Ферменты, или энзимы, - вещества белковой природы, образующиеся непосредственно в клетках и ускоряющие течение всех типов химических реакций живого организма. Ферменты не могут вызывать новые реакции или изменять их направление, но регулируют скорость протекающих в организме реакций.
Ферменты имеют очень высокую молекулярную массу, определенный уровень организации (чаще третичную структуру), подвергаются гидролизу и денатурации.
По строению ферменты могут быть: однокомпонентные (простые белки), двухкомпонентные (сложные белки).
К простым белкам относятся пищеварительные ферменты (пепсин, трипсин). К сложным белкам можно отнести ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Для каталитической активности двухкомпонентных ферментов необходим дополнительный химический компонент, который называется кофактор. Роль кофактора могут играть как неорганические вещества (ионы железа, магния, цинка, меди и др.), так и органические вещества - коферменты (например, активные формы витаминов). Для работы ряда ферментов необходимы и кофермент, и ионы металлов (кофактор). Коферменты – низкомолекулярные органические вещества небелковой природы, связанные с белковой частью фермента временно и не прочно. Если небелковая часть фермента (кофермент) связана с белковой прочно и постоянно, то такую небелковую часть называют простетической группой. Белковую часть сложного белка фермента называют апоферментом. Вместе апофермент и кофактор образуют холофермент. Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни апофермент, но кофактор по отдельности не обладают каталитической активностью; активность проявляет холофермент.
Отдельные ферменты могут быть объединены в мультиферментные системы (комплексы).
В процессе ферментативного катализа, принимает участие не вся белковая молекула, а лишь определенный участок – активный центр фермента. Активный центр ферментов представляет ту часть молекулы фермента, к которой присоединяется субстрат (химическое вещество, которое подвергается катализу), и от которой зависят каталитические свойства молекулы фермента. В активном центре фермента выделяют «контактный» участок, притягивающий и удерживающий субстрат на ферменте благодаря своим функциональным группам и «каталитический» участок, функциональные группы которого непосредственно участвуют в каталитической реакции.
У некоторых ферментов, кроме активного центра, имеется аллостерический центр. С этим центром взаимодействуют различные вещества (эффекторы), чаще всего различные метаболиты. Соединение этих веществ с аллостерическим центром приводит к изменению конформации фермента (третичной или четвертичной структуры). Активный центр в молекуле фермента либо создается, либо он нарушается. При создании активного центра реакция ускоряется, при его нарушении тормозится. Поэтому аллостерический центр называют регуляторным центром фермента. Ферменты, имеющие в своей структуре аллостерический центр, называются регуляторными или аллостерическими.
Ферменты имеют ряд общих свойств с небиологическими (химическими) катализаторами, но обладают и специфическими качествами.
1. Ферменты не расходуются в процессе катализа и не входят в состав конечных продуктов.
2. Наибольшее количество ферментов участвует в преобразовании большого количества субстрата. Например, 1г пепсина гидролизует 50кг яичного белка, а 1,6г амилазы - 175кг крахмала.
3. Ферменты обладают высокой специфичностью действия, чем резко отличаются от небиологических катализаторов. Специфичность фермента - способность ускорить определенный тип реакций или даже одну единственную реакцию.
Классификация ферментов.
Современная классификация ферментов основана на природе катализируемых ими химических превращений. В основу классификации берется тип реакции, катализируемой ферментом.
Ферменты делят на 6 классов:
1.оксидоредуктазы – катализируют ОВР,
2.трансферазы – перенос групп,
3.гидролазы – гидролиз,
4.лиазы – негидролитическое расщепление субстрата,
5.изомеразы – изомеризация,
6.лигазы (синтетазы) – синтез с использованием энергии (АТФ).
Механизм действия ферментов.
В основу теории механизма действия ферментов положено образование фермент-субстратного комплекса.
1 этап – образование фермент-субстратного комплекса (субстрат прикрепляется к активному центру фермента).
На 2 стадии ферментативного процесса, которая протекает медленно, происходят электронные перестройки в фермент-субстратном комплексе. Фермент и субстрат начинают сближаться, чтобы вступить в максимальный контакт и образовать единый фермент-субстратный комплекс. Благодаря образованию фермент-субстратного комплекса снижается энергия активации субстрата, реакция начинает протекать на более низком энергетическом уровне. Поэтому вторая стадия процесса лимитирует скорость всего катализа.
На 3 стадии происходит сама химическая реакция с образованием продуктов реакции. Третья стадия процесса не продолжительна. В результате реакции субстрат превращается в продукт реакции; фермент-субстратный комплекс распадается и фермент выходит неизменным из ферментативной реакции. Таким образом, фермент дает возможность за счет образования фермент-субстратного комплекса проходить химической реакции обходным путем на более низком энергетическом уровне.
