1. Оксидоредуктази
До даного класу належать ферменти, які каталізують окислювально-відновні процеси, що відбуваються в живих клітинах організму. Схематично це можна показати так:
Окисленням називають процес відщеплення атомів водню (електронів і протонів) субстратом, а відновленням — процес приєднання їх до акцептора. Звичайно, субстрат може окислюватися і внаслідок приєднання до нього кисню. Однак перший випадок є найбільш загальною формою окислення і відновлення в клітинах організму. Ного можна записати так:
де АН2 — донор водню; В — акцептор водню.
Для хімічних реакцій, в яких беруть участь оксидоредуктази, характерне нагромадження в клітинах енергії у вигляді макроергіч-них сполук.
Оксидоредуктази належать до складних ферментів (протеїдів). Вони виявляють каталітичну активність лише при наявності кофер-
ментів або простетичних груп. Субстратну специфічність ферментів цього класу, як правило, визначає білкова частина ферменту. Наприклад, дегідрування етанолу, гліцерофосфату і молочної кислоти відбувається за участю ферментів, які містять один і той же кофермент, але різні апоферменти. Небілковою частиною оксидоредуктаз є нікотинамідаденіндинуклеотнди (НАД і НАДФ), флавіннуклео-іФМН і ФАД), залізопорфіринові комплекси і катіони металів — Со2^, Mo-., Cu2i, Zna тощо.
Характерною особливістю оксидоредуктаз є ге, що вони становлять цілу систему (ланцюг) окислювально-відновних ферментів, завдяки якій здійснюється перенесення електронів і протонів до кінцевих акцепторів.
За тривіальною номенклатурою окспдоредуктази, залежно, від характеру їх каталітичної дії, поділяють на ряд груп. Так, якщо окспдоредуктази каталізують реакції відщеплення водню (електронів і протонів) від субстрату і перенесення його па інші органічні субстрати, їх називають дегідрогеназами. Якщо акцептором водню (електронів і протонів) є кисень, то такі дегідрогенази називають оксидаза-ми. Відомо ще такі' групи оксидоредуктаз, як оксигенази (коли молекула кисню входить до складу субстрату) і гідроксилази (якщо кисень входить до складу субстрату у вигляді гідроксильної групи).
За систематичною (науковою) номенклатурою назва оксидоредуктаз включає назву субстрату-донора, субстрату-акцептора і слово «оксидоредуктаза». Клас оксидоредуктаз поділяється на 19 підкласів залежно від того, на які субстрати вони діють.
1.1. Оксидоредуктази, які діють на СН—ОН-групу донорів. У даний підклас входять ферменти, які каталізують перетворення СН—ОН-групи у спиртах, цукрах," оксикислотах, оксистероїдах на С=0-груиу. При окисленні первинних спиртів утворюються альдегіди, а при окисленні вторинних груп спиртів — кетони:
Акцепторами водню (електронів і протонів) можуть бути НАД+ або НАДФ- (алкогольдегідрогеназа, або алкоголь: НАД оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.1), цитохроми (лактатдегідрогеназа, або L-лактатз Феррицитохром с оксидоредуктаза, КФ 1.1.2.3), кисень (гексозоокси-Даза, або О-гексоза: кисень 1-оксидоредуктаза, КФ 1.1.3.5) та деякі інші сполуки.
*
1.2. Оксидоредуктази, які діють на альдегідну або кетонну групу |
донорів. Ці оксидоредуктази окислюють альдегіди і кетони до кислот:
Наприклад, гліцеральдегідрофосфат дегідрогеназа (D-гліцеральде- J гід-З-фосфат: НАД4* оксидоредуктаза (фосфорилююча), КФ 1.2.1.12), 1 яка каталізує окислення 3-монофоефогліцеринового альдегіду доя 1,3-дифосфогліцеринової кислоти»
У цей підклас крім кількох нехарактерних ферментів, ідо окислюють альдегіди, входить цілий ряд ферментів, які сприяють нагромадженню енергії у вигляді тіолових ефірів і змішаних ангідридів.
1.3. Оксидоредуктази, які діють на СН2—СН2-групу донорів. Да-
ні ферменти переносять атоми водню від CHj—CIL груп з утворенням
С=С-груп, тобто відбувається дегідрування вуглецевих ланцюгів |
і перетворення 
насичених сполук на ненасичені:
Прикладом цього підкласу ферментів може бути ацил-КоА — де-,J гідрогеназа (ацил-КоА: (акцептор) оксидоредуктаза, КФ 1.3.99.3), яка каталізує процеси окислення жирних кислот.
1.4. Оксидоредуктази, які діють на СН — ІЧН2-групи донорів. Пере
важна більшість цих ферментів каталізує процеси дезамінування амі
нокислот і амінів. Наприклад, дегідрогеназа L-амінокислот (/.-амі
нокислота: НАД1" оксидоредуктаза (дезамінуюча), КФ 1.4.1.5) ката
лізує таку ро^.і?і/ч-
1.5. Оксидоредуктази, які діють на С—NH-rpyny донорів, каталізують окислення заміщених амінів без виділення аміаку.
1.6. Оксидоредуктази, які діють на відновлені НАДабоНАДФ. Для
цих ферментів донором водню є відновлені форми коферментів. Наприклад, фермент цистинредуктаза (НАДФ) (НАДФ: L — цистипоксидо-редуктаза, КФ 1.6.4.1) є донором водню для відновлення цистину:
І
1.7. Оксидоредуктази, які діють на інші азотисті сполуки донорів. До цього класу відносять ферменти, які каталізують окислення азоту, аміаку та деяких органічних нітросполук.
1.8. Оксидоредуктази, які діють на деякі сірковмісні групи донорів. Ферменти цього підкласу окислюють сульфгідрильні групи до дисульфідних: 
Ці ферменти можуть також каталізувати процеси перетворення сульфітів па сульфати.
1.9. Оксидоредуктази, які діють на групи гему донорів. До цього
підкласу належить такий важливий фермент, як цитохром с — оксида-
за (ферроцитохром с: кисень оксидоредуктаза, КФ 1.9.3.1). Вона ві
діграє важливу роль у процесах дихання організмів. За участю ци
тохром с — оксидази відбувається перенесення електронів від цито-
хрому а на кисень:
1.10. Оксидоредуктази, які діють на дифеноли і близькі до них
сполуки у вигляді донорів. Ферменти цього підкласу каталізують
окислення о- і /і-фенол і в до відповідних о- і /г-хінонів. Сюди належить
також фермент аскорбатоксидаза (L-аскорбат: кисень оксидоредукта
за, КФ 1.10.3.3), яка окислює аскорбінову кислоту на дегідроаскорбі-
нову кислоту. Акцептором водню є кисень:
|
О,0
І І І
с—он 1 с=о
12он сн.2о
Аскорбінова кислота Дегідроаскорбінова кислота
1.11. Оксидоредуктази, які діють на пероксид водню у вигляді акцептора. Сюди належать ферменти, в яких оксилювачем є пероксид водню. Основними представниками цього підкласу ферментів є каталаза (пероксид водню: пероксид водню оксидоредуктаза,
7 5-287 193
* 4
КФ 1.11.1.6) і пероксидаза (донор: пероксид водню оксидоредуктаза, КФ 1.11.1.7).
У присутності каталази відбувається реакція розкладання пе-роксиду водню на воду і кисень:
а пероксидаза каталізує процеси окислення органічних сполук: спиртів, альдегідів, гідрохінонів, аскорбінової кислоти та інших сполук за участю* пероксиду водню:
1.12. Оксидоредуктази, які діють на водень як захисники донора. Акцептором водню в цих ферментах є НАД+ або НАДФ+, цито-хроми або залізосіркопротеїд.
1.13. Оксидоредуктази, які діють на окремі донори з включенням у них молекулярного кисню (оксигенази). Ферменти цього підкласу каталізують включення в свої субстрати одного або двох атомів кисню із 0.2. При цьому вони взаємодіють з однією молекулою донора (субстрату). Прикладом таких ферментів може бути ліпоксигена-за (лінолеат: кисень оксидоредуктаза, КФ 1.13.11.12). Цей фермент каталізує окислення ненасичених жирних кислот (головним чином лінолевої і ліноленової) з утворенням гідроперекисних і перекцсних сполук: 
1.14. Оксидоредуктази, які діють на пару донорів, каталізуючи включення молекулярного кисню. Ферменти цього підкласу каталізують більш складні реакції, ніж підкласу 1.14. Вони прискорюють реакції, в яких два різних донори водню взаємодіють з 02.
До наступних підкласів належать оксидоредуктази, які діють на перекисні радикали у вигляді акцептора (1.15), окислюють іони металів (1.16), діють на СН2-групи (1.17), на відновлений ферредоксин у вигляді донора (1.18) і на відновлений флаводоксин у вигляді донора (1.19).
2. Трансферази
До трансфераз належать ферменти, які каталізують перенесення певних хімічних груп від однієї органічної сполуки (донора) до іншої
(акцептора). Вони діють 
за такою схемою:
Характерною властивістю трансфераз є те, що вони мають різні коферменти (простетичні групи). Наприклад, у амінотрансфераз коферментом є піридоксальфосфат, а перенесення одновуглецевих залишків каталізується трансферазами, які містять у вигляді небіл-кової частини тетрагідрофолієву кислоту. Залежно від природи транспортованих груп трансферази поділяють на вісім підкласів.
2.1. Трансферази, які переносять одновуглецеві залишки. Серед ферментів даного підкласу важливе значення мають метилтрансфе-рази, які каталізують реакції переметилювання. їх представником є нікотинамід — метилтрансфераза (5-аденозил-£-метіонін: нікотин-амід 1-метилтрансфераза, КФ 2.1.1.1). Вона каталізує процес перенесення метильної групи від S-аденозилметіоніну (активної форми метіоніну) до аміду нікотинової кислоти:
\н,
У
У тканинах різних органів людини і тварин виявлено також карбоксил- і карбамоїлтрансферази, а також трансферази гідроксиметиль-НиД і формільних груп.
| 7» |
_ 2.2. Трансферази, які переносять альдегідні і кетонні залишки. Т° Даної групи ферментів належать транскетолази (седогеитулозо-7-4*>сфат: гліцеральдегід-3-фосфат глікольальдегід трансфераза,
|
КФ 2.2.1.1). Вона каталізує реакцію перенесення залишку діоксі-ацетону з седогептулозо-7-фосфату на гліцеринальдегід>3-монофосфаті
сн,он
СН2—О—Р4Ю
\он
Фруктозо-6>монофосфат
Ця реакція має важливе значення у вуглеводному обміні, зокрема в пентозному циклі.
2.3. Трансферази, які переносять ацильні залишки. Майже всі ферменти цього підкласу каталізують перенесення ацильних груп за участю коензиму А, наприклад, холін-ацетилтрансфераза (ацетил-КоА: холін-О-ацетилтрансфераза, КФ 2.3.1.6) каталізує процес утворення 
ацетилхоліну:
2.4. Трансферази, які переносять глікозильні залишки. Ферменти цього підкласу каталізують реакції перенесення залишків вуглеводів на різні акцептори, особливо па групи ОН інших вуглеводів, на вільний фосфат або на атом азоту в гетероциклічному кільці. Пред-
ставником цього підкласу ферментів є лактозосинтаза (УДФ-галак-тоза: D-глюкоза 4-{3-галактозилтрансфераза, КФ 2.4.1.22):
|
Лактоза
2.5. Трансферази, які переносять алкільні (відрізняються від
метильних) та арильні групи. Дана група ферментів досить гетеро
генна. Значна частина цих ферментів бере участь у синтетичних про
цесах, зокрема в біосинтезі стероїдів, каротиноїдів, убіхінону, тіамі
ну, рибофлавіну та інших сполук. До цього підкласу належить
такий важливий фермент, як метіонін-аденозилтрансфераза (АТФ:
L-метіонін S-аденозилтрансфераза, КФ 2.5.1.6), який перетворює
метіонін на сполуку активних метильних груп:
АТФ -f- L-Метіонін -f- НгО->-5-Аденозилметіонін + Ортофосфат + Піросфат.
2.6. Трансферази, які переносять азотисті групи. Вони станов
лять велику групу ферментів, які беруть участь в обміні амінокислот.
Серед них важливе значення мають амінотрансферази, що каталізу
ють реакції перенесення аміногруп від амінокислот до кетокислот,
наприклад аланін амінотрансфераза (L-аланін: 2-оксоглутарат амі-
нотрансфераза, КФ 2.6.1.2). Фермент здійснює зворотне перене
сення аміногрупи між L-аланіном і а-кетоглутаровою кислотою;
2.7. Трансферази, які переносять фосфатні групи. До фосфо-трансфераз належить гексокіназа (АТФ: О-гексоза 6-фосфотрансфера-за, КФ 2.7.1), яка переносить залишки фосфорної кислоти від АТФ до гексози: 
2.8. Трансферази, які переносять сірковмісні групи. Представником цього підкласу ферментів є малонат — КоА-трансфераза (аце-тил-КоА: малонат КоА-трансфераза, КФ 2.8.3.3). Вона переносить коензим А від ацетил-КоА до малонової кислоти:
Гідролази
Ці ферменти широко розповсюджені в природі. Вони беруть участь в обміні білків, жирів, вуглеводів та при синтезі інших сполук. Гідролази каталізують реакції розщеплення органічних сполук за участю води. Схематично їх дію можна показати так: R — X + НОН г» Я — ОН -f HX.
Залежно від зв'язків, які вони розщеплюють, клас гідролаз поділяють на одинадцять підкласів.
3.1. Гідролази, які діють на складноефірні зв'язки. Цей підклас ферментів за тривіальною номенклатурою називають естеразами. До них належать ферменти, які каталізують гідроліз ефірів карбонових кислот, тіолових ефірів, фосфоефірів і сульфоефірів.
В організмах людини і тварин із цього підкласу ферментів є ліпази і фосфатази. Так, наприклад, триацилгліцерол-ліпаза (триацилглі-церол — ацилгідролаза, КФ 3.1.1.3) каталізує розщеплення нейтральних жирів за такою схемою:
; д.П!£ Д,ЄЮ Ф°СФаТа3 МОНОфосфорнІ ефіри рОЗЩЄПЛЮЮТЬСЯ НЭ СПИрТИ
і фосфорну кислоту: г г
|
,0Н
Гідролази тіолових еферів розщеплюють складні ефіри, які утворюються за рахунок груп SH і карбоксильних груп карбонових кислот. Наприклад, ацетил-КоА — гідролаза (ацетил-КоА — деацила-за, КФ 3.1.2.1) 
гідролізує ацетил-КоА на оцтову кислоту і коензим Аг
3.2. Гідролази, які діють на глікозильні сполуки. До цього під
класу належать ферменти, які каталізують гідролітичне розщеплення
ди-, оліго- і полісахаридів та інших сполук, що мають глікозидні зв'яз
ки. Сюди належать також такі ферменти, як а-і р-амілази, цел юл аз а,
інулаза, декстриназа, нейрамінідаза, сахараза, а- і р-глюкозидази
та ін. Наприклад, |5-фруктофуранозидаза (P-D-фруктофуранозид —
фруктогідролаза, КФ 3.2.1.26) гідролізує дисахарид — сахарозу до
глюкози і фруктози:
3.3. Гідролази, які діють на прості ефірні зв'язки. Представником
ферментів цього підкласу є аденозилгомоцистеїназа (5-аденозил-І,-
гомоцистеїн гідролаза, КФ 3.3.1.1). Вона каталізує таку реакцію:
5-Аденозил-І-гомоцистеїн -f- Н20 -*■ Аденозин -f- Гомоцистеїн.
3.4. Гідролази, які діють на пептидні зв'язки (пептид-гідролази).
Це протеолітичні ферменти, що каталізують гідролітичне розщеплення пептидиих зв'язків у молекулах білків і поліпептидах. Вони діють за такою схемою:
Ферменти цього підкласу мають певну специфічність, хоча всі вони каталізують розрив пептидного зв'язку, проте ні один із них не може повністю розщепити той чи інший поліпептид. Дія пептид-гідролаз значною мірою залежить від природи хімічних груп, які розміщені поблизу пептидного зв'язку.
До даного підкласу належать такі протеолітичні ферменти, як пепсин, трипсин, хімотрипсин, карбоксипептидази, амінопептидази, Дипептидази та ін. Вони відіграють важливу роль в обміні білків та пептидів.
3.5. Гідролази, які діють на С— N-зв'язки, відмінні від пептид-них зв'язків. Ферменти цього підкласу мають важливе значення в ут-воренні кінцевих продуктів азотистого обміну. Наприклад, фермент Уреаза (карбамід — амідогідролаза, КФ 3.5.1.5) розщеплює сечовину:
3.6. Гідролази, 
які діють на ангідриди кислот. Дана група ферментів каталізує розщеплення ангідридів фосфорної кислоти. На-
приклад, АТФ-пірофосфатаза (АТФ-пірофосфогідролаза, КФ 3.6.1.8) Каталізує гідроліз АТФ з виділенням пірофосфату:
3.7. Гідролази, які діють на С—С-зв'язки. Вони гідролізують зв'язки в основному у кетосполуках. Сюди належить такий фермент, як оксалоацетаза (оксалоацетат — ацетилгідролаза, КФ 3.7.1.1). Вона розщеплює оксалоацетат:
Оксалоацетат + Н20 -*- Оксалат -\- Ацетат.
До інших підкласів гідролаз належать ферменти, що діють на галоїдні зв'язки (3.8), Р—N-зв'язки (3.9), S—N-зв'язки (3.10) і С—Р-зв'язки, які також мають важливе значення в обміні багатьох сполук в організмі.
4. Ліази
Ці ферменти кататізують реакції негідролітичного відщеплення певних груп від субстрату з утворенням подвійних зв'язків. Вони можуть каталізувати і реакції приєднання цих груп по місцю подвійних зв'язків. Під час реакцій ліази діють на такі зв'язки: С—С, С—О, С—N, С—S і ін.
4.1. Вуглець — вуглець ліази. Ці ферменти каталізують розрив зв'язків між атомами вуглецю. Підпідкласамн підкласу ліаз є кар-бокси-ліази (декарбоксилази), альдегід-ліази і ліази оксикислот. Під дією декарбоксилаз відбувається декарбоксилювання сс-кетокие-лот і амінокислот. Так, піруватдекарбоксилаза (карбокси-ліаза 2-оксокислот, КФ 4.1.1.1) каталізує декарбоксилювання піровиноградної кислоти:
Глутаматдекарбоксилаза (L-глутамат 1-карбоксиліаза) здійснює декарбоксилювання глутамінової кислоти:
представником 
другої групи ферментів — альдегід-ліаз є фрук-тозобісфосфат-альдолаза (D-фруктозо-І,6-бісфосфат D-гліцеральде-гід-3-фосфат-ліаза, КФ 4.1.2.13), яка каталізує розщеплення 1,6-
фруктозодифосфату на дві молекули фосфотріозі
|
НО-С-Н ~їЧн
H_foH -H0-f-H /0Н+ Г° /О"
„_<і_он hH СН»-°-Р48н сн--°-Р\8н
СНі-о_р^он
Фруктозо-1,6-дифосфат Гліцеринальдегід-3-мо- Діоксіацетонмоно-
пофосфат фосфат
4.2. Вуглець — кисень ліази. За тривіальною номенклатурою
цей підклас ферментів називають дегідратазами (гідратазами). Вони
каталізують реакції гідратації та дегідратації органічних сполук.
Наприклад, фумарат-гідратаза (L-малат — гідро-ліаза, КФ 4.2.1.2)
каталізує не тільки реакцію дегідратації яблучної кислоти з утворен
ням фумарової кислоти, а й зворотну реакцію, тобто гідратацію фу
марової кислоти з утворенням яблучної:
4.3. Вуглець — азот ліази. Ці ферменти каталізують відщеплен
ня від певних субстратів аміаку або амідинових груп. Прикладом є
аргініносукцинат-ліаза (L-аргініносукцинатаргінін-ліаза, КФ 4.3.2.1),
яка відщеплює аміак від аспарагінової кислоти:
^4.4. Вуглець — сірка ліази. Дані ферменти каталізують реакції відщеплення сірководню або його похідних від субстрату. Наприклад, фермент цистатіонін-ф-ліаза (L-цистатіонін цистеїн-ліаза, КФ 4.4.1.1) відщеплює сірководень від цистеїну:
|
СН2—СН—СООН
| | -f НаО -> СН,-СО-СООН + H,S + NH,.
SH NH2
L-Цистеїн Піровиноградна кислота
До підкласів ліаз належать також вуглець — галоїд-ліазн (4.5) і фосфор — кисень-ліази (5.6). Із інших ліаз (4.99) відомий такий фермент, як феррохелатаза (4.99.1.1), що каталізує включення заліза в молекулу гему.
5. Ізомерази
Ферменти класу ізомераз каталізують внутрішньомолекулярне перетворення органічних сполук в їх ізомери. Відомо шість підкласів ізомераз.
5.1. Рацемази і епімерази. Ці ферменти каталізують реакції інверсії асиметричних груп у молекулах різних речовин. Ферменти, які зумовлюють реакцію ізомеризації в органічних сполуках з одним асиметричним атомом, називають рацемазами. Наприклад, аланінрацема-за (аланін рацемаза, КФ 5.1.1.1) розповсюджена в клітинах бактерій і каталізує реакцію перетворення L-форми аланіну на D-форму:
СООН СООН
|
Багато ферментів цього підкласу каталізує процеси ізомеризації
в сполуках, які містять два і більше асиметричних атоми вуглецю;
їх називають епімеразами. Так, фермент рибулозофосфат — 3-епіме-
раза (І)-рибулозо-5-фосфат 3-епімераза, КФ 5.1.3.1) каталізує пере
творення рибулозо-5-монофосфату на ксилулозо-5-монофосфат:
СН2ОН СН,ОН
с=о с=о
Н—С—ОН 5± ОН—С—Н
н-с—он н—с-он
Рибулозо-5-моно- Ксилулозо-б-моно-
фосфат фосфат
5.2. Цис-транс- ізомерази. До цього підкласу належать ферменти, які змінюють геометричну конфігурацію відповідних груп (радикалів) відносно подвійного зв'язку. Наприклад, малеїнат ізо.мераза (малеї-нат — цис-транс-ізомераза, КФ 5.2.1.1) каталізує таку реакцію:
|
Н—С—СООН HOOC—С—Н
II 5* II
Н—С—СООН Н-С—СООН
Малеїнова кислота Фумарова кислота
(цис-ізомер) (транс- ізомер)
5.3. Внутрішньомолекулярні оксидоредуктази. Цей підклас ферментів прискорює реакції взаємоперетворення альдоз і кетоз. Наприклад, тріозофосфат-ізомераза (D-гліцеральдегід-З-фосфат кетол-ізо-мераза, КФ 5.3.1.1) каталізує реакцію перетворення гліцеринальде-гід-3-монофосфату на діоксіацетонмонофосфат і навпаки:
|
Ічн І
снон лті^с=о
.ОН і • /ОН
ги о рі=0 ги, о Р=0
сн* и н\он Ші и \он
Гліцеринальдегід-3- Діоксіацетонмоно-
монофосфат фосфат
|
5.4. Внутрішньомолекулярні трансферази (мутази). Вони каталізують перенесення фосфатних, ацильних або інших груп атомів у молекулі з одного положення в інше. Прикладом цього підкласу ферментів може бути фосфогліцерат-фосфомутаза (D-фосфогліцерат 2,3-фосфомутаза, КФ 5.4.2.1), яка прискорює реакцію перетворення 3-монофосфогліцеринової кислоти на 2-монофосфогліцеринову кислоту і навпаки:
соон соон
І І /ОН
СНОН СН— 0-Р==0
З- Монофосфогл і це- 2- Монофосфогліце-
ринова кислота ринова кислота
До ферментів класу ліаз належать такі підкласи, як внутрішньомолекулярні ліази (5.5) та інші ізомерази (5.99).
6. Лігази (синтетази)
До цього класу належать ферменти, які каталізують синтез складних органічних сполук з більш простих за рахунок енергії розщеплення АТФ та інших трифосфатнуклеотидів. Залежно від характеру дії лігази поділяють на такі підкласи.
6.1. Лігази, які утворюють С—О-зв'язки. Цей підклас ферментів об'єднує групу лігаз, що каталізують реакції приєднання амінокислот до відповідних тРНК, внаслідок чого утворюються сполуки, які Називають аміноацил-тРНК. Наприклад, фермент аланін-тРНК-синтетаза (L-аланін: тРНКала л і газа, КФ 6.1.1.7) каталізує таку Реакцію:
6.2. Лігази, які утворюють С—S-зв'язки. До цього підкласу
належать ферменти, що каталізують приєднання різних ацилів до
коензиму А. Наприклад, ацетил-КоА — синтетаза (ацетат: КоА лі-
газа (АМФ), КФ 6.2.1.1) прискорює реакцію приєднання ацетилу
до КоА:
6.3. Лігази, які утворюють С—N-зв'язки. Найважливішими фер
ментами цього підкласу є пептидсинтетази, які прискорюють ре
акції утворення пептидних зв'язків До цього підкласу ферментів на
лежить пантотенатсинтетаза (L-паитоат: р-аланіи лігаза (АМФ),
КФ 6.3.2.1). Вона каталізує синтез пантотенової кислоти із а, 7-
діокси-р, р-диметилмасляної кислоти (пантотеату) і р-аланіну:
6.4. Лігази, які утворюють С—С-зв'язки. Характерними пред
ставниками цього підкласу ферментів є карбоксилази, які каталізу
ють реакції карбоксилюванпя. Наприклад, піруваткарбоксилаза
(піруват: двооксид вуглецю ліаза (АДФ), КФ 6.4.1.1) прискорює кар-
боксилювання 
піоовиногоалної кислоти:
