Лекции.Орг


Поиск:




Категории:

Астрономия
Биология
География
Другие языки
Интернет
Информатика
История
Культура
Литература
Логика
Математика
Медицина
Механика
Охрана труда
Педагогика
Политика
Право
Психология
Религия
Риторика
Социология
Спорт
Строительство
Технология
Транспорт
Физика
Философия
Финансы
Химия
Экология
Экономика
Электроника

 


Раздел 14. Биохимия мышечного сокращения




 

 

14.1 Проследите последовательность участия ионов Са2+ в процессе мышечного сокращения:

1. кальций связывается с С-субъединицей тропонина и вызывает конформационные изменения в структуре тропомиозина.

2. Са2+-АТФ-аза транспортирует ионы кальция из саркоплазматического ретикулума.

3. Нервный импульс вызывает высвобождение ионов кальция из саркоплазматического ретикулума.

4. Взаимодействие головки миозина с актином.

5. Уборка кальция в цистерны саркоплазматического ретикулума.

 

 

14.2 Укажите последовательность этапов мышечного сокращения:

1. происходит скольжение нитей актина вдоль нитей миозина.

2. Происходит контакт головки миозина с актином.

3. Происходит гидролиз АТФ и выделение энергии.

4. Проявляется АТФ-азная активность головки миозина.

5. Актин связан с миозином.

 

 

14.3 Выберите последовательность этапов, происходящих в мышце в стадии расслабления:

1. Миозиновая головка в присутствии АТФ отделяется от F-актина, вызывая расслабление.

2. Комплекс TнС-4Са2+ утрачивает свой кальций.

3. Содержание кальция в цитоплазме падает вследствие его поглощения саркоплазматическим ретикулумом.

4. Тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует дальнейшие взаимодействия миозиновой головки с F-актином.

 

 

14.4 Мышечное сокращение активируется …

 

 

14.5 В состав тропонина входят следующие субъединицы …

 

 

14.6 Количество АТФ в мышце поддерживается за счет …

 

 

14.7 Выберите ферменты, проявляющие наибольшую активность:

А – в скелетных мышцах. 1. Аспартатаминотрансфераза и изоферменты ЛДГ1 и ЛДГ2.
2. Аспартатаминотрансфераза и изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5.
Б – в миокарде. 3. Изоформы креатинкиназы МВ и ВВ.
4. Изофермент креатинкиназа МВ и аспартатаминотрансфераза.
5. Изоферменты ЛДГ1 и ЛДГ2.
В – ни в одной из перечисленных тканей. 6. Изоформа креатинкиназы ММ и ЛДГ4 и ЛДГ5.
7. Аспартат- и аланинаминотрансферазы.
8. Изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5.

 

 

14.8 Какие из следующих утверждений характеризуют белок тропонин (А) и тропомиозин (Б):

1. Глобулярный белок.

2. Состоит из 7-ми глобул.

3. Связан с миозином.

4. Фибриллярный белок.

5. По длине соответствует 7 глобулам актина.

6. Состоит из 3-х субъединиц.

7. Присоединяет ионы кальция.

8. Закрывает участок актина для взаимодействия с миозином.

 

14.9 Укажите особенности, характерные для:

 

  А – миокарда. 1. Тропонин имеет три центра связывания ионов кальция.
2. Ресинтез АТФ идет преимущественно за счет окислительного фосфорилирования.
3. Основным субстратом окисления является глюкоза.
  Б – скелетной мышцы. 4. Ресинтез АТФ идет, в основном, за счет гликолиза.
5. Тропонин имеет четыре центра связывания ионов кальция.
6. Са2+-АТФ-аза имеет наибольшее сродство к ионам кальция и легче его убирает.
7. Основным субстратом окисления чвляются жирные кислоты и ацетоновые тела.

 

14.10 Выберите положения, соответствующие:

 

А – состоянию покоя мышцы. 1. Комплекс ТнС-4Са2+ утрачивает кальций.
2. В головке миозина идет гидролиз АТФ.
3. Тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует взаимодействие миозина с актином.
Б – процессу сокращения мышцы. 4. Актин меняет свою длину относительно миозина.
5. Скольжение тонких нитей относительно тонких.
6. Головка миозина связана с актином.
В – ни одному из них. 7. Тропомиозин связан с контактным участком актина.
8. Актин и миозин изменяют свою длину.
9. Головка миозина поворачивается на 1800.

 

14.11 В состав миозина входят:

1. две основные тяжелые нити и четыре легких цепи;

2. нити легкого меромиозина, обладающие АТФ-азной активностью;

3. головка, обладающая АТФ-азной активностью;

4. тяжелые нити, обладающие АТФ-азной активностью.

 

14.12 Для актина характерно:

1. наличие двух форм: глобулярной и фибриллярной;

2. образование комплекса с миозином в присутствии АДФ;

3. обравзование комплекса с тропомиозином;

4. способность к гидролизу АТФ;

5. отсутствие АТФ-азной активности.

 

 

14.13 Свойства миозина:

1. спонтанно образовывать волокна при физиологических значениях рН;

2. ферментативная активность;

3. связываеть полимеризованную форму актина;

4. спонтанно образовывать связь с тропомиозином;

5. при мышечном сокращении тонкие нити миозина могут изменять свою толщину и скользить вдоль нитей актина.

 

14.14 Тропомиозин – это:

1. глобулярный белок;

2. фибриллярный белок;

3. белок, укладывающийся на актин, закрывая центр связывания с головкой миозина;

4. белок, активирующий АТФ-азную активность миозина;

5. белок, связывающий 7 глобул актина.

 

14.15 Актин имеет в своем составе и характеризуется:

1. F-актин, спираль из мономеров актина.

2. G-актин, спираль из мономеров актина.

3. Актин, участвующий в мышечном сокращении, т.к. обладает АТФ-азной активностью.

4. АТФ-азная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина.

 

14.16 Глобулярный актин обладает следующимим особенностями:

1. состоит из 7 глобул, закручивающихся между собой;

2. образует нити фибриллярного актина;

3. каждая глобула имеет центр связывания с миозином4

4. связывается с миозином в участке перекручивания 2-х глобулярных цепей;

5. каждая глобула обладает АТФ-азной активностью.

 

14.17 Тропомиозин выполняет следующие функции:

1. блокирует связь между актином и миозином;

2. способствует уборке ионов кальция;

3. блокирует связь между ингибиторной субъединицей тропонина и контактным участком актина;

4. ингибирует гидролиз АТФ.

 

14.18 Среди функций тропонина и тропомиозина можно выделить следующие:

1. тропонин и тропомиозин активируют связывание актина и миозина;

2. в отсутствие Са2+тропонин и тропомиозин ингибируют взаимодействие актина и миозина;

3. гидролиз АТФ активирует влияние регуляторных белков тропонина и тропомиозина на образование актомиозинового комплекса;

4. высвобождение Са2+из саркоплазматического ретикулума приводит к блокированию тропомиозином актина к головкам миозина.

 

14.19 Роль Са2+в мышечном сокращении:

1. ионы Са2+запускают мышечное сокращение, присоединяясь к тропомиозину;

2. ионы Са2+связываются с ТнС – компонентом тропонина, что вызывает конформационные сдвиги;

3. Са2+регулирует мышечное сокращение по аллостерическому механизму со следующей последовательностью передачи информации: Са2+→тропомиозин →актин →миозин;

4. в отсутствие Са2+тропонин и тропомиозин ингибируют взаимодействие актина и миозина.

14.20 Регуляция потока ионов Са2+саркоплазматическим ретикулумом происходит следующим образом:

1. в состоянии покоя система активного транспорта Са2+накапливает его в саркоплазматическом ретикулуме;

2. кальциевый насос, приводимый в действие АТФ, увеличивает концентрацию Са2+в цитоплазме покоящейся мышцы;

3. деполяризация мембран Т-микротрубочек вызывает выброс Са2+из цистерн саркоплазматического ретикулума;

4. нервный импульс, приводящий к деполяризации мембран, вызывает перекачивание Са2+ в цистерны саркоплазматического ретикулума.

 

14.21 Мышечное сокращение обеспечивается:

1. тем количеством АТФ, которое имеется в мышце и может поддержать сократительную активность всего лишь на протяжении доли секунды;

2. тем количеством АТФ, которое имеется в мышце для поддерживания сократительной активности на длительное время;

3. запасом богатых энергией фосфатных связей в виде фосфокреатина;

4. т.к. в работающей мышце возрастает концентрация АДФ и Фн, то они полностью обеспечивают энергией мышечное сокращение.

 

14.22 Роль АТФ при мышечном сокращении заключается в следующем:

1. активация мышечного сокращения;

2. регуляция функции тропонина;

3. активация аденилатциклазной реакции;

4. активация Са2+-АТФ-азы;

5. обеспечение реполяризации мембраны.

 

14.23 Пути ресинтеза АТФ следующие:

1. за счет энергии креатинфосфата;

2. в процессе окислительного фосфорилирования в дыхательной цепи внутренней мембраны митохондрий;

3. в дыхательной цепи наружной мембраны митохондрий;

4. при распаде креатинфосфата с образованием креатинина;

5. в аденилатциклазной реакции.

 

14.24 Гидролиз АТФ:

1. запускает мышечное сокращение;

2. запускает цикл ассоциации и диссоциации актина и миозина;

3. активирует тропониновую систему;

4. вызывает стадию расслабления мышечного сокращения;

5. вызывает конформационные изменения в головках миозина.

 

14.25 В процессе сокращения происходит:

1. сокращение актина и миозина;

2. скольжение тонких нитей относительно толстых нитей;

3. актин меняет свою длину относительно миозина;

4. миозин меняет свою длину относительно актина;

5. актин и миозин не меняют своей длины.

14.26 Механизм запуска мышечного сокращения происходит:

1. за счет энергии АТФ, которая обеспечивает эффект «гребка» весельной лодки;

2. за счет ионов Са2+;

3. за счет энергии креатинфосфата.

 

14.27 Сердце борется за диастолу, поэтому для миокарда характерно:

1. наибольшее сродство к ионам кальция;

2. сродство к ионам кальция ниже, чем в скелетной мышце;

3. высокая активность Са2+-АТФ-азы;

4. низкая активность Са2+-АТФ-азы.

 

14.28 На рисунке изображено:

1. состояние покоя мышцы;

2. начало мышечного сокращения;

3. конформационные сдвиги в структуре тропомиозина;

4. состояние в момент деполяризации мембраны.

 
 

14.29 На рисунке изображено:

1. состояние расслабления мышцы;

2. начальный этап мышечного сокращения;

3. конформационные сдвиги в системе тропонин-тропомиозин;

4. состояние в момент деполяризации мембраны;

5. поворот головки миозина.


 






Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2016-07-29; Мы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 3607 | Нарушение авторских прав


Поиск на сайте:

Лучшие изречения:

Стремитесь не к успеху, а к ценностям, которые он дает © Альберт Эйнштейн
==> читать все изречения...

2222 - | 2170 -


© 2015-2025 lektsii.org - Контакты - Последнее добавление

Ген: 0.01 с.