Обсудите вопрос об изменении активности и специфичности фермента и кинетики ферментативной реакции после диссоциации аллостерического фермента на субъединицы

3.25. Назовите этапы метаболических путей, которые катализируются регуляторными ферментами. Обоснуйтесвой ответ.

3.26. Охарактеризуйте особенности структуры регуляторных ферментов по следующим признакам: а) число полипептидных цепей, б) участие полипептидных цепей в формировании активных и аллостерических центров. Нарисуйтесхему, иллюстрирующую аллостерический эффект.

3.27. Нарисуйте кривую зависимости между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакция, катализируемой регуляторными ферментами. Сравните эту кривую с кривой Михаэлиса-Ментен. Чем объясняется отличие кривых?

3.28. Модуляторами регуляторного фермента могут быть молекулы субстрата и молекулы продукта реакции, катализируемой ферментом. Как изменяется скорость реакции, катализируемой регуляторными ферментами, под влиянием субстрата и под влиянием продукта реакции? Какое биологическое значение имеет каждый из этих типов модуляции?

3.29. Фермент, состоящий из нескольких субъединиц, имеет аллостерический регулятор и обладает кооперативностью. Если добавить мочевину, фермент теряет кооперативность. Если увеличить концентрацию мочевины, он перестает быть аллостерически регулируемым. Наконец, если еще увеличить концентрацию мочевины, фермент теряет каталитическую активность. Дайте объяснение этим фактам.

3.30. Зависимость скорости реакции, катализируемой транскарбамоила-зой, от концентрации субстрата выражается кривой, имеющей сигмовидную форму. После обработки фермента солями ртути каталитическая активность увеличилась примерно в 4 раза, а кривая зависимости скорости реакция от концентрации субстрата приобрела форму гиперболы. Нарисуйте график, иллюстрирующий приведенные данные. Какие выводы о структуре и внутримолекулярных взаимодействиях в ферменте можно сделать на основании этих данных?

3.31. Ряд ферментов существует в виде нескольких молекулярных форм, причем эти формы могут встречаться у одного и того же организма и даже внутри одной и той же клетки. Множественные формы фермента, присутствующие внутри одного вида или одной клетки, называются изоферментами. Изоферменты построены из нескольких субъединиц двух различных типов. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представлена в тканях в виде 5 изоферментов. Они состоят из субъединиц двух типов – Н и М, которые соединяются в различные соотношения: Н₄, Н₂М₂, Н₃М, НМ₃ и М₄. Н₄ – ЛДГ имеет большее сродство к лактату, а М₄ – ЛДГ – к пирувату. Мозг и миокард человека функционируют в аэробных условиях, скелетные мышцы и печень – в аэробных и анаэробных. В каких из этих органов преобладающим изоферментом является Н₄ – ЛДГ и в каких М₄ – ЛДГ?

3.32. С возрастом в тканях животных и человека увеличивается содержание Н₄ – ЛДГ и снижается содержание М₄ – ЛДГ. Какие последствия для организма имеет такое изменение изоферментного спектра ЛДГ? Приведите конкретный пример, подтверждающий Ваше мнение.

3.33. В организме человека обнаружено два изофермента малатдегидрогеназы (МДГ) – НАД⁺–зависимая и НАДФ⁺–зависимая МДГ (НАД⁺ – МДГ и НАДФ⁺ – МДГ). В тканях каких органов – мозг, сердце, печень, мышцы, жировая ткань – более активной является НАД⁺ – МДГ и в какой (каких) НАДФ⁺ – МДГ? Где в клетке преимущественно локализованы эти изоферменты МДГ?

3.34. Выделите два изофермента НАД⁺ – МДГ₁ – и МДГ₂. Первый из них ингибируется избытком малата, второй – оксалоацетата. Где в клетке локализуются МДГ₁ и МДГ₂? Учитывая, что процессы, катализируемые МДГ₁ и МДГ₂, взаимосвязаны и играют важную роль в сопряжении метаболических процессов в различных компартментах клетки, предложите схему, иллюстрирующую биологическую роль этих изоферментов МДГ.

3.35. Фруктозо-1,6-дифосфат-альдолаза (АЛД) существует в виде двух изоферментов – АЛД–А и АЛД–В. АЛД–А более активен в реакции расщепления фруктозо-1,6-дифосфата, а АЛД–В – в реакции синтеза этого соединения. В каких органах должна превалировать активность АЛД–А и в каких АЛД–В?

3.36. Обнаружено два изофермента пируваткиназы (ПК) – ПК-М, имеющая низкую К_м для фосфоенолпирувата (ФЕП), и ПК–I, имеющая высокую К_м для ФЕП. Какой изофермент преобладает в ткани быстро и какой в ткани медленно растущей гематомы?

3.37. На основании условий и решений предшествующих задач обсудите физиологическое значение образования изоферментов в одном организме и одной клетке.