Лекции.Орг


Поиск:




Категории:

Астрономия
Биология
География
Другие языки
Интернет
Информатика
История
Культура
Литература
Логика
Математика
Медицина
Механика
Охрана труда
Педагогика
Политика
Право
Психология
Религия
Риторика
Социология
Спорт
Строительство
Технология
Транспорт
Физика
Философия
Финансы
Химия
Экология
Экономика
Электроника

 

 

 

 


Регуляция активности ферментов




В основе всех 4 типов регуляции лежит изменение конформации ферментов.

1. Путем фосфорилирования или дефосфорилирования.

 

1) Неактивный фермент состоит из одной субъединицы или одной ппц

2) При присоединении остатков фосфорной кислоты к ферменту (по остаткам серина или треонина) меняется конформация фермента

3) И он становится активным (обратимая реакция)

 

2. Частичный протеолиз (отщепление части ппц) – необратимый тип.

 
 

 


 

1) Фермент неактивный – ппц.

2) В результате отщепления части цепи изменяется конформация ферментов.

3) И он становится активным.

Так действуют ферменты, участвующие в переваривании. Например, неактивный трипсиноген (фермент поджелудочной железы) активируется путем отщепления шести аминокислотных остатков:

 

3. При помощи белок-белковых взаимодействий (обратимая реакция)

 

 

1) Неактивный фермент состоит из одной или нескольких субъединиц, которые связаны с белком-регулятором.

2) Под действием различных факторов происходит отщепление белка-регулятора, а фермент меняет конформацию.

3) Фермент активируется.

4. Аллостерическая регуляция (обратимая реакция)

1) Фермент состоит из двух или более субъединиц. Субъединицы работают согласовано.

Например, к неактивному ферменту регуляторной субъединицы (с АлЦ) присоединяется активатор.

 

2) В результате меняется конформация регуляторной субъединицы, через место контакта субъединиц эти изменения передаются на каталитическую единицу (с АЦ), она меняет конформацию и конфигурацию АЦ.

3) Фермент активный

Так же можно подавить активность фермента ингибитором.

 

Например: В метаболических путях аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции метаболизма и могут ингибироваться конечным продуктом метаболического пути. Такой вид ингибирования - обратная отрицательная связь = ретроингибирование.

Метаболический путь – цепь последовательных биохимических реакций, в которых продукт одной реакции является субстратом для следующей реакции.

 

Аллостерические ферменты катализируют необратимые реакции и часто ингибируются конечным продуктом (ретроингибирование).

 

Изоферменты

Изоферменты – м ножественные формы фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но в разных органах.

· Максимальной скорости реакции · Константе Михаэлиса  
Они отличаются по:

· Строению

· Молекулярной массе

· Электрофоретической подвижности

Например, ЛДГ (лактатдегидрогеназа) катализирует реакции ПВК ↔ лактат в разных органах.

Фермент состоит из 4 субъединиц двух типов:

 
 

 

 


И существует 5 типов (изоформ) фермента

 
 

 

 


Методом электрофореза установлено, что ЛДГ 1 и меньше ЛДГ 2 присутствуют в сердечной мышце, в почках. ЛДГ 4 и ЛДГ 5 – в печени и мышцах.

 





Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2016-12-03; Мы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 531 | Нарушение авторских прав


Поиск на сайте:

Лучшие изречения:

Наглость – это ругаться с преподавателем по поводу четверки, хотя перед экзаменом уверен, что не знаешь даже на два. © Неизвестно
==> читать все изречения...

2611 - | 2185 -


© 2015-2024 lektsii.org - Контакты - Последнее добавление

Ген: 0.01 с.