Незамінні та замінні амінокислоти
Замінні амінокислоти - амінокислоти, які можуть синтезуватися в організмі, з продуктів обміну речовин. До замінних амінокислот належать: аланін, аспарагінова кислота, аспарагін, глутамінова кислота,
глутамін, пролін, гліцин, серин. Незамі́нні амінокисло́ти — амінокислоти, котрі, на відміну від замінних, не можуть синтезуватися у організмі і повинні обов'язково надходити з їжею. Їх синтезують рослини, гриби, бактерії. До них належать: валін, лейцин, ізолейцин,
треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин. Дві амінокислоти (аргінін, гістидин) синтезуються в організмі у недостатній кількості - частково замінні амінокислоти.
3.Перетравлення білків та всмоктування амінокислот у ШКТ
У шлунку діє фермент пепсин, котрий синтезується у основних клітинах слизової
оболонки шлунку у вигляді неактивного проферменту пепсиногену. Цей зимоген
активується шляхом часткового протеолізу за допомогою соляної кислоти (повільно),
а далі – за механізмом аутокаталіза (швидко). Пепсин – це фермент з відносною специфічністю. Він гідролізує пептидні зв’язки, утворені карбоксильними групами ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину). У шлунку також діє пепсиноподібний фермент гастриксин, у котрого рН опт = 3, тому він перетравлює білки при при низькій кислотності шлункового соку. У кишечнику (рН 7-8) діють ферменти підшлункової залози: трипсин, хімотрипсин, еластаза, карбоксипептидаза, котрі синтезуються у вигляді попередників. Ці проферменти активуються у кишечнику: трипсиноген активується ферментом кишечника ентеропептидазою, хімотрипсиноген, проеластаза та прокарбоксипептидаза активируються найбільш активним ферментом трипсином. Амінопептидаза та дипептидази – ферменти кишкового соку, вони синтезуються у
активному вигляді.
В результаті сумарної дії шлункових, панкреатичних і кишечних пептидаз
відбувається повний гідроліз харчових білків і утворюються вільні амінокислоти,
котрі всмоктуються у стінку кишечника шляхом активного транспорту. Далі вони
потрапляють у кров і транспортуються до тканин і органів.
4.Роль НСl у перетравленні білків у шлунку
денатурація білків
створює середовище з рН 1,5 – 2
активує пепсин
руйнує мікроорганізми
Механізми активації неактивних форм протеолітичних ферментів ШКТ
Травлення білків відбувається за допомогою гідролаз, які називаються
протеолітичними ферментами. Вони утворюються у неактивній формі (проферменти або зимогени) та активуються шляхом часткового протеолізу, тобто шляхом гідролізу одного пептидного зв’язку з наступним
відщепленням інгібуючого N-кінцевого пептиду. Це супроводжується зміною
конформації ферменту та розкриттям його активного центру. Активний фермент, що утворився внаслідок часткового протеолізу, може діяти на власний профермент та переводити його у активний стан, тобто здійснювати аутокаталіз (сам себе активує). Місце синтезу проферментів (слизова оболонка шлунку, підшлункова залоза) і місце їхньої активації (порожнина шлунку, порожнина тонкої кишки) просторово
відокремлені. Це необхідно для захисту секреторних клітин шлунку та підшлункової залози від аутоперетравлення.
6.Азотистий баланс. Види азотистого балансу
Азотистий баланс - співвідношення азоту, що надійшов із їжею, до азоту, що виводиться із організму. Розрізняють 3 види азотистого балансу: азотиста рівновага, позитивний азотистий баланс і негативний азотистий баланс. Азотиста рівновага - це стан, при якому кількість виведеного азоту дорівнює кількості азоту, що надійшов. Азотиста рівновага спостерігається у дорослої здорової людини за нормального харчування.
Позитивний азотистий баланс - це стан, при якому кількість азоту, що надходить, переважає над кількістю виведеного азоту. Характерний під час росту організму, для періоду одуження після хвороб та для вагітності. Негативний азотистий баланс - це стан, при якому кількість виведеного азоту переважає над кількістю азоту, що надходить в організм. Характерний для підсиленого розпаду білків (при старінні, голодуванні, виснажливих захворюваннях);
