1. Наявність домішок в досліджуваних пробах біологічного матеріалу визначають методом тонкошарової хроматографії. Указати фізичну величину, яку визначають при цьому:
А. Коефіцієнт рухливості
В. Молекулярну масу
C. Оптичну густину
D. В’язкість
E. Спектр поглинання
2.Для кількісного розділення і визначення відносного вмісту кожної амінокислоти в гідролізаті білків використовують:
А. Розподільну хроматографію
В. Електрофорез
С. Іонообмінну хроматографію
D. Ультрацентрифугування
Е. Гель-фільтрацію
3. Для підтвердження діагнозу хворому призначено протеїнограму білків сироватки крові. Який метод можна використати для розділення білків?
А. Імуноелектрофорез
В. Полярографію
С. Імуноферментний аналіз
D. Хроматографію
Е. Інфрачервону спектрофотометрію
4. Лікар призначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. У лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосувати цей метод?
А. Наявність електричного заряду
В. Оптична активність
С. Високий онкотичний тиск
D. Здатність до набухання
Е. Висока в’язкість
5. Біологічна роль і функціональні властивості білків визначаються набором амінокислот, послідовністю їх розміщення та просторовою структурою їхніх молекул. Розрізняють чотири рівні структурної організації білків. Для вивчення третинної структури білків використовують:
А. Рентгеноструктурний аналіз
В. Спектрополяриметрію
С. Гідроліз
D. Інфрачервону спектрометрію
Е. Хроматографію
6. У сучасних біохімічних дослідженнях для діагностики спадкових захворювань, виявлення в організмі певних вірусів (у тому числі ВІЛ), ідентифікації особистості (генна дактилоскопія у судовій медицині) використовують так звану ДНК-діагностику. Який метод використовують з цією метою?
А. Полімеразної ланцюгової реакції
В. Електрофорезу
С. Хроматографії
D. Рентгеноструктурного аналізу
Е. Електронної мікроскопії
7. У фармацевтичній промисловості із біологічних рідин виділяють білки, які використовують як фармпрепарати при лікуванні. Укажіть, який метод можна використати для розділення виділених білків?
А. Гель-фільтрацію
В. Секвенування
С. Тонкошарову хроматографію
D. Гібридизацію
Е. Полярографію
8. У клініці для парентерального білкового харчування використовують фармпрепарати гідролізату білків. Повноцінність гідролізатів визначається за наявністю незамінних амінокислот. Укажіть, яким методом можна розділити суміш амінокислот?
А. Хроматографією
В. Імуноелектрофорезом
С. Полярографією
D. Інфрачервоною спектроскопією
Е. Імуноферментним аналізом
9. У практичній медицині використовують препарати гідролізатів білків і препарати окремих амінокислот. Яким методом можна розділити цю суміш амінокислот та білків?
А. Висолюванням
В. Радіоімунним методом
С. Електрофорезом
D. Мас-спектрометрією
Е. Хроматографією
10. Укажіть хроматографічні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:
А. Гель-фільтрацію
В. Радіоімунний аналіз
С. Флюоресцентний аналіз
D. Полярографію
Е. Імуноферментний аналіз
11. Важлива роль в організмі належить трипептиду глутатіону, який складається із залишку глутамінової кислоти, цистеїну та гліцину (γ-глутамілцистеїнілгліцин). Глутатіон бере участь в окисно-відновних реакціях, знешкодженні різноманітних пероксидів, ксенобіотиків, продуктів клітинного метаболізму. Яким методом можна визначити наявність SН-групи в глутатіоні?
А. Полярографією
В. Електрофорезом
С. Гель-фільтрацією
D. Хроматографією
Е. Фотоелектроколориметрією
12. У хворого з хронічним захворюванням нирок при загальному огляді виявлено набряки. Лікар назначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. У лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосувати цей метод?
А. Наявність електричного заряду
В. Здатність до набухання
С. Оптична активність
D. Високий онкотичний тиск
Е. Висока в’язкість
13. У діагностиці ВІЛ-інфекції використовують метод полімеразної ланцюгової реакції (ПЛР). Що лежить в основі ПЛР?
А. Ампліфікація генів
В. Рекомбінація генів
С.Транскрипція
D. Трансляція
Е. Розрізання геному
14. Для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин білкової природи може бути використаний метод:
А. Гель-фільтрації
В. Ебуліоскопії
С. рН-метрії
D. Полярографії
Е. Калориметрії
15. Із гомогенатів тканин печінки, серця, скелетних м’язів тварини виділили декілька форм ферменту, які каталізують реакцію дегідрування субстрату. Яким методом можна розділити ці форми ферментів?
А. Електрофорезом
В.Спектрофотометрією
С. Центрифугуванням
D. Хроматографією
Е. Поляриметрією
16. Діагностична проба – це:
А. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробленню у процесі виконання дослідження
В. Проба, в якій у певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження
С. Проба, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал
D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, для виявлення можливих помилок
Е. Усе перераховане
17. Контрольна проба – це:
А. Проба, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал
В. Проба, в якій у певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження
С. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробленню у процесі виконання дослідження
D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, для виявлення можливих помилок і контролю якості роботи
Е. Усе перераховане
18. Стандартна проба – це:
А. Проба, в якій у певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження
В. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробленню у процесі виконання дослідження
С. Проба, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал
D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, для виявлення можливих помилок і контролю якості роботи
Е. Усе перераховане
19. Специфічність методу – це:
А. Здатність методу точно визначати певний компонент у біологічній рідини
В. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов
С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов
D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу похибку результатів вимірювання
Е. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі
20. Чутливість методу – це:
А. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі
В. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов
С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов
D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу похибку результатів вимірювання
Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини
21. Відтворюваність результату – це:
А. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов
В. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі
С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов
D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу похибку результатів вимірювання
Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини
22. Правильність результату – це:
А. Якість вимірювань, що вказує на дуже низьку похибку результатів вимірювання
В. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов
С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов
D. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі
Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини
23. Інформативність методу -це:
А. Здатність методу давати діагностично важливу інформацію
В. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов
С. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини в пробі
D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу помилку результатів вимірювання
Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини
24. За допомогою яких методів можна розділити ізоферменти лактатдегідрогенази?
A. Електрофорезу
B. Термічної інактивації
C. Використання аналогів коферментів
D. Використання інгібіторів
E. Усі відповіді правильні
25. Екстрагування білків включає:
А. Переведення білків субклітинних фракцій у розчинний стан за допомогою детергентів або сольових розчинів
В. Диференційне центрифугування тканинних гомогенатів
С. Руйнування тканинних і клітинних структур
D. Осадження білків висолюванням або за допомогою дегідратаційних агентів
Е. Усе перераховане
26. Назвіть принцип фотометричного методу визначення неорганічного Фосфору:
А. Неорганічний Фосфор з молібденовою кислотою утворює фосфорномолібденову кислоту, яка потім відновлюється до синього фосфорномолібденового комплексу
В. Неорганічний Фосфор з натрію гідросульфітом утворює забарвлену сполуку
С. Неорганічний Фосфор в лужному середовищі утворює синьо-фіолетове забарвлення з купруму сульфатом
D. Неорганічний Фосфор у лужному середовищі утворює забарвлену сполуку з мурексидом
Е. Неорганічний Фосфор утворює синьо-фіолетове забарвлення з реактивом Фелінга
27. Принцип біуретової реакції полягає в тому, що:
А. Білки реагують у лужному середовищі з купруму сульфатом з утворенням сполук, забарвлених у фіолетовий колір
В. При дії на азотисті сполуки лужного розчину гіпоброміту азот виділяється у вигляді газу. Залишок гіпоброміту визначають йодометрично
С. У лужному середовищі пікринова кислота взаємодіє з креатиніном з утворенням сполук оранжево-червоного забарвлення, яке вимірюють фотометрично
D. Фосфорно-вольфрамовий реактив відновлюється з утворенням комплексу
блакитного кольору
Е. При взаємодії сульфанілової кислоти з натрію нітритом утворюється діазофенілсульфонова кислота, яка утворює з досліджуваною речовиною сполуку рожево-фіолетового забарвлення
28. Назвіть метод, який використовують для розділення білкових сумішей:
А. Електрофорез
В. Рентгеноструктурний аналіз
С. Метод Лоурі
D. Гідроліз
Е. Біуретовий метод
29. Яку реакцію необхідно провести для підтвердження білкової природи інсуліну?
А. Біуретову
В. Фоля
С. Діазореакцію
D. Фелінга
Е. Ксантопротеїнову
30. Яку реакцію необхідно провести для виявлення сірки в інсуліні?
А. Фоля
В. Біуретову
С. Діазореакцію
D. Фелінга
Е. Ксантопротеїнову
31. Укажіть оптичні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:
А. Флюоресцентний аналіз
В. Афінна хроматографію
С. Радіоімунний аналіз
D. Полярографія
Е. Імуноферментний аналіз
32. На фармацевтичному підприємстві випускається розчин ферменту (фібринолізину) для внутрішньовенного введення. Який метод для очистки ферменту можна застосувати?
А. Діаліз
В. Електрофорез
С. Седиментацію
D. Імуноферментний аналіз
Е. Хроматографію
33. Тест-система для експрес-діагностики венеричних захворювань дає можливість виявити антиген збудника. Який метод дослідження найбільш доцільно використати для цього?
А. Імуноферментний аналіз
В. Адсорбційну хроматографію
С. Імуноелектрофорез
D. Спектрофлюориметрію
Е. Поляриметрію
34. У хворого збільшена щитоподібна залоза. Для встановлення діагнозу визначають рівень тиреоїдних гормонів у сироватці крові імуноферментним методом, який ґрунтується на визначенні:
А. Специфічності зв’язування антиген – антитіло
В. Здатності дифундувати з різною швидкістю
С. Осмотичного тиску
D. Інтенсивності флюоресценції
Е. Спектрів випромінювання
35. Під час лабораторного обстеження чоловіка 54 років встановлено, що загальний вміст білка в крові становить 62 г/л. Рівень білків у біологічних рідинах визначають фізичними та хімічними методами. До хімічних методів належить:
А. Метод Лоурі
В. Спектрофотометричний
С. Полярографічний
D. Рефрактометричний
Е. Метод Сенгера
36. Концентрацію досліджуваної речовини визначали флюорометричним методом, для цього вимірювали параметр:
А. Інтенсивність флюоресценції
В. Інтенсивність збудження
С. Молярний коефіцієнт поглинання
D. Квантовий вихід флюоресценції
Е. Товщину флюоресцентного шару
37. У біохімічній практиці використовують гель-фільтрацію – один із методів розділення речовин, який ґрунтується на тому, що молекули різних речовин здатні дифундувати в гелі з різною швидкістю. Цей метод можна використати для визначення:
А. Молекулярної маси
В. Заряду молекул
С. Швидкості осідання молекул
D. Буферної ємності розчину
Е. Розчинності речовин
38. У сучасних біохімічних дослідженнях для визначення функціональних груп білків (SH-, NH2-, імідазольних груп), а також каталітичної активності ферментів використовують:
А. Полярографію
В. Електрофорез
С. Гель-фільтрацію
D. Хроматографію
Е. Фотоелектроколориметрію
39. Для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин, а також оцінки ізотонічної концентрації, може бути використаний метод:
А. Седиментації
В. Полярографії
С. рН - метрії
D. Кріоскопії
Е. Калориметрії
40. При обстеженні пацієнта, хворого на СНІД. було отримано два позитивних результати імуноферментного аналізу (ІФА). Який метод слід використати для виключення псевдопозитивного результату ІФА?
А. Імуноблотинг
В. Радіоімунний аналіз
С. Люмінесцентний аналіз
D. Імунофлюоресценцію
Е. Молекулярну гібридизацію
41. Оптичні методи дослідження належать до найпоширеніших, які використовуються в біохімії. Це пов’язано з можливістю ідентифікувати речовини, визначати їх кількість. Серед перелічених методів укажіть оптичні:
А. Фотоелектроколориметрія
В. Полярографія
С. Хроматографія
D. Кондуктометрія
Е. Потенціометрія
42. Рівень гормонів у сироватці крові досліджують імуноферментним методом, який ґрунтується на визначенні:
А. Специфічності зв’язування комплексу антиген – антитіло
В. Здатності дифундувати з різною швидкістю
С. Осмотичного тиску
D. Інтенсивності флюоресценції
Е. Спектрів випромінювання
43. При обстеженні хворого встановлено підвищення в крові активності різних форм ферменту лактатдегідрогенази. За допомогою якого методу можна розділити ці форми?
А. Електрофорезу
В. Радіоізотопного
С. Центрифугування
D. Хроматографії
Е. Поляриметрії
44. Назвіть, на якому законі базується кількісний фотоелектроколориметричний метод аналізу?
А. Бугера – Ламберта – Бера
В. Гесса
С. Ома
D. Вант-Гоффа
Е. Фарадея
45. Для визначення молекулярної маси лікарських речовин, а також оцінки ізотонічної концентрації, може бути використаний метод:
А. Потенціометрії
В. Полярографії
С. рН -метрії
D. Кріоскопії
Е. Калориметрії
46. Укажіть електрохімічні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:
А. Полярографія
В. Афінна хроматографія
С. Мас-спектрометрія
D. Електрофорез
Е. Імуноферментний аналіз
47. Для кількісного визначення білка за методом Лоурі у біологічному матеріалі використовують фотоелектроколориметрію, яка грунтується на вимірюванні:
А. Оптичної густини
В. Коефіцієнта світлопоглинання
С. Довжини хвилі
D. Кута повертання
Е. Інтенсивності флюоресценції
48. Для виділення білка із біологічного матеріалу використали насичений розчин амонію сульфату. За допомогою якого методу можна очистити білок?
А. Діалізу
В. Ультрацентрифугування
С. Фільтрування
D. Хроматографії
Е. Електрофорезу
49. Для якісного полярографічного аналізу використовують фізико-хімічний параметр:
А. Потенціал півхвилі
В. Висоту хвилі
С. Час затримування
D. Стандартний електродний потенціал
Е. Питоме поглинання
50. При кількісному полярографічному аналізі концентрацію речовин визначають, використовуючи лінійну залежність:
А. Висота хвилі – концентрація
В. Потенціал – концентрація
С. Провідність – концентрація
D. Сила струму – концентрація
Е. Величина опору – концентрація
51. У пацієнта вміст альбумінів у плазмі крові в межах норми (45 г/л). Яким методом можна осадити ці білки із крові?
А. Висолюванням
В. Діалізом
С. Електрофорезом
D. Хроматографією
Е. Гель-фільтрацією
52. Ідентифікація досліджуваних компонентів методом газорідинної хроматографії проводиться з використанням фізико-хімічного параметра:
А. Часу затримування
В. Швидкості руху іонів
С. Потенціалу півхвилі
D. Питомого поглинання
Е. Потенціалу півхвилі
53. У пацієнта вміст глобулінів у плазмі крові в межах норми (30 г/л). Яким методом можна очистити ці білки?
А. Гель-фільтрацією
В. Висолюванням
С. Фотоелектроколориметричним
D. Хроматографією
Е. Ультрацентрифугуванням
54. У досліджуваній пробі міститься оптично активна речовина. Назвіть, яким експрес-методом можна її визначити:
А. Поляриметрією
В. Потенціометрією
С. Спектрофотометрією
D. Хроматографією
Е. Кондуктометрією
55. Висолювання – це зворотне осадження білків з розчину під дією:
А. Солей лужних металів
В. Концентрованих мінеральних кислот
С. Солей важких металів
D. Алкалоїдів
Е. Низької температури
56. Загальний вміст білків у нормі у сироватці крові становить 65 – 85 г/л. Яким методом можна осадити ці білки?
А. Висолюванням
В. Діалізом
С. Електрофорезом
D. Імуноферментним
Е. Гель-фільтрацією
57. Для вивчення біохімічних реакцій та окремих метаболітів, що локалізовані в певних клітинних компартментах, використовують метод диференційного центрифугування. Вкажіть склад фракції та маркерні ферменти, що виділяються цим методом за фактора седиментації 600 g:
A. Клітинні ядра; ДНК- та РНК-полімерази
B. Мітохондрії; ферменти ЦТК, біологічного окислення та окисного фосфорилювання
C. Лізосоми; кислі гідролази
D. Везикули ендоплазматичного ретикулума, рибосоми; ферменти окисного гідроксилування, біосинтезу білка
E. Розчинні ферменти цитозолю
58. За умов диференційного центрифугування у гомогенатах тканин виділено везикули ендоплазматичного ретикулума та рибосоми. Яка клітинна фракція може містити ці структури та за яких умов центрифугування є можливим їхнє розділення?
A. Мікросомальна; 100000 g
B. Ядерна; 600 g
C. Мітохондріальна; 10000 g
D. Лізосомальна; 12-16000 g
E. Супернатант
59. Для вивчення біохімічних реакцій та окремих метаболітів, що локалізовані в певних клітинних компартментах, використовують метод диференційного центрифугування. Вкажіть склад фракції та маркерні ферменти, що виділяються цим методом за фактора седиментації 12-16000 g:
A. Лізосоми; кислі гідролази
B. Мітохондрії; ферменти ЦТК, біологічного окислення та окисного фосфорилювання
C. Клітинні ядра; ДНК- та РНКполімерази
D. Везикули ендоплазматичного ретикулума, рибосоми; ферменти окисного гідрокилування, біосинтезу білка
E. Розчинні ферменти цитозолю
60. У генетичній інженерії використовують ферменти, що впізнають у ДНК короткі послідовності нуклеотидів (зазвичай чотири – вісім п.н., іноді більше) та каталізують гідроліз фосфодиефірних зв’язків у цілком певних місцях молекули – в ділянці впізнавання, або на певній, короткій віддалі від неї. Назвіть ці ферменти:
A. Ендонуклеази рестрикції (рестриктази) класу ІІ
B. ДНК лігази
C. Топоізомерази
D. ДНК полімерази
E. ДНК гелікази
61. Електрофорез в агарозному гелі – один з найефективніших і найпростіших методів виявлення, фракціонування та очищення нуклеїнових кислот. Які найважливіші чинниками визначають рух нуклеїнових кислот під час електрофорезу?
A. Усе перераховане
B. Розміри молекул ДНК (їхні молекулярні маси);
C. Їхня конформація;
D. Концентрація агарози, від якої залежить розмір пор гелю;
E. Напруженість електричного поля (В/см).
62. У генетичній інженерії для з’єднання лінійних фрагментів ДНК найчастіше використовують Т4 ДНК – лігазу. Яку реакцію каталізує цей фермент?
A. Формування фосфодиефірного зв’язку між розташованими поруч 5’-фосфатною та 3’-гідроксильною групами на кінцях дуплексної ДНК
B. Реакції дегідрування
C. Реакції міжмолекулярного переносу хімічних груп
D. Реакції розщеплення субстратів за участю молекули води
E. Реакції ізомеризації субстратів
63. У судово-медичній експертизі застосовують метод гібридизації нуклеїнових кислот, що дає змогу виявити ділянки гомології нуклеотидних послідовностей в ДНК- чи РНК-мішені. Який принцип лежить в основі цього методу?
A. Комплементарність азотистих основ нуклеїнових кислот.
B. Розщеплення вуглець-вуглецевих зв’язків
C. Міжмолекулярне перенесення хімічних груп
D. Розщеплення субстратів за участю молекули води
E. Ізомеризація субстратів
64. Назвіть метод розділення білків чи інших заряджених молекул, що ґрунтується на різниці в їхній електростатичній взаємодії з іоногенними групами нерозчинного сорбенту – іоніту:
A. Іонообмінна хроматографія
B. Тонкошарова хроматографія
C. Гібридизація нуклеїнових кислот
D. Електрофорез в агарозному гелі
E. Полімеразна ланцюгова реакція
65. Електрофорез в поліакриламідному гелі – часто вживаний аналітичний та препаративний метод біохімічних досліджень, який служить для фракціонування білків за:
A. Їхнім зарядом та величиною і формою молекул
B. Коефіцієнтом седиментації
C. Коефіцієнтом рухливості (Rf)
D. Різницею в електростатичній взаємодії з іоногенними групами нерозчинного сорбенту
E. Усе перераховане
66. У біохімічних дослідженнях проводять визначення концентрації білка спектрофотометричним методом. Метод базується на здатності білків поглинати світло з максимумом при 280 нм завдяки наявності залишків:
A. Триптофану і тирозину
B. Аланіну і валіну
C. Гліцину і серину
D. Аргініну і гістидину
E. Аспарагіну
Література
1. Губський Ю. І. Біологічна хімія. – Київ; Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 18 – 40, 118 – 119.
2. Губський Ю. І. Біологічна хімія. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2009. – С. 34 – 59, 153 – 154.
3. Гонський Я. І., Максимчук Т. П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001.– С.15 – 44.
4. Біологічна хімія /Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Харків: Основа, 2000.– С. 7 – 50.
5. Клінічна біохімія / За ред. Склярова О.Я. – Київ: Медицина, 2006. – С. 13 – 28.
6. Практикум з біологічної хімії / За ред. проф. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – 298 с.
7. Біохімія ензимів. Ензимодіагностика. Ензимопатологія. Ензимотерапія / Скляров О., Сольскі Я., Великий М., Фартушок Н., Бондарчук Т., Дума Д. – Львів: Кварт. – 2008. – С. 26 -27.
8. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 16 – 64, 103 – 104, 124 – 126.
9. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 19 – 71, 128, 158 – 159.
10. Биологическая химия с упражнениями и задачами: учебник/ под ред. чл.-корр. РАМН С.Е.Северина – М.: ГЕОТАР-Медиа, 2011. – С.25 – 65.
11. http://molbiol.ru/ukr/index.html
12. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/
Розділ 2.
