Одиниці активності і специфічність ферментів

Одиниці активності можуть бути різними: мкмоль S/хв. мг або мкмоль S/хв. мол сироватки крові.

Молекулярна активність – це кількість молекул субстрату, що перетворюються однією молекулою ферменту за одну хвилину при 30 ⁰С та інших оптимальних умов. Перевага цієї одиниці у тому, що можна порівнювати не тільки активність ферментів з різних джерел, але й ефективність різних ферментів.

Наприклад, молекулярна активність ферменту каталази складає 5 · 10⁶, а карбоангідрази – 36 · 10^6­­ .

З лінійності графіка випливає, що по швидкості реакції можна судити про кількість ферменту.

Катал – це кількість ферменту, що забезпечує перетворення 1 моля чи субстрату за 1 секунду.

Юніт – це кількість ферменту, що перетворює 1 мкмоль субстрату за 1 хвилину. 1 Юніт = 16,67 нкатал.

 

Розрізняють два головних види специфічності ферментів: субстратну специфічність і специфічність дії. Субстратна специфічність – це здатність ферменту каталізувати перетворення тільки одного визначеного субстрату або ж групи подібних за будовою субстратів.

Розрізняють 3 типи субстратної специфічності:

1) Абсолютна субстратна специфічність – це здатність ферменту каталізувати перетворення тільки одного, строго визначеного субстрату.

2) Відносна субстратна специфічність – здатність ферменту каталізувати перетворення декількох, подібних за будовою, субстратів.

3) Стереоспецифічність – здатність ферменту каталізувати перетворення визначених стереоізомерів.

Наприклад, фермент – оксидаза L-амінокислот – здатний окисляти всі амінокислоти, що відносяться тільки до L-ряду. Таким чином, цей фермент володіє відносною субстратною специфічністю і стереоспецифічностю одночасно.

Специфічність дії – це здатність ферменту каталізувати тільки визначений тип хімічної реакції.

У відповідності зі специфічністю дії усі ферменти поділяються на 6 класів. Класи ферментів позначаються цифрами. Назва кожного класу ферментів відповідає цій цифрі.

 

Класифікація ферментів.

I клас – Оксидоредуктази.

До даного класу відносяться ферменти, які каталізують окислювально-відновні реакції. При окислюванні може відбуватися або віднімання водню від речовини, що окисляється, або приєднання кисню до речовини, що окисляється. У залежності від способу окислювання розрізняють наступні підкласи оксидоредуктаз:

1) Дегідрогенази. Каталізують реакції, при яких відбувається віднімання водню від речовини, що окисляється.

 

малатдегідрогеназа

Малат Щавлево-оцтова кислота

 

2) Оксигенази. Ферменти цього підкласу каталізують включення кисню в речовину, що окисляється.

a) Монооксигенази – включають один атом кисню в речовину, що окисляється.

фенілаланінмонооксигеназа

(фенілаланінгідроксилаза)

Фенілаланін Тирозин

б) Диоксигенази – включають 2 атоми кисню в речовину, що окисляється. Часто це супроводжується розривом циклічної структури. По місцю розриву зв'язку (позначено стрілкою) приєднуються атоми кисню.

 

 

Гомогетизинова Малеїлацетооцтова

кислота кислота

 

II клас – Трансферази.

Каталізують реакції переносу хімічних груп з молекули однієї речовини на молекулу іншої речовини.

 

III клас – Гідролази.

Каталізують реакції руйнування хімічних зв'язків за участю води.

 

IV клас – Ліази.

Каталізують реакції руйнування хімічних зв'язків без участі води.

 

V клас – Ізомерази.

Каталізують реакції ізомерних перетворень.

 

VI клас − Лігази (синтази, синтетази)

Каталізують реакції синтезу.