Относительно низкое содержание азотистых веществ в картофеле (около 2%), овощах (1,0-2,0%) и плодах (0,4- 1,0%) свидетельствует о том, что данные виды пищевого растительного сырья не играют значительной роли в обеспечении белком продуктов питания (табл. 2.11). Исключение составляет картофель, который, несмотря на невысокое содержание белка, как источник азотистых соединений имеет более существенное значение. Если учесть, что потребление картофеля в среднем составляет 330 г в день, то с данным видом продукта удовлетворяется 6-8% общей суточной потребности человека в белке. Количество белкового азота в клубнях картофеля обнаруживается в 1,5-2,5 раза больше, чем небелкового, тогда как в овощах и плодах, наоборот - менее 50% (например, в капусте 40%, винограде 7%). Небелковый азот картофеля представлен аминным (67-130 мг%) и нитратным азотом с аммиаком, которые от общего азота в клубнях составляют 18-31 и 10- 15%, соответственно. Сорта картофеля в большей степени отличаются по содержанию небелкового азота, чем белкового, и прежде всего по количеству свободных аминокислот. Среди них преобладают аланин, лизин, гистидин, глутаминовая кислота и фенилаланин.
Таблица 2.11. Содержание белка в овощах и плодах (в % на сухую массу)
Капуста белокочанная | Морковь | Лук | Баклажаны | Свекла | Огурцы | Арбуз | Абрикос | Яблоки |
1,8 | 1,3 | 1,4 | 1,2 | 1,5 | 0,8 | 0,7 | 0,9 | 0,4 |
Белки картофеля являются биологически ценными белками, так как содержат все незаменимые аминокислоты. По отношению к белкам куриного яйца биологическая ценность белков картофеля равна 85%, по отношению к идеальному белку - 70%. Первыми лимитирующими аминокислотами белков картофеля являются метионин и цистеин, второй - лейцин.
Белки картофеля отличаются по растворимости и компонентному составу, определяемому электрофорезом. Большая часть белков картофеля (70%) представлена глобулинами, меньшая (30%) - альбуминами. Различия в электрофоретической гомогенности суммарных белков являются признаком сорта и используются в селекционной практике при выведении новых сортов картофеля с высокой урожайностью, устойчивостью к болезням и вредителям.
Среди овощных культур большим содержанием белка отличаются зеленый горошек (28,3-31,9%) и сахарная кукуруза (10,4-14,9% в расчете на сухой вес). Основную долю в зеленом горошке составляют глобулины (вицилин и легулин), в кукурузе - спирторастворимый зеин. У зеленого горошка одновременно отмечается высокое содержание альбуминов, которое в 2-3 раза выше, чем в зрелом горохе гладкозерных сортов. В процессе созревания горошка белки интенсивно накапливаются при снижении экстрактивного азота. В молочно-восковой стадии спелости в горошке содержится в 2,5-3 раза меньше глютелинов, чем при полной зрелости, количество более подвижного вицилина преобладает над легу-лином. К концу созревания, наоборот, количество вицилина снижается, а легулина увеличивается.
По сравнению с зерновой кукурузой овощная кукуруза содержит значительно больше альбуминов, глобулинов и проявляет тенденцию к меньшему содержанию щелочерастворимых белков. Содержание зеина составляет 21,1-37,2% от общего белка, что значительно меньше, чем в кукурузе других ботанических групп (41-58%). Особенность фракционного соста-иа зеленого горошка и кукурузы благоприятно отражается на их аминокислотном составе. Значительную долю аминокислот горошка составляют лейцин с изолейцином (15,4% от общего количества), фенилаланин (7,1 %), валин с метионином (5,2%), аргинин (10,5%) и треонин (5,2%). Для белков сахарной кукурузы характерно высокое содержание лейцина и изо-лейцина- 15,1%, аргинина 12,4%, глутаминовой кислоты 17,3%,аланина, глицина, серина 9,0%, гистидина 4,2%, лизина 1,1%. Высокое содержание в зеленом горошке и сахарной кукурузе лизина и аргинина объясняется повышенным количеством альбуминов, а в кукурузе - и пониженным содержанием биологически неполноценного зеина.
При различных температурных воздействиях белки обеих культур ведут себя по-разному. Нагрев зеленого горошка в течение 1 мин в воде при 98- 100°С уменьшает растворимость глобулинов на 80%, альбуминов - на 24% и увеличивает количество щелочерастворимой фракции (на 61 %). Замораживание при температуре -30...-196°С не оказывает существенного влияния на растворимость и компонентный состав белков. В процессе длительного хранения замороженного, но предварительно прогретого горошка изменяется фракционный состав и происходит денатурация белков.
Состав азотистых веществ и изменение его при хранении и переработке представляет определенный интерес и у перца и баклажан. Зрелые баклажаны обладают большим содержанием белковых веществ, чем перец: 1,55% и 0,76% соответственно, и более высоким уровнем отношения белковый/небелковый азот - 0,94/0,89. Более высокая способность баклажан к биосинтезу азотистых соединений подтверждается более высоким содержанием у них ДНК, РНК, фосфора и серы (в мг/г сухого вещества):
Баклажаны | Перец | |
РНК | 0,27-0,32 | 0,13-0,31 |
ДНК | 0,21-0,36 | 0,14-0,22 |
Фосфор | 5,5-7,2 | 2,5-7,1 |
Сера | 2,2-2,9 | 0,9-2,5 |
Баклажаны более устойчивы к увяданию по сравнению с перцем, что связывают с большим накоплением в них белковых веществ.
Азотистые вещества картофеля, овощей и плодов имеют существенное значение для формирования питательных и органолептических свойств продуктов (вкуса, аромата, цвета, консистенции), стойкости при хранении и сохранности витаминов. Так, свободные аминокислоты принимают участие в реакциях, связанных с образованием аромата (реакции Майяра), нитраты в избыточных количествах ухудшают стойкость при хранении, а действие, например, пектолитических ферментов к концу созревания плодов обуславливает их размягчение. Некоторые из азотистых соединений выполняют роль ингибиторов протеаз и амилаз.
Ферменты, являясь белками, оказывают значительное влияние на потребительские свойства пищевых продуктов и полуфабрикатов, принимая участие в процессах созревания, дыхания при хранении сочного сырья и его переработке. Прежде всего это относится к оксидоредукта-зам и гидролазам (см. гл. 8). Сохранность овощей и плодов в процессе хранения зависит от активности анаэробных дегидрогеназ (алкогольде-гидрогеназы, дегидрогеназ яблочной, янтарной, лимонной кислот) и кис-лородактивирующих оксидоредуктаз. Способы хранения плодов и овощей предусматривают подавление активности указанных ферментов (исключение доступа кислорода, понижение температуры и т.д.). Нежелательным процессом при хранении является реакция окисления ненасыщенных жирных кислот, L-молочной кислоты, аскорбиновой кислоты, лизина, фенолов, протекающих с участием соответственно липоксиге-назы, лактатоксидазы, аскорбатоксидазы, лизинооксигеназы, о-дифенолоксидазы. Гидропероксиды, образующиеся в результате действия, например липоксигеназы, самостоятельно осуществляют окисление фенолов, а образующиеся при этом хиноны участвуют в процессах распада аскорбиновой кислоты, аминокислот, взаимодействуют с белками и углеводами, вызывая ухудшение органолептических (потемнение, изменение вкуса, запаха), технологических (набухание, размягчение) свойств и потерю пищевой и биологической ценности (деструкцию незаменимых аминокислот, жирных кислот, витаминов, снижение усвояемости, перевариваемости).
Из гидролаз в овощах, плодах и картофеле обнаружены (З-глюкозида-за, р-фруктофуранозидаза, полигалактуроназа, пектинлиаза, пектатлиа-за, протеолитические и другие ферменты. Инактивация ферментов в результате тепловой обработки при консервировании, сушке и получении натуральных соков из плодов, овощей и ягод предотвращает порчу и сохраняет цвет, вкус и аромат сочного сырья.
В клубнях картофеля, семенах японской редиски, корнях турнепса, зеленом горошке, томатах содержатся белки-ингибиторы животных про-теиназ, в первую очередь трипсина и химотрипсина. По содержанию ингибиторов сочное растительное сырье занимает третье место после бобовых и злаковых. Наиболее хорошо изучены ингибиторы ферментов клубней картофеля. Ингибитор химотрипсина картофеля относится к "арги-ниновому" типу, то есть в участке, который вступает во взаимодействие с активным центром фермента, содержится аргинин. Помимо ингибиторов трипсина и химотрипсина в картофеле обнаружены полипептиды, действующие как ингибиторы карбоксипептидаз А и Б.