Лекции.Орг


Поиск:




Категории:

Астрономия
Биология
География
Другие языки
Интернет
Информатика
История
Культура
Литература
Логика
Математика
Медицина
Механика
Охрана труда
Педагогика
Политика
Право
Психология
Религия
Риторика
Социология
Спорт
Строительство
Технология
Транспорт
Физика
Философия
Финансы
Химия
Экология
Экономика
Электроника

 

 

 

 


Азотистый баланс




Белки — полимеры, состоящие из аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидной связью. Они являют­ся наиболее важной составной частью живого организма, играют решающую роль во всех процессах и явлениях жизни. Ф. Энгельс сформулировал широко известное положение: «Жизнь — это спо­соб существования белковых тел». На долю белков приходится не менее 50% сухого веса клетки. Различают простые и сложные бел­ки. Протеины (греч. protos первый; синоним — белки простые) — белки, молекулы которых содержат только белковые компоненты и при полном гидролизе распадаются только на аминокислоты. Про­теиды (протеины + греч. eidos вид; синоним — белки сложные) — белки, в молекуле которых кроме собственно белкового компонента имеется низкомолекулярный компонент небелковой природы.

Источники белка в питании человека — различные пищевые продукты. Наиболее богаты белками мясо (16-24%), рыба (16-21%), горох (24-27%), соя (32-37%), сыры (20-35%), яйца (11-14%), гречне­вая крупа (11-14%), хлеб ржаной (7-8%).

Суточная потребность в белке зависит от возраста, характера трудовой деятельности, климатических условий, функционального состояния организма, наличия заболеваний. Так, у детей в возрасте до 3 мес. она составляет 2,3 г/кг массы тела; от 1 до 3 лет — 0,88 г/кг; от 7 до 12 лет - 0,77 г/кг; oi 16 до 19 лет - 0,64 г/кг, а у взрослых -0,59 г/кг. При беременности но время 2 и 3 триместра дополни­тельно требуется 6 г белка в сутки, а во время лактации — 15 г.

Суточная потребность в белке складывается из потребности орга­низма в общем азоте и незаменимых аминокислотах, которые не могут синтезироваться в организме.

Важнейшим критерием пищевой ценности белков является дос­тупность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения и практически полностью всасываются. Исключение составляют бел­ки опорных тканей (коллаген, эластин), которые не атакуются фер­ментами пищеварительных соков человека.

При растительной диете с калом может выводиться до 20% и более аминокислот. Ограниченная всасываемость аминокислот рас­тительной пищи обусловлена высоким содержанием в ней волокон, наличием специфических ингибиторов пищеварительных фермен­тов в некоторых продуктах (соя, горох), если эти ингибиторы не инактивируются горячей обработкой пищи.

Другим важнейшим критерием ценности пищевого белка яв­ляется его аминокислотный состав. Считается, что чем выше со­держание незаменимых аминокислот и чем полнее их набор в пище, тем выше пищевая ценность белка. Наиболее ценными бел­ками (по содержанию незаменимых аминокислот для человека) яв­ляются белки яиц и грудного молока (для ребенка). Они по суще­ству являются эталонными белками.

Белки составляют структурную основу всех тканей, придают особую пластичность субклеточным элементам и подвергаются по­стоянному метаболизму. Белки участвуют в процессах водного об­мена, удерживая воду в сосудистом русле; транспорте электроли­тов, углеводных и липидных комплексов. Белки в форме специфи­ческих структур обладают ферментативной активностью, служат источником образования ряда гормонов, медиаторов.

Белки принимают участие в энергетическом обмене как путем прямого окисления безазотистых остатков аминокислот, так и в ка­честве источника углеводов.

Большинство факторов неспецифической резистентности (ком­племент, лизоцим, интерферон, пропердин и др.) имеет белковую природу и вместе с иммуноглобулинами (сложными белковыми молекулами, образованными несколькими пептидными цепями) и T-лимфоцитами обеспечивают как неспецифическую, так и специфи­ческую устойчивость (сопротивляемость) организма к действию па­тогенных факторов.

Белки поддерживают гемостаз, участвуя в гемокоагуляции и фибринолизе (фибриноген, протромбин, тромбин, антитромбин, проконвертин, антигемофилический глобулин А, тромбопластин, плазминоген, плазмин имеют белковую природу). Белки участвуют в поддержа­нии постоянства рН: они могут связывать кислоты и основания.

 

Главным показателем белкового обмена является азотистый баланс (синоним — азотистое равновесие). Азотистый баланс — это разность между количеством азота, который поступает в орга­низм с пищей и количеством азота, выводимого из организма с мо­чой и калом. У взрослого человека азотистый баланс в норме бли­зок к нулю — это азотистое равновесие. У здорового человека чем больше белка вводится в организм, тем больше азота выводится из организма. Азотистый баланс может быть положительным и отри­цательным.

Положительный азотистый баланс это состояние азотис­того обмена, при котором вводимое с пищей количество азота пре­вышает выводимое из организма. В норме положительный азотис­тый баланс отмечается у растущих организмов и беременных; в па­тологии — в период реконвалесценции, после длительного голода­ния, при избыточной секреции инсулина, андрогенов, соматотропи-на, а также при недостатке тироксина (гипотиреоз).

Отрицательный азотистый баланс — состояние азотистого обмена, при котором количество азота, выводимого из организма, превышает количество азота, вводимого с пищей. Отрицательный азотистый баланс является следствием потери организмом части собственных белков и наблюдается при:

а) недостаточном поступлении белка с пищей или отсутствии в ней отдельных аминокислот, особенна во время роста организма. Например, потребность в белках у детей в 2-4 раза выше, чем у взрослого;

б) голодании, нарушении усвоения белков в желудочно-кишеч­ном тракте, раневом истощении;

в) нарушении трофической функции нервной системы (денервированные ткани и органы атрофируются);

г) гиперпродукции гормонов, проявляющих катаболические свойства: глюкокортикоиды, тироксин, и снижении продукции анаболических гормонов;

д) повышении активности лизосомальных ферментов, облада­ющих выраженным протеолитическим действием (катепсины, РНКаза, ДНКаза, химотрипсин и др.);

е) нефротическом синдроме (вследствие протетеинурии), злокаче­ственных новообразованиях и в постоперационном периоде (хирур­гическая агрессия, избыток глюкокортикоидов и др.).

 

Необходимость углубленного изучения нарушений белкового обмена обусловлена рядом аспектов:

— любой патологический процесс начинается с повреждения
клетки, тканей, т.е. белковых структур, составляющих основу жизнедеятельности организма; — при любых заболеваниях всегда повышается потребность организма в энергии, источником которой, кроме углеводов и жи­ров, становятся белки;

— патологические процессы, заболевания чаше всего сопровож­даются недостаточностью ферментов, которые имеют белковую природу;

— в условиях патологии нарушается усвоение белков вслед­ствие снижения секреторной активности пищеварительных же-

лез и уменьшения содержания ферментов в желудочном и кишечном соке.

 

Белковый обмен, обеспечивающий в первую очередь пласти­ческую основу жизнедеятельности, условно можно разделить на 4 этапа:

1. Гидролиз и усвоение пищевых белков в желудочно-кишечном тракте.

2. Тканевой метаболизм — ассимиляция и диссимиляция бел­ковых структур в различных клетках и тканях.

3. Межуточные превращения аминокислот.

4. Образование и выведение из организма конечных продуктов белкового обмена.

Эти 4 этапа относительно самостоятельны в силу того, что каждый из них связан с функционированием различных органов и физиологических систем и подчиняется разным регуляторным вли­яниям. В итоге, нарушение каждого этапа приобретает специфи­ческую патофизиологическую динамику и соответствующие клини­ческие проявления конкретной формы патологии белкового обмена.





Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2015-09-20; Мы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 2228 | Нарушение авторских прав


Поиск на сайте:

Лучшие изречения:

Неосмысленная жизнь не стоит того, чтобы жить. © Сократ
==> читать все изречения...

2283 - | 1989 -


© 2015-2024 lektsii.org - Контакты - Последнее добавление

Ген: 0.01 с.