Міжклітинна речовина пухкої сполучної тканини

До складу міжклітинної речовини входить основна речовина (аморфна) а також колагенові, еластичні та ретикулінові волокна.

Основна речовина - це желеподібне гідрофільне середовище. Воно бере участь в транспорті метаболітів поміж клітинами і кров'ю, в меха-нічній, опорній та захисній функціях.

До її складу входять сульфатовані глікозамінглікани, такі як хон-дроітинсульфат, дерматансульфат, кератинсульфат та гепаринсульфат, які зв'язані з білками і утворюють протеоглікани. Ці речовини обумов-люють консистенцію і функціональні особливості основної речовини. Крім вказаних компонентів до її складу входять: ліпіди, альбуміни та глобуліни крові, мінеральні речовини (солі Иа, К, Са, та інші.)

В.П. Новак, Ю.П. Бичков, М.Ю. Пилипенко Цитологія, гістологія, ембріологія

Кількість основної речовини в різних ділянках сполучної тканини неоднакова. Навколо капілярів і дрібних судин в ділянках, що містять жирові прошарки, основної речовини мало, а на межі з тканинами ін-шого походження, наприклад з епітелієм її багато.

Аморфний компонент цієї речовини бере участь в метаболізмі води, регулюванні іонного складу в з'єднанні клітин і волокон, адгезії клітин та інші.

Фізико-хімічний стан міжклітинної речовини в значній мірі ви-значає функціональні особливості сполучної тканини. Чим щільніша міжклітинна речовина, тим більше виражена механічна і опорна функ-ції. Трофічна функція навпаки краще забезпечується напіврідкою за консистенцією міжклітинною речовиною. Під дією ендогенного та екзогенного гістаміна, гіалуронідази відбувається підвищення прони-кливості аморфного компонента міжклітинної речовини. Підвищення концентрації глікозамінгліканів, зниження активності гіалуронідази навпаки знижує його проникливість.

Колагенові (від гр. соііа — клей) волокна дуже міцні. При варін-ні вони утворюють клейку речовину. У сполучній тканині колагенові волокна мають різноспрямоване положення. Це хвилеподібні, спіра-леподібно скручені округлі тяжі, завтовшки 20-30 мкм. Вони утворені з фібрилярного білка колагену, який синтезується рибосомами грану-лярної ендоплазматичної сітки фібробластів. Розрізняють певні рівні організації колагенових волокон.

Молекулярний рівень відбувається в цитоплазмі фібробластів. Молекула колагена має довжину до 280 нм, побудована з трьох полі-пептидних ланцюгів (а-ланцюги). Попередник колагену - прокола-ген утворює спіраль. Кожен ланцюг утворений з трьох різних аміно-кислот, які багаторазово повторюються протягом її довжини. Перша амінокислота може бути будь-якою, друга пролгн або лізин, третя - гліцин. Пролін і лізин окислюються у гідроксилізин - маркерні амі-нокислоти зрілого колагену. Проколаген надходить у міжклітинну речовину.

Наступний етап - надмолекулярний, проходить шляхом агрегуван-ня в довжину поперечно пов'язаних водневими зв'язками молекул ко-лагену. Потім утворюються протофібрили з 5 - 6 мікрофібрил.

Третій період - за участю глікозамінтліканів і глікопротеїнів, які також продукуються фібробластами, утворюються пучки фібрил по-

Розділ 3

Загальна гістологія

перечно-посмугованої структури товщиною 50-100 нм. Період повто-рення темних і світлих ділянок через кожні 64 нм.

В четвертому періоді — утворюються пучки волокон товщиною 150 мкм. Розрізняють декілька типів колагену. Вони різняться за мо-лекулярною організацією та локалізацією в тканинах. Колаген першо-го типу знаходиться у сполучній тканині шкіри, кісток, рогівці ока, та склері; другого типу - в гіаліновому та волокнистому хрящах та скловидному тілі ока; третього типу - в шкірі плода, стінці великих кровоносних судин та ретикулярних волокнах; четвертого типу — в ба-зальних мембранах і капсулі кришталика; п'ятий тип - навколо фібро-бластів, ендотеліоцитів та міоцитів у вигляді екзоскелету. Колагени від шостого до дванадцятого типу вивчені недостатньо.

Еластичні волокна. Наявність їх у пухкій сполучній тканині ви-значається еластичністю і розтягуваністю. По товщині і міцності вони поступаються колагеновим волокнам. На поперечному розрізі мають плескату форму, розгалужуються і анастомозують поміж собою.

Основним хімічним компонентом цих волокон є глобулярний білок, що синтезується фібробластами. В порівнянні з колагеном в цьому білку міститься значно менше полярних амінокислот. Для елас-тина характерна відсутність цистіна і наявність двох похідних аміно-кислот - десмозина та ізодесмозина, які надають еластину здатності до розтягування і еластичності.

Електронна мікроскопія дозволила встановити, що еластичні во-локна в центрі містять аморфний компонент, а по периферії - мікро-фібрилярний.

Ретикулярні волокна (від лат. геіісишні — сітка) можна спостерігати на препаратах ідрегнованих азотнокислим сріблом. Тому їх ще називають аргірофільними. Розрізняють два види волокон: власне ретикулярні або дефінітивні утворення з колагену третього типу, та преколагенові - почат-кова стадія утворення в період ембріогенезу та при регенерації.

Ретикулярні волокна дуже близькі до колагенових за своїм.скла-дом, але відрізняються від них~меншоюі тбвщ^инок^^згалуж^шстто та наявністю анастомозів. Разом з ретикулярними клітинами, котрі їх утворюють вони, формують сітчасті структури. При електронній мікроскопії в цих волокнах виявлені протофібрили товщиною 40 нм. склеєні аморфною речовиною. Ретикулярні волокна мають високу концентрацію ліпідів, вуглеводів та сірки. Вони стійкі до дії кислот,

10 - 8-305

В.П. Новак, Ю.П. Бичков, М.Ю. Пилипенко Цитологія, гістологія, ембріологія

\] • •

^у лупв і трипсину За здатністю до розтягання вони заимають проміжне

положення між колагеновими і еластичними волокнами.