Ферменты – специфические белки, присутствующие во всех клетках и играющие роль биологических катализаторов. Для биохимических реакций в живых клетках необходимы определенные условия (температура, давление, рН). Но даже при их наличии скорость реакций все равно остается очень медленной, если в ней не участвуют ферменты. Ферменты ускоряют ход реакции без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации, т.е. в их присутствии требуется значительно меньше энергии для придания реакционной способности молекулам. С участием ферментов совершаются прямо или косвенно все процессы в живом организме. Поэтому нарушение синтеза ферментов или недостаточная их активность нередко ведут к возникновению тяжелых болезней (сахарный диабет, фенилкетонурия, галактоземия и др.).
Ферменты обычно состоят из нескольких полипептидных цепей и имеют четвертичную структуру. В состав, кроме белковой части – апофермента – может входить и небелковая часть – кофактор (неорганическое вещество; Zn2+, Mg2+) или кофермент (низкомолекулярное органическое вещество; витамины, убихинон – Q10). Витамины являются предшественниками или составными частями многих коферментов: пантотеновая кислота – составная часть кофермента А, никотиновая кислота – предшественник НАД и НАДФ и т.д.
Теория активного центра.
Для ферментов характерна высокая степень специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует только на один тип связи), что обеспечивает тонкую регуляцию всех жизненно важных процессов (фотосинтез, дыхание, пищеварение и др.), протекающих в клетке и организме. Так, фермент уреаза катализирует расщепление только мочевины, не оказывая каталитического воздействия на структурно-родственные соединения. Такая специфичность обусловлена наличием одного или нескольких активных центров.
Активный центр фермента – участок, в котором происходит тесный контакт между молекулами фермента и субстрата - вещества, на которое он действует. Активным центром может быть:
- функциональная группа (ОН-группа серина);
- отдельная аминокислота;
- сочетание 3-12 аминокислотных остатков, расположенных в определенном порядке.
Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты ы силу идеального соответствия их пространственных структур (как ключ и замок). Вокруг крупной молекулы фермента возникает сильное электрическое поле, которое ориентирует молекулы субстрата определенным образом и деформирует их. В результате химические связи ослабляются, и катализируемая реакция происходит с меньшей начальной затратой энергии, а, следовательно, с большей скоростью (одна молекула каталазы за 1 минуту может расщепить более 5 млн. молекул пероксида водорода, который возникает при окислении в организме различных соединений). На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр может принимать новые молекулы.
Некоторые ферменты, кроме активного центра имеют один или несколько регуляторных центров, с которыми могут связываться модуляторы – молекулы, регулирующие активность фермента. Молекулы веществ, снижающие или блокирующие активность фермента, называют ингибиторами. Скорость ферментативных реакций зависит от ряда факторов: природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, реакции среды, наличия ингибиторов и т.д. Влияние температуры на скорость ферментативных реакций можно проиллюстрировать следующим примером: при температурах, близких к нулю скорость биохимических реакций замедляется до минимума (при трансплантации для сохранения донорских органов; быстрое замораживание предохраняет пищевые продукты от разложения, предотвращая рост и размножение микроорганизмов, инактивируя их пищеварительные ферменты).
