Как изменяется объем воды, когда она превращается в лед? 3 страница

При термическом воздействии в жирах проходят четыре основных процесса: гидролиз, окисление, полимеризация и деструкция. В маслах, богатых полиненасыщенными жирными кислотами, процессам окисления и полимеризации предшествует (а затем и сопутствует) процесс конъюгирования двойных связей. В результате накопления в жире продуктов окисления изменяются его органолептические (цвет, вкус, запах), физические (плотность, вязкость, коэффициент преломления) и химические (кислотное, пе- рекисное, йодное и другие числа) показатели, пищевая и биологическая ценность.

По мере увеличения продолжительности фритюрной жарки цвет жира начинает темнеть и появляется ощущение горечи, вкус и запах горелого. Потемнение фритюра объясняется несколькими причинами. Основные из них следующие: накопление в жире продуктов пиро- генетического распада белков и углеводов из обжариваемых изделий (меланоидинов, продуктов карамелизации и декстринизации); образование в жире темноокрашенных продуктов окисления самого жира (продукты конденсации карбонильных соединений). На скорость этого процесса влияет степень очистки жира: чем она выше, тем медленнее темнеет жир.

Появление в жире горького вкуса и запаха горелого связано с накоплением в нем летучих низкомолекулярных и нелетучих соединений, так как неокисленные, хорошо очищенные жиры не имеют вкуса и запаха.

Изменения физических показателей жира в результате фритюрной жарки характеризуются следующим: вязкость и коэффициент преломления растут с увеличением продолжительности нагревания. Увели-

чение вязкости свидетельствует о накоплении в жире продуктов полимеризации, количество которых особенно резко возрастает после 15-часовой жарки. Рост коэффициента преломления указывает на появление в результате окисления новых функциональных групп (карбонильных, оксигрупп и др.) и изомеров жирных кислот.

В результате длительного нагревания изменяются химические показатели жира: снижается йодное число, свидетельствующее о насыщении двойных связей в результате окислительных процессов; отмечается рост кислотного числа, указывающий на происходящий гидролиз триглицеридов и образование новых низкомолекулярных жирных кислот в процессе окисления; перекисное число вначале растет, далее остается практически на этом уровне или скачкообразно меняется, что указывает на их участие в образовании вторичных продуктов окисления. Волнообразно изменяется также содержание карбонильных соединений и свободных кислот, а количество стабильных вторичных продуктов окисления увеличивается.

Скорость окислительных и гидролитических процессов в жире при фритюрной жарке зависит от ряда технологических факторов: температуры и режима жарки, влажности обжариваемых продуктов, содержания в жире металлов с переменной валентностью, конструктивных особенностей фритюрниц, поверхности контакта жира с воздухом и др. При термическом окислении проявляется катализирующее действие металлов переменной валентности, содержание которых во фритюре может увеличиваться за счет перехода их из материала жарочной ванны. На скорость окисления жиров влияют также неравномерность температурного поля жарочной поверхности, которая, в свою очередь, зависит от способа обогрева жира в жарочной ванне (через промежуточную стенку, промежуточный теплоноситель, непосредственным погружением тэнов в жир), наличия холодной зоны или постоянной фильтрации жира, защитного кожуха, предотвращающего доступ воздуха к разогретому жиру и других конструктивных особенностей аппаратов.

Таким образом, на степень и глубину изменений, происходящих в жирах при фритюрной жарке, влияют многочисленные факторы. Наиболее существенными из них являются:

1) качество жира. Жир, который подвергся большему окислению еще до использования (при хранении семян, получении жира, его хранении), быстрее окисляется и при фритюрной жарке;

2) степень ненасыщенное™ жира. При прочих равных условиях более ненасыщенный жир окисляется быстрее. В большинстве случаев этот фактор оказывается определяющим и при неравных условиях, но не всегда. Например, смесь растительного масла и животного жира является более стойкой к окислению, чем одно растительное масло; в то же время хлопковое салатное масло медленнее окисляется, чем хлопковое рафинированное, хотя первое содержит больше ненасыщенных жирных кислот;

3) антиокислители и катализаторы окисления. Влияние антиокислителей при фритюрной жарке не настолько выражено, как при хранении жиров. Оно сказывается только при пониженных температурах жарки 130...140 °С. При более высоких температурах естественные антиокислители быстро разрушаются и их защитное действие не проявляется. Содержание же таких активных катализаторов окисления, как металлы переменной валентности, существенно влияет на стойкость жира к окислению. Покрытие внутренней поверхности жарочной ванны термоустойчивыми кремнийорганическими лаками и эмалями слоем 200 мкм исключает переход металлов в жир и способствует сохранению его качества;

4) температура жарки. С увеличением температуры жарки скорость окислительных и гидролитических процессов значительно возрастает. Так, гидролиз жира при 200 °С протекает при прочих равных условиях в 2,5 раза быстрее, чем при 185 °С. Если температура при жарке превышает 200 °С, то и скорость накопления продуктов окисления в жире резко возрастает. И если протекание процессов полимеризации при температурах ниже 200 °С рядом исследователей ставится под сомнение (при условии своевременной замены используемого жира), то образование полимеров при температурах выше 200 °С не вызывает сомнений. При температурах же около 300 °С и выше создаются благоприятные условия для образования не только линейных, но и циклических полимеров, которые особенно вредны для организма;

5) продолжительность жарки. С ее увеличением содержание продуктов окисления, величина кислотного числа, вязкости, коэффициента преломления растут, а величина йодного числа уменьшается. Однако в некоторых случаях (в производственных условиях) эти изменения оказываются не беспрерывными, а, достигнув какой-то величины, начинают колебаться около нее. Такой жир должен быть заменен свежим, как и достигший предельно допустимых значений контрольных показателей;

6) конструктивные особенности жарочного аппарата. Материал, из которого изготовлена жарочная ванна, способ обогрева ее, наличие или отсутствие постоянной фильтрации масла, герметичность аппарата и ряд других факторов оказывают существенное влияние на скорость окисления жира.

Наряду с физико-химическими меняются и органолептические показатели жира. Он приобретает более темную окраску и через некоторое время становится горьким. Скорость изменения органолептических показателей зависит от вида жира. Например, у нерафинированного масла они изменяются значительно быстрее, чем у рафинированного. Объясняется это тем, что в составе нерафинированных масел имеются фосфатиды, которые дают реакцию меланоидинообразования, а также способствуют образованию пены при нагреве нерафинированных масел. По этим причинам последними инструкциями нерафинированное подсолнечное масло для фритюрной жарки продуктов не ре- комендуется. И когда органолептические показатели фритюра перестают отвечать оценке «удовлетворительно», он должен быть заменен свежим жиром.

Влияние тепловой обработки на пищевую ценность жиров

Пищевая ценность жиров определяется содержанием в них жизненно необходимых полиненасыщенных кислот, других физиологически активных веществ, влиянием на.жизнедеятельность организма, а также их усвояемостью и калорийностью.

Плавление тугоплавких жиров в процессе варки способствует лучшему их усвоению. Кратковременное нагревание их при обжарке продуктов также улучшает усвояемость говяжьего и бараньего жиров, а у коровьего и свиного жиров она в этих условиях не изменяется. В отношении же растительных масел сведения противоречивые: по одним источникам — усвояемость их уменьшается, по другим — несколько возрастает. Длительное нагревание жиров приводит к снижению их усвояемости и калорийности.

Аналогично влияние нагрева и на изменение жирнокислотного состава жиров: кратковременное нагревание и нагрев на поточных линиях в производственных условиях, когда обеспечивается постоянная фильтрация и высокий коэффициент сменяемости жира, вызывают незначительные изменения в содержании полиненасыщенных жирных кислот. Длительное же нагревание в лабораторных условиях в контрольных опытах вызывало значительное уменьшение полиненасыщенных кислот в жирах.

Химико-биологические исследования показали, что в натуральных растительных маслах быстро происходят неблагоприятные для организма человека изменения.

Белки

Белки- характеристика

Белки являются важнейшим компонентом пищевых продуктов, определяя их биологическую ценность, а также структуру многих продуктов. Пищевые продукты различаются не только по количественному содержанию белков, но и по их качественному составу и функционально-технологическим свойствам.

Функционально-технологические свойства белков обусловлены особенностями аминокислотного состава и конформацией белковой молекулы, которые и определяют взаимодействие белок — вода (гидратация), белок — белок (гелеобразование), белок — липиды (жиропоглощение, жироудержание), а также поведение белка на границе раздела фаз — поверхностно-активные свойства: образование пен и эмульсий.

Функционально-технолоические свойства белков пищевых продуктов проявляются в процессе производства продукции общественного питания при их механической (гидратация, геле- и пенообразующая способность, эмульгирующая способность), тепловой (денатурация, ■ иертывание, деструкция) и химической (маринование — гидратация, ирожение — пенообразующая способность и др.) кулинарной обработке, которые в конечном счете формируют ее качество.

Ьелки пищевых продуктов по строению молекулы подразделяются па два класса — фибриллярные и глобулярные. Они различаются не только по строению молекулы, но также по аминокислотному составу, (шологической ценности, выполняемой функции и функционально- Iехнологическим свойствам. Глобулярные белки содержатся в том или ином количестве в подавляющем большинстве пищевых продуктов, тогда как фибриллярные белки — в мясе, субпродуктах, птице, рыбе, костях. По последним данным, небольшое количество фибриллярного (>елка экстенсина содержится в клеточной стенке растительных тканей.

Поскольку в процессе кулинарной обработки пищевых продуктов белки претерпевают значительные физико-химические изменения, считаем целесообразным остановится на особенностях строения и функционально-технологических свойствах тех белков, которые в наибольшей степени обусловливают качество продукции общественного питания.

Белки соединительной ткани

Основными белками волокнистых структур соединительной ткани являются коллаген и эластин.

Коллаген (дающий клей, от греч. collia — клей и gennao — рождаю, произвожу) принадлежит к склеропротеидам и в нормальном (нативном) состоянии обладает фибриллярным, или волокнистым, строением.

Коллаген содержится во всех видах соединительной ткани, а также в органах, в которых она имеется. Количество коллагена зависит от типа ткани или органа, а также от возраста, породы и пола животного, в которых оно содержится, и взаимосвязано с функциями, выполняющими органом в теле животного. Для коллагена присущи следующие характерные признаки:

химические — содержится специфически большое количество остатков глицина (35 %), пролина и оксипролина (около 21 %), аланина (примерно 11 %); а остальные аминокислоты — в небольших количествах, включая гидроксилизин. Отсутствуют триптофан, цистин и цистеин, мало метионина и тирозина. Необычный аминокислотный состав со значительным преобладанием четырех аминокислот (около 2/3 всех остатков) над всеми другими определяет относительно низкую биологическую ценность коллагена как пищевого белка (неполноценный белок) (табл. 4.1). Нативный коллаген устойчив к действию протеоли- тических ферментов желудочно-кишечного тракта (пепсина и трипсина);

физико-химические — не растворяется в холодной воде, но способен к набуханию. При нагревании в воде подвергается денатурации и деструкции с образованием растворимого в горячей воде (40 °С и более) глютина. Изоэлектрическая точка коллагена — pH 7,0...7,8. В силу структурных особенностей каркас молекул коллагена занимает большое пространство. В молекуле остается свободная часть аминогрупп (аминогруппы диаминокислот, N-концевые группы главных полипептидных цепей) и часть карбоксильных групп (карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой моноаминодикарбоновых кислот, С-концевые группы главных полипептидных цепей), которые наряду с другими группами исполняют роль гидрофильных центров, способных удерживать диполи воды. Поэтому коллаген обладает выраженной способностью к набуханию, так как молекулы воды внедряются внутрь пространственной решетки;

физические — имеются специфическая поперечная исчерчен- ность волокон. Из-за наличия пролина и оксипролина, которые образуют изгибы в полипептидной цепи, реализация а-спирали невозможна.

Макромолекула коллагена называется тропоколлагеном.

В соединительной ткани коллаген находится в виде коллагеновых волокон, основной структурной единицей которых являются фибриллы. Фибриллы коллагена построены из повторяющихся макромолекул тропоколлагена, которые уложены вдоль фибриллы в виде параллельных пучков по типу «голова к хвосту». Головки параллельно расположенных молекул тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (1/4 их длины) в продольном направлении.

Этим объясняется характерная для коллагеновых волокон поперечная исчерченность. Продольная и параллельная агрегация фибрилл образует коллагеновое волоконо Макромолекула, фибрилла и волокно — это реальные формы существования коллагена, а протофибрилла является гипотетической формой, которая введена для наглядности представления.

Стабилизация структуры молекул коллагена и их агрегатов (фибрилл, волокон) осуществляется за счет внутри- и межмолекулярных поперечных связей, являющихся своеобразными сшивающими мостиками.

Эти связи подразделяются на нековалентные и ковалентные.

К нековалентным относятся водородные (между пептидными группами, между боковыми цепями и пептидными группами), ионные (между заряженными боковыми цепями) и гидрофобные (между боковыми цепями). Водородные и ионные связи возникают между полярными группами, а гидрофобные — между неполярными группами.

Ковалентные представлены эфирными (между карбоксильными и гидроксильными группами боковых цепей), пептидными (между кис- ными и основными группами боковых цепей), а также альдегидными связями. В образовании ковалентных связей (глкжозидных, эфирных) л коллагене наряду с его функциональными группами принимают участие другие вещества, особенно гексозы (глюкоза, галактоза, манно- за и др.), повышая его стабильность за счет образования поперечных сшивок. Коллаген содержит 0,5... 1 % гексоз, которые прочно связаны с ним, что дает основание считать коллаген гликопротеидом.

Эластин. В составе соединительной ткани в тех или иных количествах, присутствуют эластиновые волокна, основу которых составляет белок эластин. Основная субъединица фибрилл эластина — тропоэла- стин, молекулярная масса которого приблизительно 72 000, содержит около 800 аминокислотных остатков. Эластин богат, как и коллаген, глицином и аланином. Тропоэластин отличается от тропоколлагена тем, что содержит много остатков лизина, но мало остатков пролина. В эластине отсутствует триптофан и цистеин, мало метионина.

Тропоэластин образует спираль особого типа, отличающуюся как от а-спирали, так и от спирали коллагена. Молекула тропоэластина состоит из богатых остатками глицина спиральных участков, разделенных более короткими участками, содержащими остатки лизина и аланина.

Спиральные участки растягиваются при напряжении, но возвращаются к исходной длине при снятии нагрузки.

Области, содержащие остатки лизина, принимают участие в формировании ковалентных поперечных связей. Четыре R-группы лизина сближаются друг с другим и ферментативным путем превращаются в десмозин или сходный по структуре изодесмозин. Таким путем поли- пептидные цепи тропоэластина могут объединяться в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях.

Эластин нерастворим в воде, устойчив к действию кислот и щелочей, при тепловой кулинарной обработке практически не изменяется, лишь только слегка набухает.

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ

Конформация молекулы глобулярных белков более компактна по сравнению с фибриллярными белками из-за наличия сложным образом согнутых, свернутых и скрученных участков полипептидной цепи, существование которой зависит от различных типов стабилизирующих сил. Для глобулярных белков нет единой формы. Одни из них имеют почти правильные сферы, другие — вытянутые эллипсоиды, а большинство имеют промежуточную форму между этими крайними случаями. Глобулярные белки пищевых продуктов построены из одной полипептидной цепи. В качестве исключения можно привести мясные продукты, в рецептуру которых входит кровь. Гемоглобин крови является олигомером (молекула образована четырьмя полипептид- ными цепями). Как свидетельствуют накопленные в научной литературе данные, третичная структура свернутой полипептидной цепи (глобулы) стабилизируется целым рядом нековалентных взаимодействий. Во всех глобулярных белках обнаружены следующие типы взаимодействий: 1) гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми цепями валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина и других неполярных аминокислот; 2) электростатические силы притяжения между боковыми цепями, несущими противоположно заряженные ионные группы (ион-ионные взаимодействия); 3) водородные связи между группами, не участвующими в образовании пептидной связи, — например, между остатками тирозина и глутаминовой кислоты; 4) водородные связи пептидных группировок, осуществляемые в спиральных структурах и структурах типа складчатого листа в цепи. В составе некоторых белков могут присутствовать или отсутствовать дисульфидные связи и координированные ионы металлов Особое значение в стабилизации ядра белковой молекулы, в котором вода отсутствует, отводится гидрофобным взаимодействиям.

Следует отметить, что нативная конформация глобулярного белка очень чувствительна к различного рода внешним воздействиям и менее устойчива, чем у фибриллярного белка.

ГИДРАТАЦИЯ

Одним из важнейших функционально-технологических свойств белков в пищевых системах является их водосвязывающая и водоудерживающая способность, которая определяется их возможностью к гидратации.

Взаимодействие белковых частиц и молекул воды называется гидратацией белка молекулами воды. Это взаимодействие возможно благодаря тому, что и вода, и полипептидные цепи белков, построенные из остатков аминокислот, полярны. Полярными являются пептидные группы (—СО—NH—), заряженные аминокислотные остатки. Как пептидные группы главной цепи, так и полярные боковые группы выступают донорами и акцепторами водородных связей. Они могут образовывать водородные связи друг с другом или с молекулами воды. Пептидная связь связывает одну молекулу воды, карбоксильная — 4 молекулы воды, аминогруппа (—NH₃⁺) — одну молекулу воды.

Поскольку гидрофильные группы (свободные и связанные) находятся на поверхности белковой частицы (глобулярные белки), их взаимодействие с молекулами воды может идти в двух направлениях.

Первое — молекулы воды взаимодействуют со связанными полярными группами белка (пептидные связи, гидроксильные группы) за счет образования с ними водородных связей. Каждая молекула воды может образовать четыре водородные связи. Такая адсорбция называется молекулярной. Молекулярная адсорбция является величиной постоянной для каждого вида белка и характеризует его специфичность.

Второе — диполи воды притягиваются электростатическим полем свободных полярных групп (аминогруппы диаминомонокарбоновых кислот, карбоксильные группы моноаминодикарбоновых кислот) за счет их диссоциации в растворе, и это определяет суммарный заряд белковой молекулы. Такое взаимодействие диполей воды с заряженными группами называется ионной адсорбцией.

На характер взаимодействия белок — вода (скорость и прочность связывания воды белком) оказывают влияние такие факторы, как: pH системы (характеризует уровень ионизации белка); концентрация, вид и состав белка (наличие гидрофильных и гидрофобных групп); концентрация солей в системе, влияние которых зависит от вида катионов и анионов; конформация белка (степень денатурации); степень пористости, которая определяет общую площадь поверхности сорбции.

В кулинарной практике часто используют пищевые кислоты (уксусную, лимонную) или сок лимона, содержащий смесь пищевых кислот, для маринования мяса. Это делается для снижения pH мяса ниже ИЭТ, что вызывает дополнительное набухание белка коллагена, приводящее к разрыхлению его структуры и повышению качества изделия после жарки. Добавление лимонной кислоты в процессе приготовления теста (снижение pH системы), используемого в дальнейшем для приготовления мучных кондитерских изделий из слоеного теста, способствует лучшей набухаемости белков клейковины, делая ее более эластичной (растяжимой), что улучшает структуру теста и готовых изделий.

Белки пищевых продуктов по отношению к воде подразделяются на растворимые и нерастворимые. Общим для тех и других является их набухание, которое предшествует растворению, если белок растворим.

Набухание — это самопроизвольный процесс присоединения воды молекулами белка, сопровождающийся увеличением его объема и массы. Набухание предшествует растворению потому, что молекулы белка имеют в тысячу раз большой размер, чем молекула воды. Поэтому скорость передвижения молекул белка во много раз меньше, чем воды.

Молекулы воды проникают в погруженный в нее белок вследствие того, что цепочные молекулы белка гибкие, их звенья, изгибаясь, создают неплотную упаковку макромолекул. Молекулы воды занимают свободное пространство между частицами белка, отодвигая их друг от друга. Молекулы воды благодаря их высокой диэлектрической проницаемости взаимодействуют с полярными группами белка, что приводит к образованию на поверхности белковых частиц гидратного слоя. Белок начинает набухать, поглощая определенное количество воды, что приводит к увеличению объема и массы белка. При увеличении количества контактируемой с белком воды вблизи гидрофильных центров образуется несколько слоев воды. Расстояние между молекулами белка увеличивается. Когда силы взаимодействия между диполями превышают такие же силы между белковыми молекулами, происходит растворение белка. Молекулы начинают отрываться и переходить в раствор.

Одни белки набухают ограниченно, тогда как другие неограниченно.

Процесс неограниченного набухания не имеет предела набухания и заканчивается растворением.

СТРУКТУРООБРАЗУЮЩИЕ СВОЙСТВА

Студне- (геле-) образующие свойства. Одним из важнейших свойств коллоидных растворов белков является их способность из свободнодисперсного состояния переходить в связнодисперсное с образованием твердообразной системы, в которой дисперсная фаза и дисперсионная среда, как правило, остаются в прежних соотношениях. Образующаяся структурированная коллоидная система называется гелем (студнем), в котором частицы дисперсной фазы (белок) образуют пространственную сетку (каркас). Ячейки пространственных сеток гелей заполнены растворителем (водой).

Механизм формирования структуры белковых гелей заключается в том, что в растворах белков при определенных условиях происходит конформационный переход макромолекул, в результате чего образуются агрегаты, являющиеся частицами дисперсной лиофильной фазы. С увеличением числа таких частиц возникают контакты между ними благодаря действию молекулярных сил сцепления, и образуется объемная структура геля, обеспечивающая системе соответствующие механические свойства (вязкость, упругость, эластичность, прочность).

При формировании структуры гелей образуются различные типы связей: водородные с участием пептидных цепей; электростатические между полярными группами, гидрофобные между углеводородными радикалами, а при наличии серосодержащих аминокислот могут образовываться дисульфидные связи. Процесс структурообразования и свойства структуры зависят от вида белка, условий, при которых он происходит (pH, температура, время), присутствия других белков, солей, полисахаридов.

Белок как гелеобразователь должен образовывать гели в широком диапазоне pH, ионной силы, при минимальной концентрации, при которой наступает гелеобразование (гель-точка), и с необходимыми физико-химическими и структурно-механическими свойствами. К последним относятся прочность, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние при механической обработке и вновь образовывать нетекучий гель после снятия нагрузки), температура размягчения и плавления, степень набухания, способность к сине- резису (отделение дисперсионной среды с сокращением объема геля), сорбция красителей и ароматических веществ и т. д. К универсальным гелеобразователям относится желатин.

Эмульгирующие свойства. В каждой белковой цепи имеются в наличии гидрофильные и гидрофобные группы, которые обусловливают ее поверхностную активность, способность формировать межфазный адсорбционный слой. Это свойство белков широко используется при получении пищевых эмульсий. Эмульсиями называют дисперсные системы, состоящие из нерастворимой жидкой дисперсной фазы и жидкой дисперсионной среды.

Как известно, в результате эмульгирования, осуществляемого методом механического диспергирования, создается однородная система, в которой одна из несмешивающихся жидкостей (масло или вода) образует дисперсионную среду, а другая находится в диспергированном состоянии (дисперсная фаза). При диспергировании происходит раздробление жидкости на мелкие капельки (наподобие шариков). Это приводит к увеличению ее поверхности, и тем большему, чем мельче частицы дисперсной фазы. Благодаря огромному увеличению поверхности раздела между двумя жидкостями система приобретает большой запас свободной поверхностной энергии, что делает такую систему неустойчивой. Это приводит к самопроизвольному слиянию (коалес- ценции) капелек дисперсной фазы. Если систему не стабилизировать каким-либо образом, эмульсия начнет разрушаться с образованием двух слоев жидкости.

Для того чтобы облегчить эмульгирование и обеспечить стабильность эмульсии в процессе хранения в систему «масло—вода» вводят эмульгатор (поверхностно-активное вещество), который образует на границе раздела фаз прочные адсорбционные слои (защитные оболочки), препятствующие коалесценции капель дисперсной фазы (например, масла). В качестве эмульгаторов используют белки (яичные, молочные), желатин, а также другие поверхностно-активные вещества. Эмульгирующие свойства белков оценивают по эмульгирующей способности и стабильности эмульсий. Помимо поверхностной активности эмульгаторы должны обладать структурной вязкостью, т. е. придавать им необходимую консистенцию — выступать в роли загустителей.

Эмульгаторы, растворимые в воде, способствуют образованию прямых эмульсий — масло в воде.

В кулинарной практике яичные белки выступают в роли эмульгаторов при приготовлении соусов — майонеза и голландского.

Пенообразующие свойства. Пенообразующие свойства белков обусловлены присутствием в полипептидной цепи гидрофильных и гидрофобных групп, обеспечивающих распределение молекул определенным образом на границе раздела фаз вода — газ (воздух, углекислый газ). Пена представляет собой дисперсную систему, состоящую из ячеек — пузырьков воздуха, разделенных пленками жидкости (белка), в которой воздух является дисперсной фазой, а жидкость (белок) — непрерывной дисперсионной средой. Жидкие пленки, образованные раствором белка, разделяют пузырьки воздуха и образуют в совокупности пленочный каркас, являющийся основой пены.

Структура пен определяется в основном соотношением объемов газовой и жидкой фаз. Ячейки пен продукции общественного питания (муссы, кремы, взбитые сливки, бисквитное тесто и т. д.) принимают форму, близкую к сферической.

Хорошими пенообразователями, широко используемыми в кулинарной практике, являются белки яйца (куриные яйца, меланж), белки молока и желатин. Кроме того, в качестве пенообразователя при производстве молочных напитков, майонезов, сладких изделий и другой продукции используются белки сои.

Пенообразующая способность белков и устойчивость пены зависят от вида, концентрации, рН-среды, присутствия различных пищевых добавок и т. д.

Увеличение концентрации белка приводит к повышению устойчивости пены за счет снижения поверхностного натяжения и одновременной ориентации полярных групп в адсорбционном слое, прочность которого при этом возрастает.

Оптимальное значение pH для образования устойчивой пены для яичного белка находится в пределах pH 5,0...5,5, которого можно добиться введением в белки перед окончанием взбивания нескольких капель лимонной кислоты (10 %-ный раствор). Стабильность пен обычно повышается при увеличении концентрации белка и вязкости его раствора. Имеются сведения, что сахар снижает пенообразующую способность, но вместе с тем стабилизирует пенную структуру, повышая ее устойчивость. Жиры обычно препятствую образованию пены. Устойчивость белков в значительной степени обусловливается дисперсностью пены. Свойства пены зависят от продолжительности взбивания. Недостаточно взбитые белки плохо сохраняют форму, имеют невысокую прочность межфазных адсорбционных слоев и при соединении с другими продуктами быстро уменьшаются в объеме. При длительном взбивании пена получается с низкими структурномеханическими характеристиками (теряет эластичность, становится хрупкой), что отрицательно сказывается на качестве готовых изделий (малый объем, плотная консистенция). Это происходит потому, что возрастают дисперсность пены, поверхность ее раздела, уменьшается толщина пленок, эластичность пленок снижается вследствие денатурации и агрегации белков в поверхностном слое. Потеря пленками эластичности приводит к тому, что при выпечке (например, бисквита) они начинают лопаться под давлением расширяющегося воздуха и выпеченный полуфабрикат (изделие) имеет меньший объем и излишне плотную структуру (консистенцию).