Биологическая роль изоферментов

Изоферметы обеспечивают протекание химических реакций в соответствии с условиями в разных органах.

1) ЛДГ₁ – обладает высоким сродством к кислороду поэтому он активен в тканях органов с высокой скоростью окислительных реакций (эритроциты, миокард). ЛДГ₅ – активен в присутствии высокой концентрации лактата (наиболее активен в печени)

2) Поскольку изоферменты органоспецифичны – это используется для диагностики заболеваний различных уровней.

3) Изоферменты имеют способность изменять свою активность с возрастом.

У плода при недостатке кислорода преобладает ЛДГ₃, а с увеличением возраста, увеличением кислорода возрастает доля ЛДГ₂.

Если фермент является сложным белком то он состоит из белковой и небелковой части. Белковая часть является высокомолекулярной, термолябильной частью фермента и называется апоферментом. Он имеет своеобразную структуру и определяет специфичность белковых ферментов. Небелковая часть фермента – ко-фактор (ко-фермент). Ко-фактором чаще всего являются ионы металлов которые могут прочно связыватся с апо-ферментом например: Zn-карбоангидраза, Сu-цитохромоксидаза. Ко-ферменты чаще всего являются органическими веществами мене прочно связываемые с апоферментом. Ко-ферментами являетются нуклеатиды, НАД, ФАД.

Ко-фермент – низкомолекулярная, термостабильная часть фермента его роль заключается в том, что он определяет пространственную укладку (конфирмацию) апофермента, и определяет его активность. Ко-факторы могут переносить электроны, функциональные группы, участвуют в образовании дополнительных связей между ферментом и субстратом.

В функцианальном отношении в ферменте принято выделять два важных участка:

1. Активный центр

2. Аллостерический участок

Активнй центр – это участок в молекуле фермента, который взаимодействует с субстратом и участвует в каталитичском процессе. АЦ фермента образован радикалом аминокислт удаленных друг от друга в первичной структуре. АЦ имеет трехмерную укладку, чаще всего выявляются

- ОН группы серина

- SH – цистеина

- NH₂ лизина (NH₃)

- γ-СООН глютаминовой кислоты

В АЦ различают 2 зоны – связывания с субстратом и каталитическая.

Зона связывания обычно имеет жесткую структуру к которой комплиментрно присоединяется субстраты реакций. Пример: трипсин расщепляет белки в участках богатых аминокислотой лизином.

Каталитическая зона - это участок активного центра непосредственно воздействующий на субстрат и осуществляющий каталитическую функцию. Это зона более подвижна, допускает изменение функциональных групп.

В ряде ферментов чаще олигомерных, кроме активного центра есть аллостерический участок – участок молекулы фермента удаленный от активного центра взаимодействующий с субстратом и дополнительными веществами (регуляторами, эффекторами). В аллостеричесих ферментах в одной субъединице находится АЦ а в другой АУ. Аллостерические ферменты могут изменять свою активность следующим образом: эффектор (активатор, ингибитор) действует на аллостерическую субъединицу и изменяет ее структуру. Изменение конформации аллостерической субъединицы по принципу кооперативных изменений меняет структуру каталитической единицы.