Протеогликаны, богатые лейцином

Реферат

по дисциплине «Химия биологических систем»

На тему: «Гликопротеины и протеогликаны как составные части межклеточного матрикса»

 

 

Выполнила:

магистр 1 курса, 142 гр.

Еремина Ксения

 

г. Саратов, 2016 г.

Содержание

1. Организация межклеточного матрикса …………………………………………3

2. Протеогликаны …………………………………………………………………...3

3. Синтез протеогликанов ……………………………….………………………….7

4. Распад протеогликанов …………………………………………………………..8

5. Гликопротеины …………………………………………………………………...8

Организация межклеточного матрикса

Межклеточный матрикс - комплекс органических и неорганических компонентов, заполняющих пространство между клетками. Для разных тканей характерен свой межклеточный матрикс. Эпителиальные клетки преимущественно связываются с помощью гликопротеинов, кальций-связывающих белков. Особая структура межклеточного матрикса присуща тканям мезенхимного происхождения, которые выполняют механическую, защитную и трофическую функции. Они подразделяются на:

• собственно соединительную ткань - рыхлую неоформленную,

• плотную оформленную и неоформленную; ткани со специальными свойствами - жировую, пигментную,

• ретикулярную и слизистую; скелетные ткани - костную и хрящевую.

Все эти виды соединительной ткани широко представлены во всём организме, и в частности в области головы и шеи.

Для соединительной ткани характерно наличие большого количества межклеточного вещества (внеклеточный матрикс), состоящего из коллагеновых белков, протеогликанов и гликопротеинов и небольшого числа клеток, расположенных друг от друга на значительном расстоянии. В образовании межклеточного вещества участвуют фибробласты, хондробласты, остеобласты, одонтобласты, цементобласты и другие бластные клетки. Особенностью минерализованных тканей является присутствие в межклеточном веществе неорганических ионов, образующих соли и кристаллы.

Межклеточный матрикс содержит молекулы, способные путём самосборки образовывать комплексы. Благодаря определённому расположению центров связывания на молекулах и специфичности их взаимодействий формируется высокоупорядоченная трёхмерная структура межклеточного матрикса, определяющая её функциональные свойства.

Специализированной формой внеклеточного матрикса нормальной ткани является базальная мембрана, образующая дискретную структуру, которая отделяет один клеточный слой от другого. Она отвечает не только за разграничение различных структур и поддержание архитектоники тканей, но и влияет на их дифференцировку, миграцию и фенотипирование клеток. Базальная мембрана служит барьером для макромолекул.

Протеогликаны

Протеогликаны - высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5-10%) и гликозаминогликанов (90-95%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани.

В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные - например агрекан и версикан. Кроме них, в межклеточном матриксе имеется целый набор так называемых малых протеогликанов, которые широко распространены в разных видах соединительной ткани и выполняют там самые разнообразные функции.

Большие протеогликаны

К большим протеогликанам относят белки с большой мол.массой, содержащие свыше 100 цепей гликозаминогликанов. В эту группу входят агрекан, версикан, нейрокан, бревикан и др. Их особенностью является способность связываться с коллагенами, гиалуроновой кислотой и образовывать протеогликановые агрегаты.

В цементе, пульпе зуба, слизистой оболочке, костной ткани и коже присутствует большой хондроитинсульфатсодержащий протеогликан версикан, мол.масса которого около 1000 кДа. Стержневой белок версикана состоит из аминокислотных последовательностей, содержащих остатки глу-гли-фен. Благодаря большому содержанию сульфата, глутаминовой кислоты и связи с гиалуроновой кислотой версикан в гидратированном состоянии занимает значительное по объёму пространство.

Для матрикса хрящевой ткани характерно присутствие другого большого протеогликана – агрекана.

Малые протеогликаны

Малые протеогликаны имеют небольшой коровый белок, к которому присоединены 1 или 2 цепи гликозаминогликанов. Среди малых протеогликанов различают протеогликаны, богатые лейцином, протеогликаны, ассоциированные с клетками, и протеогликаны базальных мембран.

Протеогликаны, богатые лейцином

Особенностью малых протеогликанов этого семейства является наличие 9-12 доменов, богатых лейцином в С-концевой области корового белка. Эти домены обладают свойством связывать коллаген. N-концевая область высоко вариабельна в своей аминокислотной последовательности, которая связана с гликозаминогликанами. Домены N-концевой области участвуют во взаимодействиях белков друг с другом и клетками.

Белки этого семейства представлены декорином, бигликаном, фибромодулином, люмиканом, остеоадерином, остеоглицином, окулогликаном, оптицином, аспорином.

Малые протеогликаны - фибромодулин, люмикан и остеоадерин в N-концевой области содержат цепи кератансульфата, которые присоединяются к аспарагину, а также сульфатированные остатки тирозина.

Фибромодулин - протеогликан с мол.массой около 40 кДа. Показано, что фибромодулин присоединяется к фибриллам коллагена II типа и ограничивает их диаметр.

Люмикан по своему строению очень сходен с фибромодулином. Присутствует в межклеточном матриксе мышечной и хрящевой тканей, лёгких, тонкой кишки, роговой оболочки глаза. Предполагается его участие в регуляции образования сетчатой коллагеновой структуры.

Остеоадерин - белок с мол.массой 49,1 кДа. Особенностью этого белка является присутствие четырёх сульфатированных остатков тирозина, три из которых располагаются в N-концевой области. В С-концевой области присутствует большое количество отрицательно заряженных аминокислот. Молекула остеоадерина синтезируется зрелыми остеобластами, а также одонтобластами. Он определяется в амелобластическом слое на стадии созревания эмали и участвует в процессах минерализации.

Декорин и бигликан сходны по размерам и структуре, но их синтез находится под контролем различных генов. Мол.масса декорина около 130 кДа, а бигликана - около 270 кДа. Их коровые белки содержат своеобразную 24-аминокислотную последовательность, богатую лейцином, которая тандемно повторяется 10 раз в декорине и 12 раз в бигликане. Бигликан содержит серин в положениях 5 и 11, а декорин в положении 4, что позволяет бигликану присоединять 2 полисахаридные цепи, а декорину - только одну. У этих протеогликанов полисахаридные цепи представлены дерматансульфатом. Декорин и бигликан участвуют в межклеточных взаимодействиях, которые могут облегчаться (3-структурой в коровом белке. Показано, что декорин и, вероятно, бигликан взаимодействуют с β -трансформирующим фактором роста (ТФР-(3).

Локализация декорина совпадает с расположением коллагена. Если назначение бигликана неизвестно, то декорин участвует в связывании с коллагенами I и II типов, а также ингибирует фибринолиз. Кроме того, бигликан и декорин обеспечивают взаимодействия между клетками, эластином и адгезивными белками - фибронектином и ламинином.