Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.
Тема занятия № 1. Обмен белков: Азотистый баланс. Катаболизм белков в
желудочно-кишечном тракте.
Лабораторная работа: Определение кислотности желудочного сока. Качественный анализ желудочного сока.
Цель занятия:
1. Знать биологическую роль белков.
2. Знать азотистое равновесие, суточную норму белков.
3. Знать переваривание белков в ЖКТ, ферменты, специфичность.
Рекомендации по самоподготовке:
Необходимо знать:
1) Азотистый баланс организма.
2) Протеазы и пептидазы, участвующие в расщеплении белков.
Их характеристика:
а) в каком виде синтезируются;
б) механизм активации;
в) какие пептидные связи расщепляются;
г) оптимум действия.
3) Механизм всасывания аминокислот.
Необходимо уметь:
1) Проводить качественный анализ желудочного сока.
2) Определять различные виды кислотности желудочного сока.
Вопросы для самоконтроля:
1. Биологическая роль белков.
2. Азотистое равновесие, азотистый баланс и его виды.
3. Нормы белка в питании.
4. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.
5. Протеолитические ферменты ЖКТ, эндо- и экзопептидазы.
6. Протеолиз и его виды.
7. Всасывание продуктов распада белков.
8. Принцип количественного определения желудочного сока.
9. Патологические составные части желудочного сока.
Литература:
1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 426–461,
1990, с. 390–337, 1998, с 410–431.
2. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 303–308
3. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 15, с. 46 - 49.
4. Кушманова О. Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным
занятиям по биологической химии, 1983, работа № 66 и 67 с. 169–175.
Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных
коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.
Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.
Тема занятия № 2. Общие пути обмена аминокислот.
Лабораторная работа: Определение активности трансаминаз.
Цель занятия: Усвоить общие пути обмена аминокислот, их значение.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Дезаминирование аминокислот, его виды, биологическая роль.
2. Реакции трансаминирования, их биологическое значение.
3. Особенности строения трансаминаз, роль витамина В6 в реакциях
трансаминирования.
4. Реакции декарбоксилирования аминокислот, их продукты.
Значение биогенных аминов в организме.
5. Принцип метода определения активности трансаминаз.
Вопросы для самоконтроля:
- Дезаминирование аминокислот:
а) механизм окислительного дезаминирования, ферментативный и неферментативный этапы реакции, коферментная форма витамина РР.
б) непрямое дезаминирование аминокислот.
- Трансаминирование аминокислот в организме человека:
а) механизм действия аминотрансфераз. Коферментные формы витамина В6.
б) биохимическое значение реакций трансаминирования.
в) определение активности аланин- и аспартатамино трансфераз в диагностических целях.
- Декарбоксилирование аминокислот:
а) декарбоксилазы аминокислот, их кофермент.
б) значение декарбоксилирования аминокислот на примере образования физиологически активных соединений: биогенных аминов, гормонов, медиаторов.
в) декарбоксилирование аминокислот в процессе гниения белков в кишечнике.
Литература:
1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 461–481; 1990, с. 337–350, 1998, с. 431–446.
2. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 309–315.
3.. Каминская Г. А,. Ефетов К. А. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 16, с. 53 - 56.
4. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным
занятиям по биохимии, 1983, работа 288.
Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.
Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.
Тема занятия № 3. Обмен отдельных аминокислот.
Лабораторная работа: «Определение фенил-ПВК в моче»
Цель занятия: Пояснить специализированные пути обмена отдельных аминокислот в норме и при патологии.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Формулы 20 аминокислот.
2. Превращения аминокислот в специализированные продукты:
а) глицин участвует в биосинтезе пиррольных колец гема, пуринов, креатина, включается в обмен углеводов и липидов через метаболиты, образующиеся при его обмене;
б) серин образует аминоспирты и нейромедиатор – ацетилхолин;
в) цистеин образует таурин;
г) метионин (изолейцин и валин) участвуют в образовании
сукцинил-КоА;
д) триптофан и гистидин производят биологически активные амины.
е) особенности метаболизма фенилаланина и тирозина;
3. Патология обмена циклических аминокислот и аминокислот с
разветвленными цепями.
Вопросы для самоконтроля:
1. Обмен глицина и серина.
2. Обмен серосодержащих аминокислот.
3. Обмен фенилаланина и тирозина.
4. Обмен триптофана и гистидина.
5. Обмен дикарбоновых аминокислот.
6. Пути включения аминокислот в ЦТК.
7. Патология обмена аминокислот.
Литература:
1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 482–508, 1998, с. 446–468.
2. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 18, с. 58 - 60.
Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.
