Физико - химические свойства биополимеров

1. Высокая молекулярная масса и большие размеры. Мr белков колеблется от 6000 – 1 млн. Дальтон и выше. Это зависит от количества а/к остатков и числа протомеров.

2. Различная форма молекул. Выделяют глобулярные, фибриллярные и смешанные белки.

3. Их растворимость в воде зависит, в первую очередь, от следующих факторов:

а) Аминокислотного состава: чем больше гидрофильных (полярных) а/к, тем лучше это свойство.

б) Уровня организации белковой молекулы. Протеины, обладающие вторичной структурой (фибриллярные), содержат гидрофобные и гидрофильные а/к остатки, обращённые наружу, следовательно, данные полимеры плохо растворимы в воде (белки волос – кератин, соединительной – коллаген, покровных тканей - эластин). Белки, компактно сложившиеся в пространстве (имеющие третичную и четвертичную структуры - глобулярные), хорошо растворимы, т.к. гидрофобные радикалы аминокислот находятся внутри глобулы, а гидрофильные - направлены наружу, благодаря чему молекула приобретает заряд и способна притягивать диполи воды, образующие вокруг неё гидратную оболочку.

Одноимённо заряженные частицы (подавляющее количество природных протеинов - кислые) отталкиваются, а гидратная оболочка отделяет их друг от друга и не даёт им склеиваться. Наличие заряда и гидратной оболочки – ключевые факторы стабильности белковых растворов (Рис.6).

в) Значений рН

В физиологических условиях в тканях человека рН = 7,35 – 7,40 (слабощелочная). Это оптимальная среда для работы протеинов. Если изменять рН среды так, что заряд мицеллы будет приближаться к нулю (ИЭТ), то их молекулы будут сближаться, склеиваться и выпадать в осадок. В сильнокислой и сильнощелочной средах белки также осаждаются, так как происходит их денатурация (см. ниже).

4. Способность белков к осаждению применяют в клинике для диагностики патологий и разделения белков плазмы крови на фракции. Его осуществляют двумя способами денатурацией и высаливанием.

Высаливание (ренатурация) – это обратимое осаждение белков, под действием высаливающих реагентов, которые лишают мицеллу гидратной оболочки или/и уменьшают величину заряда. К ним относятся: соли щелочных металлов, аммония, разбавленные растворы кислот и щелочей.

Но так как внутрь мицеллы они не проникают и структуру протеина не нарушают, то, при добавлении воды (восстановлении гидратной оболочки) можно вернуть нативность полимеру.

Денатурация – это необратимое осаждение белков, вызванное повреждением структуры и потерей физико-химических и биологических свойств молекул.

Среди денатурирующих реагентов можно выделить:

- физические: высокая t⁰ (свыше 43⁰) усиливает амплитуду колебаний и движения атомов, нарушает их взаимодействие, что приводит к разрыву связей; при низкой t⁰ кристаллизуются молекулы воды разрывая острыми краями молекулу протеина; излучение (УФО, a,β,g-лучи) – источник добавочной энергии, которая разрушает связи в белке; изменение давления повреждает структуру белка, сдавливая протеин.

- химические: концентрированные кислоты и щёлочи резко изменяют рН и вызывают перераспределение электронной плотности, потерю заряда и разрыв, в первую очередь, ионных связей; соли тяжёлых металлов (Cu, Ag, Hg, Pb и т.д.) вступают в прочные контакты с важными функциональными группами белков, изменяют их конформацию и т.д.

Такие реагенты вначале повреждают гидратную оболочку протеина, изменяют заряд (производят высаливание), затем проникают вглубь мицеллы, разрушая добавочные связи. Это приводит к потере нативной конформации белка (вторичной, третичной и четвертичной структур), сопровождающейся утратой специфических функций молекулы. При денатурации не происходит разрыва пептидных связей, т.е. первичная структура сохраняется. Её разрушение осуществляется только с помощью гидролиза.

Это свойство белков использу в медицине для стерилизации инструментов и материалов (хранение под спиртом, автоклавирование), помещений (кварцевание), обеззараживания раневых поверхностей (с помощью антисептиков) и т.д.