Механізми активації неактивних форм протеолітичних ферментів ШКТ

Незамінні та замінні амінокислоти

Замінні амінокислоти - амінокислоти, які можуть синтезуватися в організмі, з продуктів обміну речовин. До замінних амінокислот належать: аланін, аспарагінова кислота, аспарагін, глутамінова кислота,

глутамін, пролін, гліцин, серин. Незамі́нні амінокисло́ти — амінокислоти, котрі, на відміну від замінних, не можуть синтезуватися у організмі і повинні обов'язково надходити з їжею. Їх синтезують рослини, гриби, бактерії. До них належать: валін, лейцин, ізолейцин,

треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин. Дві амінокислоти (аргінін, гістидин) синтезуються в організмі у недостатній кількості - частково замінні амінокислоти.
3.Перетравлення білків та всмоктування амінокислот у ШКТ

У шлунку діє фермент пепсин, котрий синтезується у основних клітинах слизової

оболонки шлунку у вигляді неактивного проферменту пепсиногену. Цей зимоген

активується шляхом часткового протеолізу за допомогою соляної кислоти (повільно),

а далі – за механізмом аутокаталіза (швидко). Пепсин – це фермент з відносною специфічністю. Він гідролізує пептидні зв’язки, утворені карбоксильними групами ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину). У шлунку також діє пепсиноподібний фермент гастриксин, у котрого рН опт = 3, тому він перетравлює білки при при низькій кислотності шлункового соку. У кишечнику (рН 7-8) діють ферменти підшлункової залози: трипсин, хімотрипсин, еластаза, карбоксипептидаза, котрі синтезуються у вигляді попередників. Ці проферменти активуються у кишечнику: трипсиноген активується ферментом кишечника ентеропептидазою, хімотрипсиноген, проеластаза та прокарбоксипептидаза активируються найбільш активним ферментом трипсином. Амінопептидаза та дипептидази – ферменти кишкового соку, вони синтезуються у

активному вигляді.

В результаті сумарної дії шлункових, панкреатичних і кишечних пептидаз

відбувається повний гідроліз харчових білків і утворюються вільні амінокислоти,

котрі всмоктуються у стінку кишечника шляхом активного транспорту. Далі вони

потрапляють у кров і транспортуються до тканин і органів.
4.Роль НСl у перетравленні білків у шлунку

 денатурація білків

 створює середовище з рН 1,5 – 2

 активує пепсин

 руйнує мікроорганізми

Механізми активації неактивних форм протеолітичних ферментів ШКТ

Травлення білків відбувається за допомогою гідролаз, які називаються

протеолітичними ферментами. Вони утворюються у неактивній формі (проферменти або зимогени) та активуються шляхом часткового протеолізу, тобто шляхом гідролізу одного пептидного зв’язку з наступним

відщепленням інгібуючого N-кінцевого пептиду. Це супроводжується зміною

конформації ферменту та розкриттям його активного центру. Активний фермент, що утворився внаслідок часткового протеолізу, може діяти на власний профермент та переводити його у активний стан, тобто здійснювати аутокаталіз (сам себе активує). Місце синтезу проферментів (слизова оболонка шлунку, підшлункова залоза) і місце їхньої активації (порожнина шлунку, порожнина тонкої кишки) просторово

відокремлені. Це необхідно для захисту секреторних клітин шлунку та підшлункової залози від аутоперетравлення.

6.Азотистий баланс. Види азотистого балансу

Азотистий баланс - співвідношення азоту, що надійшов із їжею, до азоту, що виводиться із організму. Розрізняють 3 види азотистого балансу: азотиста рівновага, позитивний азотистий баланс і негативний азотистий баланс. Азотиста рівновага - це стан, при якому кількість виведеного азоту дорівнює кількості азоту, що надійшов. Азотиста рівновага спостерігається у дорослої здорової людини за нормального харчування.
Позитивний азотистий баланс - це стан, при якому кількість азоту, що надходить, переважає над кількістю виведеного азоту. Характерний під час росту організму, для періоду одуження після хвороб та для вагітності. Негативний азотистий баланс - це стан, при якому кількість виведеного азоту переважає над кількістю азоту, що надходить в організм. Характерний для підсиленого розпаду білків (при старінні, голодуванні, виснажливих захворюваннях);