В настоящее время известны 2 номенклатуры ферментов:
1) Тривиальная номенклатура (пепсин, трипсин)
2) Рациональная номенклатура (берётся корень из названия субстрата + окончание “ аза “; липид – липаза, протеин – протеаза).
В основу cовременной классификации лежит тип катализирующей реакции (всего 6 классов):
1) Оксидоредуктазы: катализируют ОВР, лежащие в основе биологического окисления. Название даётся по схеме: донор, акцептор. Различают аэробные дегидрогеназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов непосредственно на кислород; анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов на промежуточный субстрат, но не на кислород; цитохромы – катализируют перенос витаминов. Сюда также относятся каталаза и пероксидаза.
2) Трансферазы: ферменты, катализирующие перенос (внутри – и межмолекулярный) различных групп атомов. Название даётся по схеме: донор – транспортирующая группа.
Оба этих класса ферментов работают при участии коферментов, которые являются водорастворимыми.
3) Гидролазы: ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей при участии молекулы воды. Название даётся по схеме: субстрат – гидролаза. К ним относятся ферменты ЖКТ, в частности эстеразы (гидролиз сложных эфиров), гликозидазы (гидролиз гликозидных связей углеводов), пептидгидролазы (гидролиз пептидных связей).
4) Лиазы: ферменты, расщепляющие С-С, С-N, С-О связи не гидролитическим путём. Название даётся по схеме: субстрат-лиаза. Они обеспечивают отщепление СО, Н2О, NH3.
5) Изомераза: ферменты, катализирующие различные типы реакций изомеризации. Сюда же относятся рацемазы и эпимераза, цис- транс- изомераза.
6) Лигазы (синтетаза) – ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии АТФ. Название даётся по схеме: Х-У- лигаза (Х и У – исходные вещества)
Кроме всего этого все существующие ферменты (более 2000) имеют свой цифровой шифр, который присваивается по четырёхзначному коду. То есть шифр каждого фермента состоит из четырёх цифр, разделённых точками, и составляются по следующему принципу:
1) Первая цифра указывает на номер одного из классов фермента.
2) Вторая цифра означает подкласс, который характеризует тип связи, на которую действует фермент.
3) Третья цифра означает поднадкласс, который характеризует химическую природу донора или акцептора, участвующего в реакции.
4) Четвёртая цифра обозначает порядковый номер фермента.
Изоферменты – это группа родственных ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию. Они происходят из одного предшественника за счёт гена с последующей мутацией образуемых аллелей. Они отличаются между собой:
1) скоростью катализа;
2) направлением катализируемой реакции;
3) условиями протекания реакции;
4) чувствительностью к регулятором, фактором среды (более или менее устойчивы к ингибиторам);
5) сродством к субстрату;
6) особенностями структуры молекул, её ИЭТ, Mr, размерами и зарядом.
Изоферменты имеют адаптивное значение, то есть придают специфику метаболизма. Изоферменты обеспечивают межорганную связи.
В процессе мышечной деятельности:
В миокарде и печени существуют различные изоферменты АДГ, которые обеспечивают метаболизм,
В печени ПВК -------- лактат
В сердце лактат --------- ПВК
АДГ – фермент, состоящий из четырёх субъедениц двух типов:
1) Н (heart) 2) M (muscles)
Существует пять изоферментных форм:
НННН НННМ ННММ НМММ ММММ
АДГ1 АДГ2 АДГ3 АДГ4 АДГ5
Поскольку Н – протомеры несут более выраженный “-“ заряд, то изофермент Н (АДГ) будет мигрировать при электрофарезе с наибольшей скоростью к аноду. С наименьшей скоростью к аноду будет двигаться М. Остальные изоферменты занимают промежуточное положение. Изоферменты АДГ локализованы в разных тканях:
1) АДГ1 – мозг, аэробные ткани
2) АДГ2 – в лейкозных клетках
3) АДГ3 – анаэробные ткани, печень
Изоферменты появляются на различных этапах онтогенеза и реализуют программу индивидуального развития. Изоферментный профиль меняется в процессе развития. При патологиях имеется существенный изоферментный сдвиг.
