Основное аморфное вещество заполняет промежутки между волокнами и окружает клетки. Имеет аморфное строение, прозрачно, базофильно, с низкой электронной плотностью. На молекулярном уровне состоит из макромолекулярных гидратированных комплексов протеогликановиструктурных гликопротеинов.
Протеогликаны состоят из пептидной цепи (так называемый сердцевинный, или осевой белок), связанной с гликозаминогликанами.
Гликозамингликаны (ГАГ) – крупные (до 200 сахаров в цепи), 
неразветвленные, отрицательно заряженные, гидрофильные полисахаридные молекулы (хондроитинсульфат, дерматан-, кератан-, гепаран-сульфаты и гепарин). За исключением гиалуроновой кислоты (единственный ГАГ, который не содержит сульфатных групп) ковалентно связываются с белками, образуя протеогликаны. ГАГ синтезируются в грЭПС и комплексе Гольджи фибробластов и других клеток и выделяются в межклеточное пространство, где объединяются в агрегаты. Гиалуроновая кислота – очень длинная молекула - до 5000 дисахаридных субъединиц, - через связывающие белки связывает протеогликаны, формируя трёхмерную молекулярную основу матрикса.
Основные особенности ГАГ заключаются в том, что:
· ГАГ очень гидрофильны и, соединяясь с водой, могут образовывать подвижное гелеподобнное вещество, упругое как резина;
· Даже при низкой концентрации ГАГ образуются гели, занимающие большой объём. Эта способность к набуханию позволяет матриксу противостоять сжимающим силам. Например, когда вы подпрыгиваете, ГАГ коленных и голеностопных суставов амортизируют силу удара, получаемого в момент приземления.
· Коллагеновые волокна, погруженные в гелевый матрикс, обеспечивают его прочность подобно стальным стержням, укрепляющим бетон.
· Благодаря высокой плотности отрицательного заряда они прочно связывают катионы.
· ГАГ формируют буферную среду.
Функциональная роль протеогликанов:
· играют важную роль в транспорте электролитов и воды;
· связывают и накапливают факторы роста;
· взаимодействуют с молекулами коллагена и способствуют их правильной укладке;
· обеспечивают связь между поверхностью клеток и компонентами межклеточного вещества.
Структурные гликопротеины: фибронектин, ламинин, энтактин и другие - в отличие от протеогликанов в своей основе имеют разветвленную пептидную цепь, с которой связано небольшое количество простых гексоз.
Роль структурных гликопротеинов:
· организация межклеточного вещества;
· посредники во взаимодействиях между клетками и компонентами межклеточного вещества;
· образование базальных мембран.
Фибронектин обеспечивает связь клеток с внеклеточным матриксом (коллагеном и ГАГ) через трансмембранные белки плазмолеммы клеток (цепочка: коллаген/ГАГ – гепаран сульфат – фибронектин - интегрины – актиновые филаменты цитоскелета ); обеспечивает прикрепление к нему фибробластов и других клеток, влияя на их функции, подвижность.
Ламинин – важнейший компонент базальной мембраны, связывает через молекулы клеточной адг е зии клеточной мембраны базальную плазмолемму и IY коллаген («сшивает» клетку с базальной мембраной).
Энтактин, другой нефибриллярный гликопротеин, связывает («сшивает») ламинин с коллагеном 4-го типа.
