Определения активности ферментов в крови и моче

Жизнедеятельность любого организма обеспечивается постоянным и строго последовательным течением тысяч химических реакций, катализируемых ферментами. Почти все ферменты функционируют внутри тех клеток, в которых происходит их биосинтез. Большинство ферментов широко распространены в органах и тканях (ЛДГ, аминотрансферазы и др.). Однако существуют ферменты, которые активны лишь в одной или нескольких тканях и практически отсутствуют в других органах и тканях. Например, кислая фосфатаза особенно активна в предстательной железе. Для сердечной мышцы наиболее специфичны креатинкиназа, АсТ, ЛДГ; для печени – АсТ, АлТ, ЛДГ, щелочная фосфатаза; для скелетной мускулатуры – креатинкиназа, ЛДГ и др. При дифференциальной диагностике приходится учитывать активность и количественное соотношение ферментов. Вводится коэффициент де Ритиса в сердце здорового человека.

При инфаркте миокарда активность АсТ в сыворотке может увеличиваться в 2-20 раз, при заболеваниях печени повышается активность АлТ. У больных инфекционным гепатитом коэффициент де Ритиса < 1, а при остром инфаркте миокарда > 1.

Для воспаления поджелудочной железы характерно повышение активности α-амилазы. При злокачественных опухолях костей отмечается повышение активности щелочной фосфатазы.

Выход ферментов в кровь происходит не только при разрушении клеток, но и при повышении проницаемости клеточных мембран. Это отмечается в самом начале развития патологического процесса, часто до развития клинической картины. Этот факт еще более подчеркивает значимость ферментной диагностики.

Так, активность креатинкиназы увеличивается уже через 2-4 часа, АсТ – через 4-6 часов после инфаркта миокарда. Активность амилазы возрастает в несколько раз через 3 часа после начала приступа острого панкреатита. Активность аминотрансфераз и ЛДГ существенно увеличивается в доклинический период острого инфекционного гепатита, когда другие признаки заболевания отсутствуют. Чем выше активность ферментов, тем больше зона повреждения ткани, а снижение их активности свидетельствует об ограничении некротического очага.

Таким образом, определение ферментативной активности помогает врачу поставить диагноз, контролировать течение болезни, процесс реабилитации.

При некоторых заболеваниях ферменты – основной диагностический тест. Например, избыток фенилпировиноградной кислоты в моче – признак фенилкетонурии, при недостаточности фенилаланингидроксилазы.

Энзимотерапия.

Лечение ферментами проводится преимущественно в 2-х главных направлениях: введение ферментов в тех случаях, когда их недостает в организме – заместительная энзимотерапия. Например, недостаточность ферментов в пищевом канале, связанная с уменьшением секреции пищеварительных соков, может быть компенсирована назначением больному пепсина с соляной кислотой. Дефицит панкреатических ферментов также в значительной степени может быть компенсирован приемом внутрь препаратов, содержащих трипсин, амилазу и др. ферменты. Во избежание инактивации панкреатических ферментов кислым желудочным соком их принимают в капсулах. В качестве дополнительных терапевтических средств ферменты используют при очень многих заболеваниях: трипсин и химотрипсин для обработки ран при некротических ожогах, гангрене; трипсин при лечении тромбофлебита, для разжижения и удаления липких секретов из дыхательных путей при ОРВи; фибринолизин применяют для разрушения тромбов.

С лечебной целью применяют коферменты, например ТПФ (кокарбоксилазу), АТФ и др. ФМН при кожных заболеваниях, конъюктивитах, неврастении.

Одной из трудных, но очень важных проблем медицинской энзимологии является разработка методов борьбы с генетически обусловленными формами энзимопатологии, особенно у детей. Первыйподход – диетотерапия. Например, при врожденном отсутствии фермента фенилгидроксилазы, превращающего фенилаланин в тирозин, развивается болезнь – фенилпировиноградная кетонурия. В этом случае больным детям назначают продукты, богатые тирозином, например творог. Второйпуть – ферментотерапия. Назначение ферментных препаратов – мезим, амилазу и др.