А. Пептидний зв’язок
В. Дисульфідний зв’язок
С. Міжмолекулярну взаємодію
D. Молекулярну масу
Е. Заряд молекул
33. До складу білка входять протеїногенні амінокислоти. В якому положенні в їхній структурі обов’язково має знаходитись аміногрупа?
А. б –Положенні
В. в– Положенні
С. г– Положенні
D. д – Положенні
Е. е– Положенні
34. У біохімічній практиці використовують гель-фільтрацію – один із методів розділення речовин, який ґрунтується на тому, що молекули різних речовин здатні дифундувати в гелі з різною швидкістю. Цим методом можна визначати:
А. Молекулярну масу
В. Заряд молекул
С. Швидкість осідання молекул
D. Буферну ємність розчину
Е. Розчинність речовин
35. Під час термічної обробки їжі спостерігають незворотні зміни просторової структури білка. Цей процес отримав назву:
А. Денатурація
В. Гідратація
С. Ренатурація
D. Діаліз
Е. Висолювання
36. До складу хроматину входять пістонові білки, що мають позитивний заряд. Яка з перелічених амінокислот у найбільшій кількості входить до складу гістонових білків і має позитивний заряд?
А. Лізин
В. Серин
С. Валін
D. Треонін
Е. Аланін
37. Наявність у білках деяких амінокислот призводить до порушення структури білка. Укажіть, яка з амінокислот призводить до згинання поліпептидного ланцюга?
A. Пролін
B. Лейцин
C. Ізолейцин
D. Глутамінова кислота
Е. Валін
38. У хворого з хронічним захворюванням нирок при загальному огляді виявлені набряки. Біохімічний аналіз крові вказує на гіпопротеїнемію. З порушенням вмісту якої фракції білків плазми крові найбільш вірогідно пов’язаний такий стан?
А. Зменшенням альбумінів
В. Зменшенням б1-глобулінів
С. Зменшенням б2-глобулінів
D. Зменшенням в-глобулінів
Е. Збільшення альбумінів
39. Вміст незамінних амінокислот у їжі людини визначає повноцінність білків. Які з наведених амінокислот належать до незамінних?
A. Ізолейцин, гістидин
B. Пролін, серин
C. Серин, валін
D. Тирозин, аланін
E. Цистеїн, гліцин
40. Складний білок муцин, який слугує основою різних слизів (слини, шлунка, кишок), виконує захисну функцію, забезпечує фізичний контакт між клітинами, за хімічною природою є:
А. Глікопротеїном
В. Протеогліканом
С. Ліпопротеїном
D. Фосфопротеїном
Е. Фосфоліпідом
41. Білкові молекули мають різні рівні структурної організації. Первинна структура білка – це:
А. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками
В. Ряд конформацій (б-спіраль або в-структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками
С. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою
D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів
Е. Послідовність нуклеотидів
42. Білкові молекули мають різні рівні структурної організації. Вторинна структура білка – це:
А. Ряд конформацій (б-спіраль або в-структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками
В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками
С. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою
D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів
Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками
43. Білкові молекули мають різні рівні структурної організації. Третинна структура білка – це:
А. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою
В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками
С. Ряд конформацій (б-спіраль або в-структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками
D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів
Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками
44. Білкові молекули мають різні рівні структурної організації. Четвертинна структура білка – це:
А. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів
В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками
С. Ряд конформацій (б-спіраль або в-структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками
D. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою
Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками
45. У стабілізації третинної структури білка беруть участь такі хімічні зв’язки:
А. Водневі, йонні, гідрофобні, дисульфідні
В. Глікозидні, пептидні
С. Пептидні, водневі
D. Пептидні, глікозидні
Е. Іонні, складноефірні
46. У стабілізації первинної структури білка беруть участь такі хімічні зв’язки:
А. Пептидні
В. Глікозидні
С. Гідрофобні
D. Водневі
Е. Іонні
47. За будовою білки поділяють на глобулярні та фібрилярні. До фібрилярних білків належать:
А. Колаген, еластин, б-кератин
В. Альбуміни, глобуліни
С. Міоглобін, гемоглобін
D. Протаміни, гістони
Е. Проламіни, глутеліни
48. До найважливіших фізико-хімічних властивостей білків відносять денатурацію, яка характеризується:
А. Втратою білковою молекулою її нативної конформації
В. Таким значенням рН, при якому білок є електронейтральним
С. Руйнуванням пептидних зв’язків
D. Утворенням дисульфідних зв’язків
Е. Усім перерахованим
49. (Ф) Метильні групи (СН3-) використовуються в організмі для синтезу таких важливих сполук, як креатин, холін, адреналін та інші. Яка з незамінних амінокислот є джерелом цих груп?
A. Метіонін
B. Ізолейцин
C. Валін
D. Лейцин
E. Триптофан
50. У хворого швидко розвиваються набряки. Зниження вмісту яких білків сироватки крові призводить до їх появи?
A. Альбумінів
B. б1-Глобулінів
C. б2-Гло6улінів
D. в-Глобулінів
E. Фібриногену
51. (Ф) В організмі людини є пептид, в утворенні якого бере участь г-карбоксильна група глутамінової кислоти. Як називається цей пептид?
A. Глутатіон
B. Карнозин
C. Ансерин
D. Окситоцин
E. Вазопресин
52. (С) Яка речовина надає слині в’язкого, слизистого характеру, виконує захисну роль, запобігає механічному ушкодженню слизової оболонки ротової порожнини?
A. Муцин
B. Глюкоза
C. Калікреїн
D. Амілаза
E. Лізоцим
53. У пацієнта вміст загального білка в плазмі крові є в межах норми. Які серед наведених показників вірогідні для цього випадку?
А. 65-85 г/л
В. 50-60 г/л
С. 55-70 г/л
D. 35-45 г/л
Е. 85-95 г/л
54. Противірусні препарати інтерферони отримують методами генної інженерії. Яка хімічна структура інтерферонів дає змогу здійснювати такий синтез?
А. Білки
В. Олігопептиди
С. Дезоксирибонуклеїнові кислоти
D. Рибонуклеїнові кислоти
Е. Олігонуклеотиди
55. (Ф) Препарат танін використовують у медичній практиці як в’яжучий засіб при гострих і хронічних захворюваннях кишок. В’яжуча дія таніну пов’язана з його здатністю:
А. Денатурувати білки
В. Гідролізувати білки
С. Ренатурувати білки
D. Висолювати білки
Е. Окиснювати білки
56. (Ф) Інактивація вітаміну РР і його коферментних форм здійснюється шляхом метилювання до N-метилнікотинаміду, який виводиться із сечею. Тому при тривалому призначенні вітаміну РР у великих дозах доцільною є така корекція дієти...
А. Збагатити дієту білками, багатими на метіонін
В. Збагатити дієту білками, багатими на триптофан
С. Збагатити дієту ненасиченими жирними кислотами
D. Збагатити дієту вуглеводами
Е. Різке обмеження вуглеводів
Ситуаційні задачі
57. Під час аналізу первинної структури гемоглобіну виявлено, що в поліпептидному ланцюзі відбулася заміна гідрофільної амінокислоти на гідрофобну. Як це вплине на властивості білка?
58. Через деякий час від початку гідролізу біуретова реакція стає негативною. Про які зміни білка це свідчить?
59. Розчин білка підігріли до + 50°С і він втратив свої властивості. Чим це можна пояснити?
60. Змінився рН розчину. Які зв’язки зруйновані в структурі молекули білка?
61. Загальний вміст амінокислот у досліджуваній крові дорівнює 65 ммоль/л. Про що це свідчить?
62. До одного розчину білка додали натрію хлорид, до іншого – аргентуму нітрат. В якому розчині спостерігатиметься висолювання білка, а в якому – денатурація?
63. Із сироватки крові висолюванням виділили білок, що використовуватиметься у клініці з лікувальною метою. Як очистити його від низькомолекулярних домішок?
64. Якого заряду набуде білок, якщо розмістити його в розчин, рН якого нижче від ізоелектричної точки?
65. Якого заряду набуде білок, якщо розмістити його в розчині, рН якого вище від ізоелектричної точки?
66. Ізоелектрична точка досліджуваних білків перебуває при рН 5,5. Про які особливості амінокислотного складу білка це свідчить?
67. Загальний вміст білка у крові людини становить 50 г/л. Оцініть отриманий результат. Які причини виникнення такого стану?
68. Вміст альбумінів у плазмі крові становить 20 г/л. Як називають такий стан? Чим він може бути спричинений та які наслідки може мати для організму?
69. У сечі спостерігається позитивна реакція із сульфосаліциловою кислотою. Кількісно виявлено 0,253 % білка. Про що це свідчить? До яких наслідків в організмі може призвести такий стан?
70. За одноразове сечовипускання хворий зібрав сечу в три посудини (початкова, середня, кінцева порції). Реакція із сульфосаліциловою кислотою дає позитивний результат у перших двох порціях, а в третій – негативний. Як трактувати такі результати аналізу?
71. До яких змін у складі білків крові може призвести протеїнурія?
72. Загальний вміст білка у крові становить 95 г/л. Чи відповідає це нормі? Яка причина такого стану?
73. Яка маса трипептиду гліцилсерилаланіну (М.м. = 227) розщепилася в організмі людини до кінцевих продуктів, якщо в результаті цього процесу із сечею виділилося 5 г азоту?
74. На частку альбумінів сироватки крові здорової людини припадає 56 % вмісту загального білка, який дорівнює 65-85 г/л. Визначте білковий коефіцієнт і поясніть його можливі відхилення при патології.
75. Яка молекулярна маса глутатіону, якщо масова частка Сульфуру в ньому становить 10,42 %? Охарактеризуйте біологічну роль глутатіону.
76. Скільки казеїногену молока (містить 1 % Фосфору) розщепилося в організмі дитини масою 8 кг, якщо зі сечею за добу виділилося 20 мг Фосфору на 1 кг маси дитини, що становить 50 % від уведеного з їжею? Яка біологічна роль фосфопротеїнів?
77. На частку Нітрогену в молекулі серину припадає 13,3 %. Розрахуйте молекулярну масу серину. Яка його біологічна роль?
