Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (2-линиями) и включающий А-диск и две половины I-дисков - по одной половине с каждой стороны. В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению саркомера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в узлах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.
173. Механизм мышечного сокращения
- описывается теорией скользящих нитей, согласно которой укорочение каждого саркомера (а, следовательно, миофибрилл и всего мышечного волокна) при сокращении происходит благодаря тому, что тонкие нити вдвигаются в промежутки между толстыми без изменения их длины.
Скольжение нитей в саркомере и усилие, развиваемое мышцей, обеспечиваются благодаря циклической активности миозиновых мостиков, которые при сокращении повторно прикрепляются к актину, обеспечивают усилие тяги, а затем открепляются от него. В этом механизме АТФ играет двойную роль, обеспечивая энергию, необходимую как для осуществления сокращения, так и для открепления мостиков.
Строгая пространственная упорядоченность взаимодействия множества толстых и тонких нитей в саркомере определяется наличием сложно организованного поддерживающего аппарата. Его элементы на всех этапах мышечного сокращения и расслабления, динамично перестраиваясь, фиксируют и удерживают миофиламенты в правильном положении, которое оптимальным образом обеспечивает их взаимный контакт, взаимодействие и взаимное скольжение. Мышечное сокращение вызывается резким повышением концентрации ионов Са2+ в области миофиламентов и включает несколько этапов:
А. Связывание ионов Са2+ с тропонином и освобождение активных центров на молекуле актина. Ионы Са2+ связываются с ТпС-субъ-единицами тропонина на тонких филаментах. При этом тропонин изменяет свою конформацию, смещает молекулы тропомиозина и открывает активные центры (участки связывания миозина) на молекуле актина.
Б. Связывание миозина и актина (формирование поперечных мостиков). Миозиновые головки связываются с активными центрами на молекуле актина, формируя мостики, расположенные перпендикулярно продольной оси нити. Менее чем через 1 мс после этого под влиянием актомиозинового комплекса происходит гидролиз АТФ и отщепление его продуктов (АДФ и неорганического фосфата). При этом угол наклона мостика относительно продольной оси нити изменяется до 40°. Такой конформационный переход, происходящий в области прикрепления головки миозиновой молекулы, обусловливает развитие усилия и смещение тонких филаментов к центру саркомера. Предполагается, что "рабочий ход" миозинового мостика составляет около 10 нм; таким образом за один цикл мостик вызывает относительное перемещение тонких нитей на расстояние, равное примерно 1/200 длины саркомера.
В. Размыкание мостика. Связывание новой молекулы АТФ с мостиком вызывает его отделение от тонкого филамента. Мостик размыкается, возвращаясь в прежнее положение относительно миозиновой нити и может прийти в замыкание со следующим активным центром на тонкой. Каждый цикл замыкания-размыкания сопровождается расщеплением молекулы АТФ. В живой мышце это осуществляется с интервалом в несколько десятков миллисекунд после присоединения новой молекулы АТФ. В трупной мышце, где АТФ отсутствует, мостик не может разомкнуться, и мышца переходит в состояние трупного окоченения.
При сокращении мышцы не происходит одновременного замыкания всех мостиков - их число нарастает по ходу его развития. При последующем расслаблении мышцы число мостиков снижается.
Изменение длины саркомера при сокращении является результатом относительного продольного смещения толстых и тонких нитей. При этом ширина А-диска не меняется; по мере проникновения в него тонких нитей происходит укорочение 1-диска; соответственно значительно сужается Н-полоска.
