Аминокислотный состав белков. Для определения аминокислот, входящих в состав белков, применяют кислотный (нс1), щелочной (ва(он)2) и ферментативный гидролиз

Для определения аминокислот, входящих в состав белков, применяют кислотный (НС1), щелочной (Ва(ОН)₂) и ферментативный гидролиз. При гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются
a-аминокислотами. Все они принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора. В белках человека D-аминокислоты не обнаружены, однако они встречаются в клеточной стенке бактерий, в составе некоторых антибиотиков (актиномицинов).

Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, который не участвует в образовании пептидной связи.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов:

Неполярные (гидрофобные)

Полярные (гидрофильные)

 

Ароматические (главным образом неполярные)

 

Отрицательно заряженные

Положительно заряженные

В некоторых белках обнаружены производные аминокислот. В белке соединительной ткани коллагене содержатся оксипролин и оксилизин. Дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы.

Аминокислоты обладают общим свойством - амфотерностью (от греч amphoteros - двусторонний). В интервале рН 4,0-9,0 почти все аминокислоты существуют в форме биполяных ионов (цвиттерионов). Значение изоэлектрической точки аминокислоты (ИЭТ, рI) рассчитывается по формуле:

.

Для моноаминодикарбоновых кислот рI рассчитывается как полусумма значений рK (таблица 1) a- и w-карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рK a- и w-аминогрупп.

Существуют заменимые аминокислоты (могут синтезироваться в организме человека), и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать с пищей.

Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспарагин, аспартат, глутамин, глутамат, пролин, серин.

Условно заменимые (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), тирозин (из фенилаланина), цистеин (из серина), гистидин (при участии глутамина).

Содержание различных аминокислот в белках неодинаково.

Для открытия в биологических объектах и количественного определения аминокислот используют реакцию с нингидрином.

 

Таблица 1. Константы диссоциации аминокислот

Аминокислота	pK1	pK2	pK3
Алании	2,34	9,69
Аргинин	2,18	9,09	13,2
Аспарагин	2,02	8,80
Аспарагиновая кислота	1,88	3,65	9,60
Валии	2,32	9,62
Гистидин	1,78	5,97	8,97
Глицин	2,34	9,60
Глутамин	2,17	9,13
Глутаминовая кислота	2,19	4,25	9,67
Изолейцин	2,26	9,62
Лейцин	2,36	9,60
Лизин	2,20	8,90	10,28
Метионин	2,28	9,21
Пролин	1,99	10,60
Серии	2,21	9,15
Тирозин	2,20	9,11	10,07
Треонин	2,15	9,12
Триптофан	2,38	9,39
Фенилаланин	1,83	9,13
Цистеин	1,71	8,33	10,78