Аллостерические ферменты - это ферменты, располагающиеся в начале метаболического потока или на его узловых этапах и управляют этим метаболическим потоком.
Свойства аллостерических ферментов:
1. Являются олигомерами состоящими из протомеров.
2. Имеют как минимум два центра: активный центр и центр аллостерической регуляции.
3. Имеют ось симметрии.
4. Протомеры изменяют свою структуру в пределах олигомеров.
5. Изменение конформации олигомеров ограничено конформациями отдельных протомеров.
Существует 2 вида веществ (эффекторы), которые оказывают на фермент двоякое действие:
1) активаторы; 2) ингибиторы.
Аллостерический фермент имеет 2 центра аллостерической регуляции - центр аллостерической активации
- центр аллостерического ингибирования.
При взаимодействии аллостерического фермента с аллостерическим активатором резко возрастает степень сродства фермента к субстрату, точнее возрастает степень сродства активного центра к субстрату.
При взаимодействии аллостерического ингибитора с аллостерическим ферментом, резко понижается степень сродства фермента к субстрату.
Наличие двух центров в аллостерическом ферменте доказывается путем технической денатурации в мягких условиях (под действием мочевины) ---> при этом аллостерический фермент теряет регуляторные свойства (они связаны с центрами аллостерической регуляции), но сохраняет каталитические свойства, связанные с активным центром.
| Заведующий кафедрой биологической химии, д.м.н., проф. | Грицук А. И. | ___________ |
21.10.2006
Министерство здравоохранения Республики Беларусь
УО «Гомельский государственный медицинский университет»
Кафедра биологической химии
Обсуждено на заседании кафедры (МК или ЦУНМС)
Протокол № _________________200__года
ЛЕКЦИЯ
по биологической химии
наименование дисциплины
для студентов _ 2 __ курса лечебного факультета
Тема Ферменты 3. Регуляция активности.
Время 90 мин.
Учебные и воспитательные цели:
Дать представление:
1. О механизмах и роли аллостерической регуляции. Характеристике аллостерических ферментов. Видах ингибирования (обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное).
2. О регуляции активности ферментов путем химической модификации:
Реакциях ограниченного протеолиза, аденилирования, рибозилирования, ацетилирования, фосфорилирования (роли гормонов, АЦ-комплекса, цАМФ, цГМФ, ионов Ca).
3. Об изоферментах, их природе, биологической роли, строении ЛДГ.
4. Об изменении активности ферментов в онтогенезе.
ЛИТЕРАТУРА
1 Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 126–132; 1998. С. 157–168.
2 Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 52–92.
Дополнительная
3 Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 63–75.
4 Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 105–144.
5 Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Ташева Т. М.: Медицина, 1980.
6 Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М.: Медицина, 1981.
7 Руководство по клинической лабораторной диагностике. Киев: Вища школа, 1990. С. 167–186.
8 Зилва Ф., Пеннел Дж. Клиническая химия в диагностике и лечении. М.: Медицина, 1986. С. 372–388.
МАТЕРИАЛЬНОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ
1. Мультимедийная презентация.
РАСЧЕТ УЧЕБНОГО ВРЕМЕНИ
| № п/п | Перечень учебных вопросов | Количество выделяемого времени в минутах |
| 1. | Механизмы и роль аллостерической регуляции. Характеристика аллостерических ферментов. Виды ингибирования (обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное). | |
| 2. | Регуляция активности ферментов путем химической модификации: Реакции ограниченного протеолиза, аденилирования, рибозилирования, ацетилирования, фосфорилирования (роль гормонов, АЦ-комплекса, цАМФ, цГМФ, ионов Ca). | |
| 3. | Изоферменты, их природа, биологическая роль, строение ЛДГ. | |
| 4. | Изменение активности ферментов в онтогенезе. |
Всего 90 мин
Механизмы и роль аллостерической регуляции. Характеристика аллостерических ферментов. Виды ингибирования (обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное).
