Строение белковой молекулы

Биохимия

Лекции

2 курс

2013-2014 уч.год

Трубицына Виктория Владимировна, 03011208

ТЕМА 1. 2

ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. БЕЛКИ.. 2

ТЕМА 2. 5

ФЕРМЕНТЫ.. 5

ТЕМА 3. 15

СТРОЕНИЕ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. 15

ТЕМА 4. 16

МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ.. 16

ТЕМА 5. 24

ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЙ ПУТЬ КАТАБОЛИЗМА. 24

СИНТЕЗ АТФ. 24

ТЕМА 6. 32

ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН УГЛЕВОДОВ.. 32

ТЕМА 7. 43

ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН ЛИПИДОВ.. 43

ТЕМА 8. 56

ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН БЕЛКОВ.. 56

ТЕМА 9. 61

РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ: ГОРМОНЫ. 61

ТЕМА 10. 80

ПЕЧЕНЬ. 80

ТЕМА 11. 86

ГЕМОСТАЗ. 86

ТЕМА 12. 94

СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ. 94

 

ТЕМА 1

ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. БЕЛКИ

 

Биохимия – это наука о молекулярных основах жизни.

· Статическая – химические формулы строения веществ

· Динамическая – последовательность реакций и процессов

· Функциональная – биохимия тканей и органов.

 

Белки – это биополимеры, состоящие из α-аминокислотных остатков, которые соединены между собой пептидной связью.

· Пептиды – цепочка до 10 аминокислотных остатков

· Полипептиды – более 10 аминокислотных остатков

· Протеины = белки – от 6 000 аминокислотных остатков

 

Строение белковой молекулы

Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

 

 

Начинается со свободной аминогруппы (N-конец), завершается свободной карбоксильной группой (С – конец).

При рН > 7 (кровь) пептидная связь енолизируется.

 

Наличие С = С придает пептидной связи планарный характер, т. е. вращение между N и О затруднено, что делает первичную структуру белков более жесткой.

 

NB!: Первичная структура белка имеет важное значение для индивидуальных (нативных) свойств пептида, полипептида и белков, Т. Е. последовательность аминокислот в любом белке строго специфична и детерминирована генами. Такая последовательность аминокислот формирует уникальную для каждого белка вторичную, третичную и четвертичную структуру.

К первичной структуре можно отнести дисульфидные мостики, образованные остатками цистеина.

– S – S –

Следовательно, первичная структура стабилизируется ковалентными связями между аминокислотными остатками.

Вторичная структура

1) α – спираль– поддерживается водородными связями между пептидными связями (рис.1)

Водородные связи играют роль во взаимодействии между молекулами Н₂О, поддержании структуры белков, нуклеиновых кислот. Они всегда возникают между электроотрицательным атомом (N или О) и Н, который связан ковалентной связью с электроотрицательным атомом.

2) β –складчатая структура – параллельно идущие полипептидные цепи, которые связаны водородными связями (рис. 2).

 

 

3) Смешанная вторичная структура – чередование α –спирали и β –складчатой структуры.

4) * Вторичная структура молекулы коллагена

В основе - стерическое взаимодействие между кольцами остатков пролина (водородных связей в первичной структуре нет).

Отличие тройной спирали предшественника коллагена состоит в том, что водородные связи образованы гидроксигруппами остатков гидроксипролина.

 

Третичная - специфичная для каждого белка пространственная упаковка молекулы.

Имеющие гидрофобный характер радикалы аминокислотных остатков ориентированы внутрь молекулы, а гидрофильные (О⁺, NН₃⁺, СОО^-) – на поверхности молекулы.

Структуру поддерживают гидрофобные взаимодействия межу углеводородными радикалами аминокислот.

Находящиеся на поверхности функциональные группы могут давать сложноэфирные связи, водно-солевые мостики и т. д. Эти функциональные группы способствуют связыванию молекул воды и образованию гидратной оболочки.

Каждый белок имеет собственную третичную структуру. Небольшое изменение ее может привести к потере физиологических функций белка.

 

Четвертичная – нежесткое соединение отдельных третичных образований, которые называются субъединицами.

Поддерживается водородными связями.

Классический пример – гемоглобин, состоит из 4 субъединиц.

 

В организме обнаружены более сложные структурные образования (некоторые ферментные комплексы, которые состоят из нескольких связанных четвертичных образований – пируватдекарбоксилазный комплекс).