Действие F - аКТИНСВЯЭЫ&аIOЩМХ ёевеее: а) Формирование микрофмбрммы б) Формирование ПОТНОГО ПУЧКo!!I В) Формирование рыхлого пучка. г) Формирование сети д) ФрвгментаЦИR

"+" конец

называют ПЛЮС-КОНЦОМ, полимеризация идет с большей скоростью, чем на другом, минус-конце.

Это обусловлено тем, что на плюс-конце F-актина АТФ еще не гидролизован, а на минус-конце уже гидролизован. Взаимодействие G­актина- А ТФ происходит эффективнее с такой же молекулой, чем с G­актином- АДФ, благодаря чему один конец удлиняется быстрее другого в 4-6 раз.

Процесс полимеризации является динамичным и обратимым. Так, при высоких концентрациях свободного G-актина на плюс-конце за \ сек. присоединяется 70 протомеров и отсоединяются 2, а на минус­конце, - соответственно, 20 и \. При снижении концентрации протоме­ров происходит сдвиг равновесия реакции в сторону диссоциации. В ре­зультате этого скорость элонгации снижается и наступает равновесное состояние - полимеризация на плюс-конце уравновешивается деполи­меризацией на минус-конце.

В такой ситуации длина F-актина не увеличивается, хотя его состав fl обновляется. Дальнейшее уменьшение концентрации свободного F-актина приводит к тому, что деполимеризация на минус-конце идет быстрее, чем полимеризация на плюс-конце, те. F-актиновая нить укорачивается.

F-актин - структурная основа актиновых МФ, в состав которых входят и неактиновые актинсвязывающие белки (АС Б). Стабилизирующие АСБ представлены белками, которые укрепляют структуру F-актина,. Наиболее универ­сальным из них является тропомиозин, для которого из­вестно несколько изоформ (а-, ~-, у-, 0- и Е-ТРОПОМИОЗИН). характерных для разного типа клеток.

Молекулы тропомиозина формируют тропомиозино­вый тяж, локализованный в спиральных канавках F­актина и стабилизирующий структуру актиновой МФ (рис. 5а). Объединение молекул тропомиозина с F­актином и удлинение тропомиозинового тяжа осуществ­ляется в ходе элонгации. В клетках имеется АСБ кофи­ лин, который, взаимодействуя с F-актином, блокирует его связывание с тропомиозином. С этой точки зрения, он яв­ляется дестабилизирующим АСБ.

Тропомиозин - это фибрилпярный белок, состоящий из двух иден­тичных а-спиральных полипептидов, т.е. гомодимер. Молекула тропо­миозина имеет \4 актинсвязывающих центров, благодаря чему взаимо­действует с семью молекулами G-актина в составе F-актина, располага­ясь в канавке его спирали. На концах молекул тропомиозина располо­жены центры тандемного (последовательного) взаимодействия друг с другом, т.е. ассоциации по принцилу «голова к хвосту».

Регуляторные АСБ контролируют процесс полимери­зации F-актина. Одним из них является профилин, блоки­рующий стадию инициации. Регуляторные АС Б, функцио­нирующие на этапе элонгации, можно подразделить на 2 группы: кзпирующие и режущие. В отличие от профилина, эти АСБ взаимодействуют не с G-актином, а с F-актином.

Кэпирующие белки в активном состоянии присое­диняются к концам МФ и тем самым регулируют процесс элонгации (рис. 5ж).

Известен гетеродимерный белок, взаимодействующий с плюс­концом МФ, - кэп-белок, который останавливает процесс полимериза­ции на этом конце, т.е. рост МФ.

Обнаружена группа белков, кэпирующих минус-конец: акументин, ~актинин, спектрин и др., - и блокирующих полимеризацию (или де­полимеризацию) на этом конце МФ. В зависимости от концентрации свободного С-актина, последствия действия таких белков могут быть разными: уменьшение, стабилизация или удлинение МФ. Таким обра­зом, активируя или синтезируя те или иные кэпирующие белки, клетка способна тонко регулировать длину ахтиновых МФ.

Формирование F - актина.

G - глобулярный актин. F - фибриллярный актин

АТ - актиновый тример (затравка). Тр. - тимозин 13.

14

Рисуuок 5:

Действие F - аКТИНСВЯЭЫ&аIOЩМХ ёевеее: а) Формирование микрофмбрммы б) Формирование "ПОТНОГО ПУЧКo!!I В) Формирование рыхлого пучка. г) Формирование сети д) ФрвгментаЦИR

Дата добавления: 2018-11-11; Мы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 157 | Нарушение авторских прав

Лучшие изречения:

Начинайте делать все, что вы можете сделать – и даже то, о чем можете хотя бы мечтать. В смелости гений, сила и магия. © Иоганн Вольфганг Гете
==> читать все изречения...

1717 - | 1556 -