В настоящее время расшифрована первичная структура около 2500 белков, а в природе имеется 1012 разнообразных белков.
Первичная структура – это последовательность (порядок) соединения аминокислотных остатков с помощью пептидной связи.
Пептидная связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты.
В образовании первичной структуры участвуют 
-аминокислоты.
Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом.
Свойства первичной структуры белка
1. Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК.
2. Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот.
Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 2 группы:
· Взаимозаменяемые аминокислоты – это амиокислоты, сходные по структуре и свойствам.
· Невзаимозаменяемые аминокислоты, отличающиеся по структуре и свойствам.
В белковой молекуле различают 2 вида замен аминокислот:
Консервативная – замена одной аминокислоты на другую сходную по структуре. Такая замена не приводит к изменению свойств белка.
Примеры: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.
Радикальная замена – замена одной аминокислоты на другую отличающуюся по структуре. Такая замена приводит к изменению свойств белка.
Примеры: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, илей-мет.
При радикальной замене возникает белок с другими свойствами, что может привести к патологии.
3.Универсальность первичной структуры. Белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах имеют одинаковую или близкую первичную структуру.
В природных белках одна и та же аминокислота не встречается подряд больше 3 раз.
Радикальная замена глу на вал в шестом положении в молекуле гемоглобина приводит к развитию серповидно-клеточной анемии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления приобретают форму серпа. После отдачи кислорода такой гемоглобин превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов,. Тактоиды деформируют клетку и эритроциты приобретают форму серпа. При этом происходит гемолиз эритроцитов. Болезни протекает остро и дети погибают. Эта патология называется серповидно-клеточной анемией.
Классическим примером наследственной гемоглобинопатии является серповидноклеточная анемия.Глу в 6-м положении в бетта –цепи заменен на валин.Эритроциты в условиях низкого упарциального давления кислорода принимают форму серпа.Такой гемоглобин после отдачи кислорода превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами,которые деформируют клетку и вызывают массивных гемолиз.
