человека. Л. Медицина. 1972
Занятие 6
Введение в обмен веществ. Биохимия питания
ЦЕЛЬ ЗАНЯТИЯ: познакомить студентов с общей схемой катаболизма основных пищевых веществ, ролью незаменимых компонентов пищи.
суточной потребностью, источниками водорастворимых витаминов, симптомов
гипо- и авитаминозов.
Вопросы для самоподготовки
1. Метаболизм. Назначение метаболизма.
2. Катаболизм и анаболизм.
3. Общая схема катаболизма основных пищевых веществ, стадии катаболизма, конечные продукты.
4. Взаимосвязь катаболизма и анаболизма через производство энергии.
5. Роль АТФ в жизнедеятельности клеток.
6. Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки.
7. Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Незаменимые аминокислоты; пищевая ценность разных белков; незаменимые жирные кислоты.
8. Витамины. Классификация. Номенклатура.
9. Гипер-, гипо-, авитаминозы. Причины.
10. Антивитамины.
11. Роль витаминов в обмене веществ: связь с ферментами.
12. Витамин С (аскорбиновая кислота). Химическое строение, признаки гипо-, гипер-, авитаминоза. Механизм действия, источники, суточная потребность. Возрастные и физиологические особенности, потребности в витамине.
Лабораторная работа N1
