Лекции.Орг


Поиск:




Категории:

Астрономия
Биология
География
Другие языки
Интернет
Информатика
История
Культура
Литература
Логика
Математика
Медицина
Механика
Охрана труда
Педагогика
Политика
Право
Психология
Религия
Риторика
Социология
Спорт
Строительство
Технология
Транспорт
Физика
Философия
Финансы
Химия
Экология
Экономика
Электроника

 

 

 

 


Переваривание белков пищи и распад белков тканей




Переваривание белков

Переваривание белков пищи происходит в желудочно-кишечном тракте под действием протеолитических ферментов с субстратной спе­цифичностью действия - пептигидролаз. В результате белки распада­ются на аминокислоты. Таким путем организм получает мономеры для синтеза собственных белков.

Начинается расщепление белков в желудке. Образующаяся в клетках слизистой оболочки Желудка соляная кислота создает рН, рав­ный 1,5-2,5, благоприятное для действия фермента пепсина, и принима­ет участие в его синтезе из белка пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин может происходить при действии соляной кислоты или самого пепсина, т.е. аутокаталитически:

пепсиноген пепсин (медленно)

пепсиноген пепсин (быстро)

Кроме того, HCI сама в незначительной степени гидролизует белки, а также денатурирует их, облегчая последующий гидролиз пепсином.

Пепсин (табл.14) гидролизует только пептидные связи, в обра­зовании которых участвует аминогруппа ароматической кислоты или дикарбоновой кислоты. В результате молекула белка распадается на олигопептиды.

Завершается переваривание белков в верхнем отделе тонкого кишечни­ка. При рН 7-8 в клетках поджелудочной железы происходит образова­ние трипсина и химотрипсина из белков трипсиногена и химотрипсиногена. Эти ферменты катализируют дальнейший гидролиз белков. Трипсин (см. табл.14) гидролизует пептидные связи, образованные карбоксиль­ными группами аргинина и лизина. Химотрипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильной группой ароматических аминокис­лот.

Таблица 14

Связи, расщепляемые эндопептидазами (X - любая аминокислота)

Пепсин Химотрипсин Трипсин
- Leu-Glu - - Try - X - - Arq - X -
- X - Phe - - Phe - X - -Lys-X-
- X - Туr - -Туr-Х-  

Таким образом, пепсин, трипсин и химотрипсин катализируют гидролиз пептидных связей, расположенных внутри цепи белка. Такие ферменты называют эндопептидазами, в результате их действия образу­ются олиголептиды, пептиды и немного аминокислот.

В клетках поджелудочной железы и кишечника содержатся также ферменты - экзопептидазы, которые катализируют гидролиз концевых пептидных связей в полипептидах и пептидах. Карбоксипептидазы гидролизуют пептидную связь, образованную С-концевым аминокислотным остатком. Карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно С-концевые аминокислоты с гидрофобным радикалом, а карбоксипептидаза В отщеп­ляет С-концевые остатки лизина и аргинина.

Кислое желудочное содержимое в двенадцатиперстной кишке нейтрализуется соком поджелудочной железы, имеющим слабощелочную реакцию. Содержимое верхнего отдела тонкой кишки имеет рН около 8; в этой же области рН находится оптимум действия ферментов кишечни­ка.

Последний этап переваривания происходит при участии фермен­тов кишечника - аминопептидаз и дипептидаз. Аминопептидазы - это экзопептидазы, они отщепляют N-концевые аминокислоты от пептидов. Дипептидазы гидролизуют дипептиды. Последовательное действие всего набора пищеварительных пептидгидролаз обеспечивает полное расщеп­ление белков до аминокислот. В кровоток из клеток кишечника поступа­ют только аминокислоты.

Распад белков в тканях

Уже упоминалось, что за сутки расщепляется около 400 граммов тканевых белков и что скорость обновления различных белков неодина­кова. Клетки разных органов содержат большое количество протеолитических ферментов, которые и обеспечивают внутриклеточный гидролиз белков. Основная часть белков гидролизуется в лизосомах. Основные причины распада тканевых белков следующие:

- старение клеток или повреждение их внешними факторами, после чего они деполимеризуются в лизосомах;

- денатурация белков, которая происходит непрерывно с опре­деленной скоростью;

- частичный протеолиз белков в ходе пострансляционной дост­ройки;

- переваривание белков пищеварительных соков (в основном это ферменты);

- регуляция концентрации белков путем индикации и репрессии. Механизм этой регуляции связан с механизмом разрушения соответст­вующих белков (ферментов, гормонов и др.) в условиях, когда необходи­мость в них отпала.

Метаболизм аминокислот

Пути распада аминокислот до конечных продуктов можно условно разделить на три группы: 1) пути распада, связанные с превращением NH2-гpyпп (трансаминирование и дезаминирование); 2) пути распада углеродных скелетов аминокислот; 3) декарбоксилирование α-СООН -групп аминокислот. Третий путь является частным вариантом превраще­ния углеродных скелетов аминокислот.





Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2016-11-12; Мы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 523 | Нарушение авторских прав


Поиск на сайте:

Лучшие изречения:

Чтобы получился студенческий борщ, его нужно варить также как и домашний, только без мяса и развести водой 1:10 © Неизвестно
==> читать все изречения...

2406 - | 2286 -


© 2015-2024 lektsii.org - Контакты - Последнее добавление

Ген: 0.007 с.