Современная теория мышечного сокращения и расслабления.

Теория мышечного сокращения:

А. Электрохимическое преобразование:

1. Генерация ПД.

2. Распространение ПД по Т-системе.(по поперечной системе трубочек, которая служит связующим звеном между поверхностной мембраной и сократитель­ным аппаратом мышечного волокна.)

3. Электрическая стимуляция зоны контакта Т-системы и саркоплазматического ретикулума, активация ферментов, образование инозитолтрифосфата, повышение внутриклеточной концентрации ионов Са2+.

Б. Хемомеханическое преобразование:

4. Взаимодействие ионов Са2+ с тропонином, освобождение активных центров на актиновых филаментах.

5. Взаимодействие миозиновой головки с актином, вращение головки и развитие эластической тяги.

6. Скольжение нитей актина и миозина относительно друг друга, уменьшение размера саркомера, развитие напряжения или укорочение мышечного волокна.

Мышечное расслабление: Для расслабления в первую очередь необходимо понижение концентрации ионов Са2+. Экспериментально было доказа­но, что саркоплазматическая сеть имеет специальный механизм — кальциевый насос, который активно возвращает кальций в цистерны. Активация кальциевого насоса осуществляется неорганическим фосфатом, который образуется при гидролизе АТФ, а энергообеспечение работы кальциевого насоса также за счет энергии, образующейся при гидролизе АТФ. Таким образом, АТФ является вторым важнейшим фактором, абсолютно необходимым для процесса расслабления. Некоторое время после смерти мышцы остаются мягкими вследствие пре­кращения тонического влияния мотонейронов. Затем концентрация АТФ снижается ниже критического уровня и возмож­ность разъединения головки миозина с актиновым филаментом исчезает. Возникает явление трупного окоченения с выраженной ригидностью скелетных мышц.

Сокращение — это изменение механического состояния миофибриллярного аппарата мышечных волокон под влиянием нервных импульсов.

В 1939 г В.А. Энгельгардтом и М.Н. Любимовой было установлено, что миозин обладает свойствами фермента аденозинтрифосфатазы, расщепляющей АТФ. Вскоре было установлено, что при взаимодействии актина с миозином образуется комплекс — актомиозин, ферментативная активность которого почти в 10 раз выше активности миозина (А.С. Уент-Дьорди, 1940). В этот период и начинается разработка современной теории мышечного сокращения, которая получила название теории скользящих нитей. Согласно этой теории «скольжения» в основе сокращения лежит взаимодействие между актиновыми и миозиновыми нитями миофибрилл вследствие образования поперечных мостиков между ними.

Во время скольжения сами актиновые и миозиновые нити не укорачиваются, но длина саркомера изменяется. В расслабленной, а тем более растянутой мышце активные нити располагаются дальше от центра саркомера, и длина саркомера больше. При изотоническом сокращении мышцы актиновые нити скользят по направлению к центру саркомера вдоль миозиновых нитей. Нити актина прикреплены к Z-мембране, тянут ее за собой, и саркомер укорачивается. Суммарное укорочение всех саркомеров вызывает укорочение миофибрилл, и мышца сокращается.

В настоящее время принята следующая модель скольжения нитей актина.

Импульс возбуждения по двигательному нейрону достигает нервно-мышечного синапса — концевой пластинки, где освобождается ацетилхолин, который взаимодействует с постсинаптической мембраной, и в мышечном волокне возникает потенциал действия, т.е. наступает возбуждение мышечного волокна.

При связывании ионов Са2+ с тропонином (сферические молекулы которого «сидят» на цепях актина) последний деформируется, толкая тропомиозин в желобки между двумя цепями актина. При этом становится возможным взаимодействие актина с головками миозина и возникает сила сокращения. Головки миозина совершают «гребковые» движения и продвигают актиновую нить по направлению к центру саркомера.

Головок у миозиновых нитей множество, они тянут актиновую нить с объединенной, суммарной силой. При одинаковом гребковом движении головок саркомер укорачивается примерно на 1 % его длины (а при изотоническом сокращении саркомер мышцы может укорачиваться на 50 % длины за десятые доли секунды), следовательно, поперечные мостики должны совершать примерно 50 «гребковых» движений за тот же промежуток времени.

Совокупное укорочение последовательно расположенных саркомеров миофибрилл приводит к заметному сокращению мышцы. Одновременно происходит гидролиз АТФ. После окончания пика потенциала действия активируется кальциевый насос (кальций - зависимая АТФаза) мембраны саркоплазматического ретикулума. За счет энергии, выделяющейся при расщеплении АТФ, кальциевый насос перекачивает ионы Са2+ обратно в цистерны саркоплазматического ретикулума, где Са2+ связывается белком кальсеквестрином.

Концентрация ионов Са2+ в цитоплазме мышц снижается до 10-8 м, а в саркоплазматическом ретикулуме повышается до 10-3 м.

Снижение уровня Са2+ в саркоплазме подавляет АТФ-азную активность актомиозина; при этом поперечные мостики миозина отсоединяются от актина. Происходит расслабление, удлинение мышц в результате пассивного движения (без затрат энергии).

Таким образом, сокращение и расслабление мышцы представляет собой серию процессов, развертывающихся в следующей последовательности: нервный импульс --> выделение ацетилхолина пресинаптической мембраной нервно-мышечного синапса --> взаимодействие ацетилхолина с постсинаптической мембраной синапса --> возникновение потенциала действия --> электромеханическое сопряжение (проведение возбуждения по Т-канальцам, высвобождение Са2+ и воздействие его на систему тропонин-тропомиозин-актин) --> образование поперечных мостиков и «скольжение» актиновых нитей вдоль миозиновых --> снижение концентрации ионов Са2+ вследствие работы кальциевого насоса -->пространственное изменение белков сократительной системы --> расслабление миофибрилл.

После смерти мышцы остаются напряженными, наступает так называемое трупное окоченение, так как поперечные связи между филаментами актина и миозина не могут разорваться из-за отсутствия энергии АТФ и невозможности работы кальциевого насоса.