Главное в белке - последовательность аминокислот

Лекция 1

Аминокислоты. Белки

http://biokhimija.ru/aminoikislota/peptidnaja-svjaz.html

Аминокислоты

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

По строению бокового радикала:

· алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),

· ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),

· серусодержащие (цистеин, метионин),

· содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),

· содержащие дополнительную СООН-группу  (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),

· дополнительную NH₂-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

Строение протеиногенных аминокислот

Аминокислоты обладают изомерией

 

Изомерия аминокислот в зависимости от положения аминогруппы

α- и β- формы аланина

Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.

 

Изомерия по абсолютной конфигурации

Две конформации тетраэдра

В белке любого организма содержится только один стереоизомер, для млекопитающих это L-аминокислоты.

L- и D-формы аланина

 

Деление изомеров по оптической активности

Право- и левовращающие формы аланина

Для аминокислот характерна амфотерность

§ ИЭТ большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3 (пролин),

§ ИЭТ кислых аминокислот - для глутамата 3,2, для аспартата 2,8,

§ ИЭТ основных аминокислот - для гистидина 7,6, для аргинина 10,8, для лизина 9,7.

Заряд аминокислот зависит от величины рН среды и от строения их радикала.

Если рН ниже ИЭТ – заряд аминокислоты становится положительным, если рН выше – отрицательным.

Изменение заряда аминокислот при смещении рН раствора
в кислую или щелочную сторону.

Аминокислоты соединяются пептидной связью

Свойства пептидной связи:

Копланарность

Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.

Транс-положение заместителей

Радикалы аминокислот по отношению к оси C-N связи находятся по "разные" стороны, в транс-положении.

Две равнозначные формы

.

Способность к образованию водородных связей.

Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.

Белки

Функции белков

Структурная функция

- формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин, протеогликаны;

- участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности);

- участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная функция

- все ферменты являются белками;

- (искл. рибозимы - рибонуклеиновые кислоты, обладающие каталитической активностью).

Гормональная функция

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма. Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон.

Рецепторная функция

- избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция

- только белки осуществляют перенос веществ в крови: липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа).

- транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

- транспорт веществ через мембраны осуществляют белки - Na⁺, К⁺-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия),

Са²⁺-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

Резервная функция

- депонированного белка - производство и накопление в яйце яичного альбумина;

- у животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная функция

- иммуноглобулины крови -  предупреждение инфекционного процесса;

 - факторы системы комплемента, пропердин (Пропердин, или фактор P, — глобулярный белок, обнаруженный в сыворотке крови высших животных. Представляет собой несколько растворённых в кровотоке проферментов, относящихся к системе комплемента, которая обеспечивает врождённый иммунитет);

- при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови - например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин;

- протеогликаны - механическая защита и поддержка клеток,

К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови.

- белковая буферная система участвует в регуляции кислотно-щелочного состояния.

Как формируется молекула белка?

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид;

если от 10 до 40 аминокислот – полипептид,

если более 40 аминокислот – белок.

Схематичное представление последовательности
укладки белков в четвертичную структуру

Главное в белке - последовательность аминокислот

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
(пептидные связи выделены желтым фоном, аминокислоты - рамкой)