1. тирозин
2. глицин
3. аланин
4. цистеин
5. серин
#q112
Аминокислоты, незаменимые для человека
1. лизин
2. треонин
3. орнитин
4. валин
5. цистеин
#q113
Незаряженные аминокислоты
1. треонин
2. триптофан
3. аргинин
4. гистидин
5. серин
#q114
Аминокислоты, которые являются производными
пропионовой кислоты
1. аланин
2. серин
3. цистеин
4. треонин
5. фенилаланин
#q115
Наиболее гидрофобная аминокислота
1. серин
2. лейцин
3. глицин
4. цистеин
5. лизин
#q116
Денатурация белка может происходить при добавлении
1. концентрированной азотной кислоты
2. сульфата меди
3. азотнокислого серебра
4. концентрированной щелочи
5. сульфата аммония
#q117
Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота
1. аспарагин
2. гистидин
3. лизин
4. цистеин
5. метионин
#q118
Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить
Одну из следующих пар аминокислот
1. глутамат и лизин
2. глутамат и лейцин
3. лейцин и лизин
4. лейцин и валин
5. валин и глутамат
#q119
Денатурация белка связана с
1. нарушением третичной структуры
2. нейтрализацией зарядов
3. снятием гидратной оболочки
4. образованием функциональных комплексов с другими белками
5. потерей нативных биологических свойств
#q120
Третичную структуру белков стабилизируют связи
1. сложноэфирные
2. гидрофобные
3. водородные
4. ионные
5. дисульфидные
#q121
Нингидриновая реакция не дает окраски с
1. простыми белками
2. дипептидами
3. трипептидами
4. свободными аминокислотами
5. карбоновыми кислотами
#q122
Коллаген содержит наибольшее количество остатков аминокислоты
1. гистидина
2. глицина
3. аспарагина
4. лейцина
5. глутамата
#q123
Аминокислоты, незаменимые для человека
1. лейцин
2. аланин
3. фенилаланин
4. пролин
5. аспарагин
#q124
Производным янтарной кислоты является
1. глутаминовая кислота
2. гистидин
3. пролин
4. триптофан
5. аспарагиновая кислота
#q125
Молекулярную массу белков можно определить
1. по аминокислотному составу
2. диализом
3. ионообменной хроматографией
4. колориметрически
5. гель-фильтрацией
#q126
Альбумины растворимы в
1. дистиллированной воде
2. фосфатном буфере, pH=6,8
3. полунасыщенном растворе сульфата аммония
4. полунасыщенном растворе сульфата меди
5. насыщенном растворе сульфата аммония
#q127
Смесь белков с различной молекулярной массой можно
Разделить
1. гель-фильтрацией
2. ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным
размером пор
3. диализом
4. ультрацентрифугированием
5. высаливанием
#q128
Положительную ксантопротеиновую реакцию дают
1. фенилаланин
2. метионин
3. триптофан
4. аргинин
5. аспарагин
#q129
Шапероны участвуют в образовании
1. первичной структуры белков
2. первичной структуры нуклеиновых кислот
3. третичной структуры белков
4. четвертичной структуры белков
5. сложных белковых комплексов
#q130
Гидрофильными аминокислотами являются
1. фенилаланин
2. лейцин
3. треонин
4. серин
5. аланин
#q131
Фолдинг белка - это
1. формирование первичной структуры
2. модификация аминокислотных остатков
3. формирование третичной структуры
4. транспорт в митохондрии
#q132
Аминокислоты, незаменимые для человека
1. изолейцин
2. аланин
3. глицин
4. валин
5. аспарагин
#q133
Гидрофильные аминокислоты
1. гистидин
2. валин
3. аргинин
4. лизин
5. изолейцин
#q134
Аминокислота, являющаяся производным глутаровой кислоты
1. аспарагиновая кислота
2. глутаминовая кислота
3. аргинин
4. лизин
5. гистидин
#q135
Избыточным отрицательным зарядом обладают аминокислоты
1. аспарагин
2. глутамин
3. глутамат
4. аргинин
5. аспартат
#q136
Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя
1. трихлоруксусную кислоту
2. гидроксид натрия
3. сульфат меди
4. сульфат аммония
#q137
