Из всех органических веществ ведущая роль принадлежит белкам. На долю белков в клетке приходится 10-12% от общей массы. Белки – это нерегулярные гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Аминокислоты – относительно низкомолекулярные амфотерные соединения, в состав которых кроме углерода, кислорода и водорода входит азот. Амфотерность аминокислот проявляется в способности карбоксильной группы (-СООН) отдавать Н+, функционируя как кислота, а аминной группы – (-NH2) – принимать протон, проявляя свойства оснований, благодаря чему в клетке играют роль буферных систем.
Большинство аминокислот – нейтральные: содержат одну амино- и одну карбоксильную группу. Основные аминокислоты содержат более одной аминогруппы, а кислые – более одной карбоксильной группы.
В живых организмах встречается около 200 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков – это белокобразующие (основные, протеиногенные) аминокислоты (табл. 2), которые в зависимости от свойств радикала делят на три группы:
1) неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);
2) полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);
3) полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин – положительно заряженные; аспарагиновая и глутаминовая кислоты – отрицательно).
Таблица 2.
ДВАДЦАТЬ АМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ БЕЛКА.
| Сокращенное название | Аминокислота | Сокращенное название | Аминокислота |
| Ала | Аланин | Лей | Лейцин |
| Арг | Аргинин | Лиз | Лизин |
| Асн | Аспарагин | Мет | Метионин |
| Асп | Аспарагиновая кислота | Про | Пролин |
| Вал | Валин | Сер | Серин |
| Гис | Гистидин | Тир | Тирозин |
| Гли | Глицин | Тре | Треонин |
| Глн | Глутамин | Три | Триптофан |
| Глу | Глутаминовая кислота | Фен | Фенилаланин |
| Иле | Изолейцин | Цис | Цистеин |
Боковые цепи аминокислот (радикалы) бывают гидрофобными или гидрофильными и придают белкам соответствующие свойства. Эти свойства радикалов играют определяющую роль в формировании пространственной структуры (конформации) белка.
Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты посредством пептидной связи (СО-NH), образуя дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды (до 10 аминокислот). Если таким образом соединяются 11 - 50 аминокислот, то образуется полипептид. Пептиды и олигопептиды играют в организме важную роль:
- олигопептиды: гормоны (окситоцин, вазопрессин), антибиотики (грамицидин S); некоторые очень токсичные ядовитые вещества (аманитин грибов);
- полипептиды: брадикинин (пептид боли); некоторые опиаты («естественные наркотики» человека) выполняющие функцию обезболивания (принятие наркотиков нарушает опиатную систему организма, поэтому наркома испытывает сильную боль – «ломку», которая в норме снимается опиатами); гомоны (инсулин, АКТГ и др.); антибиотики (грамицидин А), токсины (дифтерийный токсин).
Белки образованы значительно большим количеством мономеров – от 51 до нескольких тысяч с относительной молекулярной массой свыше 6000. Молекулы различных белков отличаются друг от друга молекулярной массой, числом, составом и последовательностью расположения аминокислот в полипептидной цепи. Именно это объясняет огромное разнообразие белков; их количество у всех видов живых организмов составляет 1010 – 1012.
Соединяясь друг с другом пептидной связью, аминокислоты образуют цепочку, которая называется первичной структурой белка. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией (последовательностью нуклеотидов ДНК). От первичной структуры зависят окончательная конформация и биологические свойства белка. Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке, или изменение расположения аминокислотных остатков обычно приводит к изменению структуры белка и к снижению, или утрате его биологической активности.
Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация, альфа-спираль) или между двумя полипептидными цепями (складчатые, бета-слои). Степень спирализации от 11 до 100%. На этом уровне биологически активными являются белки тканей с низким уровнем обменных процессов: кератин – структурный белок волос, шерсти, когтей, перьев и рогов, рогового слоя кожи позвоночных, фибрин крови, гиалин (спиральная структура); фиброин шелка (складчатая структура). Фибриллярные белки могут образовываться в результате скручивания нескольких спиралей вместе (3 у коллагена, 7 у кератина) или связывания боковыми цепями складчатых структур.
Третичная структура глобулярная) – характерна для большинства белков – трехмерное образование шаровидной формы, в которое складываются спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи. Третичная структура стабилизируется ионными и водородными связями, ковалентными дисульфидными связями между атомами S, гидрофобными взаимодействиями (гидрофобные боковые участки скрыты внутри глобулы, а гидрофильные выставлены наружу).
Четвертичная структура – результат объединения за счет гидрофобных взаимодействий, при помощи водородных и ионных связей нескольких полипептидных цепей. Молекула глобулярного белка гемоглобина состоит из четырех (2 альфа - и 2 бета -) отдельных полипептидных субъединиц (протомеров) и небелковой части (простетической группы) – гема. Только благодаря такому строению гемоглобин может выполнять свою транспортную функцию.
По химическому составу белки разделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны, глутелины, проламины). Сложные в своем составе помимо аминокислот (белковая часть) содержат небелковую часть - нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), углеводы (гликопротеиды), липиды (липопротеиды) металлы (металлопротеиды), фосфор (фосфопротеиды).
Белки обладают свойством обратимо изменять свою структуру в ответ на действие физических (высокая температура, облучение, высокое давление и т.д.) и химических (спирт, ацетон, кислоты, щелочи и др.) факторов, которое лежит в основе раздражимости, и происходит путем денатурации и ренатурации:
- денатурация – процесс нарушения естественной (нативной) структуры белка; может быть обратимым, при условии сохранения первичной структуры.
- ренатурация – процесс самопроизвольного восстановления структуры белка при возвращении нормальных условий среды.
Функции белков:
1) структурная:
а) входят в состав биологических мембран, образуют цитоскелет клеток;
б) главный компонент опорных структур организма (коллаген кожи, хрящей, сухожилий; эластин кожи; кератин волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев);
в) паутинные нити пауков;
2) ферментативная (каталитическая): более 2000 ферментов катализируют все биохимические реакции в клетке(супероксиддисмутаза нейтрализует свободные радикалы, амилаза расщепляет крахмал до глюкозы, цитохромы участвуют в фотосинтезе);
3) транспортная: связывают и переносят специфические молекулы, ионы (гемоглобин переносит кислород; альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины ионы металлов и гормоны; мембранные мелки принимают участие в транспорте веществ в клетку и из не);
4) защитная: защищают организм от вторжения других организмов и от повреждений (антитела блокируют чужеродные антигены, фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотерь);
5) сократительная: обеспечивают движение (актин и миозин мышечного волокна, тубулин ресничек и жгутиков);
6) регуляторная: участвуют в регуляции обменных процессов в клетке и в организме (инсулин регулирует углеводный обмен, гистоны – генную активность и др.);
7) рецепторная: мембранные белки (интегральные) под действием факторов среды способны изменять свою конформацию и передавать, таким образом, информацию в клетку (фитохром, регулирующий фотопериодическую реакцию у растений; родопсин в сетчатке глаза);
8) энергетическая: при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.
