Саркомер-структурная и функциональная единица мышечного сокращения

Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (2-линиями) и включаю­щий А-диск и две половины I-дисков - по одной половине с каждой стороны. В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению сарко­мера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в уз­лах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.

173. Механизм мышечного сокращения

- описывается теорией скользящих нитей, согласно которой укорочение каждого саркомера (а, следовательно, миофибрилл и всего мышечного волокна) при сокра­щении происходит благодаря тому, что тонкие нити вдвигаются в про­межутки между толстыми без изменения их длины.

Скольжение нитей в саркомере и усилие, развиваемое мышцей, обеспечиваются благодаря циклической активности миозиновых мости­ков, которые при сокращении повторно прикрепляются к актину, обеспечивают усилие тяги, а затем открепляются от него. В этом механизме АТФ играет двойную роль, обеспечивая энергию, необходи­мую как для осуществления сокращения, так и для открепления мости­ков.

Строгая пространственная упорядоченность взаимодействия мно­жества толстых и тонких нитей в саркомере определяется наличием сложно организованного поддерживающего аппарата. Его элементы на всех этапах мышечного сокращения и расслабления, дина­мично перестраиваясь, фиксируют и удерживают миофиламенты в пра­вильном положении, которое оптимальным образом обеспечивает их взаимный контакт, взаимодействие и взаимное скольжение. Мышечное сокращение вызывается резким повышением концен­трации ионов Са2+ в области миофиламентов и включает несколько эта­пов:

А. Связывание ионов Са2+ с тропонином и освобождение актив­ных центров на молекуле актина. Ионы Са2+ связываются с ТпС-субъ-единицами тропонина на тонких филаментах. При этом тропонин изме­няет свою конформацию, смещает молекулы тропомиозина и открыва­ет активные центры (участки связывания миозина) на молекуле акти­на.

Б. Связывание миозина и актина (формирование поперечных мос­тиков). Миозиновые головки связываются с активными центрами на молекуле актина, формируя мостики, расположенные перпендикулярно продольной оси нити. Менее чем через 1 мс после этого под влиянием актомиозинового комплекса происходит гидролиз АТФ и отщепление его продуктов (АДФ и неорганического фосфата). При этом угол накло­на мостика относительно продольной оси нити изменяется до 40°. Та­кой конформационный переход, происходящий в области прикрепле­ния головки миозиновой молекулы, обусловливает развитие усилия и смещение тонких филаментов к центру саркомера. Предполагается, что "рабочий ход" миозинового мостика составляет около 10 нм; таким образом за один цикл мостик вызывает относительное перемещение тонких нитей на расстояние, равное примерно 1/200 длины саркомера.

В. Размыкание мостика. Связывание новой молекулы АТФ с мос­тиком вызывает его отделение от тонкого филамента. Мостик размы­кается, возвращаясь в прежнее положение относительно миозиновой нити и может прийти в замыкание со следующим активным центром на тонкой. Каждый цикл замыкания-размыкания сопровождается расщеп­лением молекулы АТФ. В живой мышце это осуществляется с интерва­лом в несколько десятков миллисекунд после присоединения новой мо­лекулы АТФ. В трупной мышце, где АТФ отсутствует, мостик не мо­жет разомкнуться, и мышца переходит в состояние трупного окочене­ния.

При сокращении мышцы не происходит одновременного замыка­ния всех мостиков - их число нарастает по ходу его развития. При по­следующем расслаблении мышцы число мостиков снижается.

Изменение длины саркомера при сокращении является результатом относительного продольного смещения толстых и тонких нитей. При этом ширина А-диска не меняется; по мере проникновения в него тон­ких нитей происходит укорочение 1-диска; соответственно значительно сужается Н-полоска.