АлАТ(КФ 2.6.1.2) катализирует реакцию трансаминирования между аланином и а-кетоглутаратом. Активность АлАТ в сыворотке кроби в норме мала — 5—40 ед./л, она увеличиватся через 4—6 ч после начала заболевания, но в значительно меньшей степени, чем АсАТ. В норме соотношение активности АсАТ/АлАТ (коэффициент де Ритиса) равен 1,33+_0,42. При инфаркте его значение резко возрастает.
Для диагностики и прогноза заболеваний печени наибольшее признание у клиницистов получило определение активности АлАТ, АсАТ и ЛДГ. В инкубационном периоде острого инфекционного гепатита активность этих ферментов в сыворотке крови остается в норме, но уже в начальной стадии заболевания начинает резко увеличиваться (особенно АлАТ), хотя другие признаки заболевания (желтухи) еще не проявились. Это особенно важно для ранней диагностики заболевания, когда симптомы еще не специфичны, чтобы изолировать больных и ограничить распространение гепатита.
Активность АлАТ и АсАТ в первые 2—3 недели болезни увеличивается в 10—15 раз, причем коэффициент де Ритиса снижается до 0,6.
Однако при циррозе печени этот коэффициент увеличивается, что свидетельствует о некрозе.печени, при котором в кровь выходит и митохондриальная АсАТ, а клетки печени заменяются фиброзной тканью.
Лактатдегидрогеназа, роль в энзимодиагностике.
ЛДГ находит широкое применение в диаг-ке. (КФ 1.1.1.27). ЛДГ кат-ет р-цию превращения ПВК в молочную к-ту: ПВК + НАД+Н+ ↔ молочная к-та + НАД+. Мол-ла ЛДГ сост. из 4-х пртомеров 2-х типов: Н (от англ. сердце) и М (от англ. мышцы). Из этих протомеров обр-ся 5 изоферментных форм: ЛДГ1 – 4Н, ЛДГ2 – 3Н1М, ЛДГ3 – 2Н2М, ЛДГ4 – 1Н3М, ЛДГ5 – 4М. ЛДГ1 и ЛДГ 2 наиб. активны в сердечной мышце, А ЛДГ3 – в скелетных мышцах и печени. Небольш. акт-ть ф. обнаруж-ся во всех органах и в эритроцитах. В норме акт-ть ЛДГ в крови 520ед/л. Для тк. с фэробным обменом (сердце, мозг, почки) хар-ны ЛДГ1 и ЛДГ2.Для тк. с анаэробн. обменом – ЛДГ4 и ЛДГ5.
Опр-е ЛДГ-изоферментов им. диагностич. знач-е при остром инфаркте миокарда; стенокардии; прогрессирующей мышечной дистрофии (миопатии) – в мышечной тк. происх. сниж-е акт-ти ЛДГ4 и ЛДГ5 и резкое увеличение ЛДГ2 и 3; болезнь Боткина – резко увелич. акт-ть ЛДГ5 и 4 в сыворотке.
Повышение активности ЛДГ-изоферментов наблюдается при инфаркте миокарда, гепатите, раке печени, гемолитической анемии, атрофии мышц и других заболеваниях.
Щелочная фосфатаза ЩФ (КФ 3.1.3.1) имеет 11 изоферментных форм: печеночные I и II, костную, кишечную, плацентарную, желчную и неидентифицированные.
Многие из ферментов не являются строго специфичными для указанных заболеваний. Часто для диагностики определяют не один, а несколько ферментов.
Заболевания миокарда. Стенокардия напряжения стабильного течения, нестабильное течение стенокардии и острый инфаркт миокарда (ОИМ) — различные формы ишемической болезни сердца. Почти обязательным условием возникновения ОИМ является атеросклероз коронарных артерий.
Сгусток, образовавшийся в ответвлении коронарной артерии, перекрывает кровоток в участке сердечной мышцы. В результате клетки повреждаются и могут полностью разрушиться. Для ранней диагностики ОИМ в сыворотке крови определяют четыре основных фермента (ЛДГ, КК, АсАТ, АлАТ). Для ЛДГ определяют общую активность и изоформы ЛДГ1и ЛДГ2. Рост активности фермента наблюдается через 12-24 ч после ОИМ, максимальная активность — через 48—72 ч (по некоторым источникам — на 4-е сутки). Повышенная активность сохраняется до 10 суток. Активность ЛДГ коррелирует с размерами повреждения миокарда
Обмен липидов. Переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Липолитические пищеварительные ферменты. Желчные кислоты, представители, биологическая роль.
Липиды – обязательная составная часть пищи. В соответствии с формулами рационального питания оптимально следующее соотношение жировых компонентов: растительные жиры – 30%, животные – 70%. Распределение жирных кислот: насыщенные – 30%, моноеновые – 60%, полиеновые –10%.
