Клинико‑диагностическое значение

Гипоферментемия характерна, как правило, для тяжелых заболеваний печени, отражает вовлечение в процесс паренхимы и снижение синтетической способности гепатоцитов, является прогностическим признаком, так как коррелирует с тяжестью и распространенностью поражения: наблюдается при злокачественных новообразованиях, острых и хронических гепатитах, циррозе, застойной печени при сердечной недостаточности.

Глутамилтранспептидаза(γ‑ГТП)

содержится в основном в мембране клеток, обладающих высокой секреторной или адсорбционной способностью: эпителиальных клетках, выстилающих желчные пути, печеночных канальцах, проксимальных канальцах нефрона, панкреатической экзокринной ткани и выводных протоках, ворсинчатых клетках тонкой кишки.

В порядке снижения удельной активности ГГТ ткани располагаются в следующей последовательности: почки, печень, поджелудочная железа, щеточная кайма клеток тонкой кишки. В скелетных мышцах, сердце, легких активность γ‑ГТП почти равна нулю.

γ‑ГТП занимает важное место в метаболизме аминокислот. Комплекс биохимических реакций реабсорбции аминокислот из первичной мочи, профильтрованной через фильтрационный барьер почечных телец, назван глутамиловым циклом. Этот процесс начинается с действия γ‑ГТП, которая расположена на наружной поверхности клеточной мембраны и связывает аминокислоту первичной мочи с клеткой эпителия канальцев при участии естественного субстрата глутатиона, образуя тройной комплекс: аминокислота-ГТП -глутатион. Отмечено ингибирование реакции высокими концентрациями субстратов. Как следствие связывания двух субстратов в активном центре фермента происходит перенос глутамиловой кислоты от глутатиона к аминокислоте. В этой фазе цикла аминокислоту переносят в клетку, где происходят последующие реакции, в которых глутамиловая цикло-трансфераза расщепляет связь между амино- и глутамиловой кислотой, потребляя молекулу АТФ. Присутствие γ‑ГТП на мембране клеток других органов (тонкая кишка, хориоидальное сплетение и др.) дает основание предположить, что и в этих органах фермент принимает участие в транспорте аминокислот.

Биологическая роль фермента связана также с регуляцией уровня глутатиона в тканях. Именно этим можно объяснить высокий уровень глутатиона в плазме крови и моче пациентов с генетически детерминированным отсутствием синтеза этого фермента. Регулируя уровень глутатиона, γ‑ГТП может влиять на синтез белка, что объясняет повышенную удельную активность фермента в тканях с высокой скоростью метаболизма. Это же может быть причиной повышенного уровня фермента в тканях и крови новорожденных.

Щелочная фосфатаза(ЩФ)

Фосфатазы катализируют перенос фосфата от донора данной группы на акцептор по следующей схеме

В норме у взрослых людей в сыворотке крови оказывается лишь ЩФ печеночного происхождения. У детей в сыворотке крови содержится значительное количество костной ЩФ. По окончании формирования скелета присутствие этого изофермента в сыворотке крови в значительном количестве свидетельствует о наличии в организме доброкачественных или злокачественных опухолей, а в небольшой - о наличии деструктивных изменений в тканях костно-суставной системы.

Кислая фосфатаза(КФ)

особенно богаты кислой фосфатазой предстательная железа, клетки крови (эритроциты, лейкоциты и тромбоциты), селезенка, печень, почки, кости, фермент обнаружен также в женском молоке.

В предстательной железе активность фермента 100 раз выше, чем в других тканях. У мужчин общая кислая фосфатаза сыворотки крови состоит из простатической кислой фосфатазы (PAP), и, частично, кислой фосфатазы печени и кислой фосфатазы, вышедшей из разрушенных тромбоцитов и эритроцитов. У женщин выявляется преимущественно печеночное, эритроцитарное и тромбоцитарное происхождение фермента в сыворотке крови.

Амилаза

α‑ В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора.

В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим — P‑тип и слюнным — S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).

Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами.

Через 2 часа после употребления еды оказывается выраженный подъем уровня фермента в крови и моче. Наиболее низкие показатели ά -амилазы наблюдаются ночью и натощак.[2,4]