Лекции.Орг


Поиск:




Категории:

Астрономия
Биология
География
Другие языки
Интернет
Информатика
История
Культура
Литература
Логика
Математика
Медицина
Механика
Охрана труда
Педагогика
Политика
Право
Психология
Религия
Риторика
Социология
Спорт
Строительство
Технология
Транспорт
Физика
Философия
Финансы
Химия
Экология
Экономика
Электроника

 

 

 

 


II. Проверка домашнего задания.




III. Изучение нового материала.

 

Знаете ли Вы:

1. Белок никогда не переходит в жир.

2. Образование морщин связано с уменьшением натурального белка коллагена

3. Современное название белков-ферментов – энзимы

4. Выработка иммунитета – это важная защитная функция белка. Диета снижает иммунитет.
5. Изучение белков позволило ответить на вопросы, почему одни люди высокого роста, а другие низкого, одни полные, другие худые, одни медлительные, другие проворные, одни сильные, другие слабые.

6. Все белки в организме человека постоянно разрушаются и синтезируются. Период полураспада белков в теле человека 80 дней, в мышцах, коже, мозгу – 180 дней, в сыворотке крови и печени – 10 дней, у ряда гормонов он исчисляется часами и даже минутами (инсулин)

7. Каждый вид обладает собственными видами белков. Если бы в белке не было бы заложено этого качества, то не было бы такого разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы.

– Назовите известные Вам белки, укажите их местонахождение?

Ответ:

  • кератин – рога, шерсть
  • коллаген – кожа
  • гемоглобин – кровь
  • фибрин, фибриноген – кровь
  • пепсин – желудочный сок
  • трипсин – поджелудочный сок
  • миозин – мышцы
  • глобулин – вакцина
  • птиалин – слюна
  • инсулин – поджелудочная железа
  • казеин – молоко
  • альбумин – яичный белок

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

 
  Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков

Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами. Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

Молекулы белков имеют сложную пространственную структуру.

Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

 

Вторичная структура белков представляет собой спираль или гармошку. Витки спирали или ребра гармошки удерживаются водородными связями между группами — СООН и —NН2—. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

 

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (—S—S—) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.

 

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц, инсулин – из двух.

 





Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2018-11-11; Мы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 351 | Нарушение авторских прав


Поиск на сайте:

Лучшие изречения:

Сложнее всего начать действовать, все остальное зависит только от упорства. © Амелия Эрхарт
==> читать все изречения...

4028 - | 3899 -


© 2015-2026 lektsii.org - Контакты - Последнее добавление

Ген: 0.009 с.