1. глу на вал
2. глу на асп
3. вал на лей
4. вал на цис
5. гли на асп
#q165
Аллостерический эффектор
1. конкурирует с субстратом за связывание в активном центре
2. связывается с участком молекулы фермента, отличным от активного центра
3. изменяет образующийся продукт реакции
4. активирует или ингибирует фермент
#q166
Конкурентные ингибиторы
1. повышают Km фермента
2. понижают Km фермента
3. повыщают Vmax
4. понижают Vmax
5. не изменяют Km и Vmax
#q167
Специфичность сложных ферментов определяется
1. коферментом
2. апоферментом
3. аллостерическим эффектором
4. косубстратом
5. всеми вышеперечисленными факторами
#q168
К классу оксидоредуктаз не относится фермент
1. каталаза
2. пероксидаза
3. холинэстераза
4. аскорбатоксидаза
5. лактатдегидрогеназа
#q169
Молекулярная активность (число оборотов) фермента - это
1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта
в секунду при стандартных условиях
2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента
за 1 секунду
3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента
4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата
в минуту при стандартных условиях
5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату
#q170
Изменение рН среды может сопровождаться
1. разрывом пептидных связей в молекуле фермента
2. изменением ионизации диссоциируемых групп в молекуле фермента
3. изменением заряда субстрата
4. диссоциацией молекулы фермента
5. денатурацией фермента
#q171
Интерфероны - это молекулы
1. простых белков или гликопротеинов
2. одноцепочечной РНК
3. двухцепочечной РНК
4. гликолипидов
5. гемопротеинов
#q172
При тепловой денатурации (плавлении) ДНК пик поглощения в УФ-спектре
при 260 нм
1. не меняется
2. уменьшается
3. увеличивается
4. сдвигается в коротковолновую область
5. сдвигается в длинноволновую область
#q173
Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?
1. ионные
2. гидрофобные
3. водородные
4. пептидные
5. гликозидные и сложноэфирные
#q174
Генетический код
1. одинаков у всех организмов
2. одинаков в пределах вида
3. разный у разных организмов
4. строго индивидуален
5. разный у растений и животных
#q175
Фетальные гемоглобины содержат полипептидные цепи
1. только альфа
2. только бета
3. альфа и бета
4. альфа и гамма
5. только гамма
#q176
Скорость ферментативной реакции повышается при
1. уменьшении температуры
2. увеличении количества фермента
3. денатурации фермента
4. недостатке кофермента
5. добавлении аллостерического активатора
#q177
Конкурентное ингибирование снимается
1. повышением температуры
2. добавлением продукта реакции
3. избытком субстрата
4. ионами тяжелых металлов
#q178
Ферменты увеличивают скорость реакции
1. повышая энергию активации реакции
2. уменьшая изменение свободной энергии (DG) в ходе реакции
3. понижая энергию активации реакции
4. изменяя константу равновесия реакции
#q179
Фермент, не относящийся к гидролазам
1. амилаза
2. трипсин
3. каталаза
4. холинэстераза
5. пепсин
#q180
Каталитической активностью обладает
1. инсулин
2. миоглобин
3. казеин
4. пепсин
5. кератин
#q181
Гемопротеином не является
1. миоглобин
2. цитохром С
3. каталаза
4. гемоглобин
5. казеин
#q182
Обратимым может быть ингибирование
1. аллостерическое
2. конкурентное
3. неконкурентное
4. ретроингибирование
5. ингибирование продуктом реакции
#q183
Удельная активность фермента - это
1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта
в секунду при стандартных условиях
2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента
за 1 секунду
3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента
4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата
в минуту при стандартных условиях
5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату
#q184
